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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-24324 | |||||||||||||||
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タイトル | Methanococcus maripaludis chaperonin, open conformation 1 | |||||||||||||||
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![]() | Open conformation / CHAPERONE | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() chaperonin-containing T-complex / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å | |||||||||||||||
![]() | Zhao Y / Schmid M | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: CryoEM reveals the stochastic nature of individual ATP binding events in a group II chaperonin. 著者: Yanyan Zhao / Michael F Schmid / Judith Frydman / Wah Chiu / ![]() 要旨: Chaperonins are homo- or hetero-oligomeric complexes that use ATP binding and hydrolysis to facilitate protein folding. ATP hydrolysis exhibits both positive and negative cooperativity. The mechanism ...Chaperonins are homo- or hetero-oligomeric complexes that use ATP binding and hydrolysis to facilitate protein folding. ATP hydrolysis exhibits both positive and negative cooperativity. The mechanism by which chaperonins coordinate ATP utilization in their multiple subunits remains unclear. Here we use cryoEM to study ATP binding in the homo-oligomeric archaeal chaperonin from Methanococcus maripaludis (MmCpn), consisting of two stacked rings composed of eight identical subunits each. Using a series of image classification steps, we obtained different structural snapshots of individual chaperonins undergoing the nucleotide binding process. We identified nucleotide-bound and free states of individual subunits in each chaperonin, allowing us to determine the ATP occupancy state of each MmCpn particle. We observe distinctive tertiary and quaternary structures reflecting variations in nucleotide occupancy and subunit conformations in each chaperonin complex. Detailed analysis of the nucleotide distribution in each MmCpn complex indicates that individual ATP binding events occur in a statistically random manner for MmCpn, both within and across the rings. Our findings illustrate the power of cryoEM to characterize a biochemical property of multi-subunit ligand binding cooperativity at the individual particle level. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 2.5 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 11.5 KB 11.5 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 30 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 306.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 306.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 7.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7r9eMC ![]() 7r9hC ![]() 7r9iC ![]() 7r9jC ![]() 7r9kC ![]() 7r9mC ![]() 7r9oC ![]() 7r9uC ![]() 7rakC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 48.4 Data #1: aligned particle image [picked particles - single frame - processed]) |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : MmCpn
全体 | 名称: MmCpn |
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要素 |
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-超分子 #1: MmCpn
超分子 | 名称: MmCpn / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 1 MDa |
-分子 #1: Chaperonin
分子 | 名称: Chaperonin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 54.372539 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: RDAQRMNILA GRIIAETVRS TLGPKGMDKM LVDDLGDVVV TNDGVTILRE MSVEHPAAKM LIEVAKTQEK EVGDGTTTAV VVAGELLRK AEELLDQNVH PTIVVKGYQA AAQKAQELLK TIACEVGAQD KEILTKIAMT SITGKGAEKA KEKLAEIIVE A VSAVVDDE ...文字列: RDAQRMNILA GRIIAETVRS TLGPKGMDKM LVDDLGDVVV TNDGVTILRE MSVEHPAAKM LIEVAKTQEK EVGDGTTTAV VVAGELLRK AEELLDQNVH PTIVVKGYQA AAQKAQELLK TIACEVGAQD KEILTKIAMT SITGKGAEKA KEKLAEIIVE A VSAVVDDE GKVDKDLIKI EKKSGASIDD TELIKGVLVD KERVSAQMPK KVTDAKIALL NCAIEIKETE TDAEIRITDP AK LMEFIEQ EEKMLKDMVA EIKASGANVL FCQKGIDDLA QHYLAKEGIV AARRVKKSDM EKLAKATGAN VITNIKDLSA QDL GDAGLV EERKISGDSM IFVEECKHPK AVTMLIRGTT EHVIEEVARA VDDAVGVVGC TIEDGRIVSG GGSTEVELSM KLRE YAEGI SGREQLAVRA FADALEVIPR TLAENAGLDA IEILVKVRAA HASNGNKCAG LNVFTGAVED MCENGVVEPL RVKTQ AIQS AAESTEMLLR IDDVIAAEKL R UniProtKB: Chaperonin |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 25000 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | ![]() PDB-7r9e: |