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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human liver glucosidase II | |||||||||
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![]() | glucosidase II / GANAB / glycosyl hydrolase 31 family / HYDROLASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() mannosyl-oligosaccharide alpha-1,3-glucosidase / glucan 1,3-alpha-glucosidase activity / Calnexin/calreticulin cycle / glucosidase II complex / alpha-glucosidase activity / Maturation of spike protein / N-glycan processing / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / liver development / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle ...mannosyl-oligosaccharide alpha-1,3-glucosidase / glucan 1,3-alpha-glucosidase activity / Calnexin/calreticulin cycle / glucosidase II complex / alpha-glucosidase activity / Maturation of spike protein / N-glycan processing / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / liver development / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / phosphoprotein binding / protein kinase C binding / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / melanosome / carbohydrate binding / Maturation of spike protein / transmembrane transporter binding / carbohydrate metabolic process / intracellular signal transduction / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / RNA binding / extracellular exosome / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.92 Å | |||||||||
![]() | Su C / Lyu M / Zhang Z / Yu EW | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: High-resolution structural-omics of human liver enzymes. 著者: Chih-Chia Su / Meinan Lyu / Zhemin Zhang / Masaru Miyagi / Wei Huang / Derek J Taylor / Edward W Yu / ![]() 要旨: We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined ...We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined high-resolution structural information for ten unique human liver enzymes involved in diverse cellular processes. Notably, we determined the structure of the endoplasmic bifunctional protein H6PD, where the N- and C-terminal domains independently possess glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconolactonase enzymatic activity, respectively. We also obtained the structure of heterodimeric human GANAB, an ER glycoprotein quality-control machinery that contains a catalytic α subunit and a noncatalytic β subunit. In addition, we observed a decameric peroxidase, PRDX4, which directly contacts a disulfide isomerase-related protein, ERp46. Structural data suggest that several glycosylations, bound endogenous compounds, and ions associate with these human liver enzymes. These results highlight the importance of cryo-EM in facilitating the elucidation of human organ proteomics at the atomic level. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 97.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 17.7 KB 17.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 13.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 144.5 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 103 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 6.4 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 3 MB 95.7 MB 95.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 23.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8emrMC ![]() 7uzmC ![]() 8ekwC ![]() 8ekyC ![]() 8em2C ![]() 8emsC ![]() 8emtC ![]() 8eneC ![]() 8eojC ![]() 8eorC ![]() 23434 M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: density modification map
ファイル | emd_28262_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | density modification map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_28262_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_28262_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : glucosidase II
全体 | 名称: glucosidase II |
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要素 |
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-超分子 #1: glucosidase II
超分子 | 名称: glucosidase II / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Neutral alpha-glucosidase AB
分子 | 名称: Neutral alpha-glucosidase AB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: mannosyl-oligosaccharide alpha-1,3-glucosidase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 106.997828 KDa |
配列 | 文字列: MAAVAAVAAR RRRSWASLVL AFLGVCLGIT LAVDRSNFKT CEESSFCKRQ RSIRPGLSPY RALLDSLQLG PDSLTVHLIH EVTKVLLVL ELQGLQKNMT RFRIDELEPR RPRYRVPDVL VADPPIARLS VSGRDENSVE LTMAEGPYKI ILTARPFRLD L LEDRSLLL ...文字列: MAAVAAVAAR RRRSWASLVL AFLGVCLGIT LAVDRSNFKT CEESSFCKRQ RSIRPGLSPY RALLDSLQLG PDSLTVHLIH EVTKVLLVL ELQGLQKNMT RFRIDELEPR RPRYRVPDVL VADPPIARLS VSGRDENSVE LTMAEGPYKI ILTARPFRLD L LEDRSLLL SVNARGLLEF EHQRAPRVSQ GSKDPAEGDG AQPEETPRDG DKPEETQGKA EKDEPGAWEE TFKTHSDSKP YG PMSVGLD FSLPGMEHVY GIPEHADNLR LKVTEGGEPY RLYNLDVFQY ELYNPMALYG SVPVLLAHNP HRDLGIFWLN AAE TWVDIS SNTAGKTLFG KMMDYLQGSG ETPQTDVRWM SETGIIDVFL LLGPSISDVF RQYASLTGTQ ALPPLFSLGY HQSR WNYRD EADVLEVDQG FDDHNLPCDV IWLDIEHADG KRYFTWDPSR FPQPRTMLER LASKRRKLVA IVDPHIKVDS GYRVH EELR NLGLYVKTRD GSDYEGWCWP GSAGYPDFTN PTMRAWWANM FSYDNYEGSA PNLFVWNDMN EPSVFNGPEV TMLKDA QHY GGWEHRDVHN IYGLYVHMAT ADGLRQRSGG MERPFVLARA FFAGSQRFGA VWTGDNTAEW DHLKISIPMC LSLGLVG LS FCGADVGGFF KNPEPELLVR WYQMGAYQPF FRAHAHLDTG RREPWLLPSQ HNDIIRDALG QRYSLLPFWY TLLYQAHR E GIPVMRPLWV QYPQDVTTFN IDDQYLLGDA LLVHPVSDSG AHGVQVYLPG QGEVWYDIQS YQKHHGPQTL YLPVTLSSI PVFQRGGTIV PRWMRVRRSS ECMKDDPITL FVALSPQGTA QGELFLDDGH TFNYQTRQEF LLRRFSFSGN TLVSSSADPE GHFETPIWI ERVVIIGAGK PAAVVLQTKG SPESRLSFQH DPETSVLVLR KPGINVASDW SIHLR UniProtKB: Neutral alpha-glucosidase AB |
-分子 #2: Glucosidase 2 subunit beta
分子 | 名称: Glucosidase 2 subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 59.485223 KDa |
配列 | 文字列: MLLPLLLLLP MCWAVEVKRP RGVSLTNHHF YDESKPFTCL DGSATIPFDQ VNDDYCDCKD GSDEPGTAAC PNGSFHCTNT GYKPLYIPS NRVNDGVCDC CDGTDEYNSG VICENTCKEK GRKERESLQQ MAEVTREGFR LKKILIEDWK KAREEKQKKL I ELQAGKKS ...文字列: MLLPLLLLLP MCWAVEVKRP RGVSLTNHHF YDESKPFTCL DGSATIPFDQ VNDDYCDCKD GSDEPGTAAC PNGSFHCTNT GYKPLYIPS NRVNDGVCDC CDGTDEYNSG VICENTCKEK GRKERESLQQ MAEVTREGFR LKKILIEDWK KAREEKQKKL I ELQAGKKS LEDQVEMLRT VKEEAEKPER EAKEQHQKLW EEQLAAAKAQ QEQELAADAF KELDDDMDGT VSVTELQTHP EL DTDGDGA LSEAEAQALL SGDTQTDATS FYDRVWAAIR DKYRSEALPT DLPAPSAPDL TEPKEEQPPV PSSPTEEEEE EEE EEEEEA EEEEEEEDSE EAPPPLSPPQ PASPAEEDKM PPYDEQTQAF IDAAQEARNK FEEAERSLKD MEESIRNLEQ EISF DFGPN GEFAYLYSQC YELTTNEYVY RLCPFKLVSQ KPKLGGSPTS LGTWGSWIGP DHDKFSAMKY EQGTGCWQGP NRSTT VRLL CGKETMVTST TEPSRCEYLM ELMTPAACPE PPPEAPTEDD HDEL UniProtKB: Glucosidase 2 subunit beta |
-分子 #4: CALCIUM ION
分子 | 名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: CA |
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分子量 | 理論値: 40.078 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 41.25 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |