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- EMDB-23338: Structure of full-length IP3R1 channel solubilized in LNMG & lipi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23338
タイトルStructure of full-length IP3R1 channel solubilized in LNMG & lipid in the apo-state
マップデータCryo-EM structure of full-length type 1 IP3R in LMNG (apo-state)
試料
  • 複合体: Type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor tetrameric protein complex
    • タンパク質・ペプチド: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 1
  • リガンド: (9R,11S)-9-({[(1S)-1-HYDROXYHEXADECYL]OXY}METHYL)-2,2-DIMETHYL-5,7,10-TRIOXA-2LAMBDA~5~-AZA-6LAMBDA~5~-PHOSPHAOCTACOSANE-6,6,11-TRIOL
  • リガンド: ZINC ION
キーワードCalcium channel (カルシウムチャネル) / lipids (脂質) / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Effects of PIP2 hydrolysis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / inositol 1,4,5-trisphosphate receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium levels / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / cGMP effects / smooth endoplasmic reticulum membrane / platelet dense tubular network / negative regulation of calcium-mediated signaling / calcineurin complex / platelet dense granule membrane ...Effects of PIP2 hydrolysis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / inositol 1,4,5-trisphosphate receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium levels / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / cGMP effects / smooth endoplasmic reticulum membrane / platelet dense tubular network / negative regulation of calcium-mediated signaling / calcineurin complex / platelet dense granule membrane / epithelial fluid transport / ion channel modulating, G protein-coupled receptor signaling pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel activity / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / voluntary musculoskeletal movement / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / positive regulation of calcium ion transport / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / positive regulation of hepatocyte proliferation / nuclear inner membrane / transport vesicle membrane / Ion homeostasis / dendrite development / intracellularly gated calcium channel activity / ligand-gated ion channel signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / GABA-ergic synapse / calcium channel inhibitor activity / cellular response to cAMP / release of sequestered calcium ion into cytosol / phosphatidylinositol binding / post-embryonic development / secretory granule membrane / 筋小胞体 / synaptic membrane / calcium-mediated signaling / liver regeneration / calcium ion transmembrane transport / Schaffer collateral - CA1 synapse / cell morphogenesis / positive regulation of insulin secretion / positive regulation of neuron projection development / calcium ion transport / presynapse / 核膜 / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / cellular response to hypoxia / postsynapse / protein phosphatase binding / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / response to hypoxia / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / neuronal cell body / シナプス / 樹状突起 / calcium ion binding / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / 核小体 / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / 小胞体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / : / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / MIR motif ...Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / : / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Baker MR / Fan G
資金援助 米国, 7件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM072804 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R21NS106968 米国
Welch FoundationAU-2014-20190330 米国
American Heart Association18CDA34110086 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P01GM063210 米国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R01EY025218 米国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R01EY026545 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of type 1 IPR channel in a lipid bilayer.
著者: Mariah R Baker / Guizhen Fan / Alexander B Seryshev / Melina A Agosto / Matthew L Baker / Irina I Serysheva /
要旨: Type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor (IPR1) is the predominant Ca-release channel in neurons. IPR1 mediates Ca release from the endoplasmic reticulum into the cytosol and thereby is involved ...Type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor (IPR1) is the predominant Ca-release channel in neurons. IPR1 mediates Ca release from the endoplasmic reticulum into the cytosol and thereby is involved in many physiological processes. Here, we present the cryo-EM structures of full-length rat IPR1 reconstituted in lipid nanodisc and detergent solubilized in the presence of phosphatidylcholine determined in ligand-free, closed states by single-particle electron cryo-microscopy. Notably, both structures exhibit the well-established IPR1 protein fold and reveal a nearly complete representation of lipids with similar locations of ordered lipids bound to the transmembrane domains. The lipid-bound structures show improved features that enabled us to unambiguously build atomic models of IPR1 including two membrane associated helices that were not previously resolved in the TM region. Our findings suggest conserved locations of protein-bound lipids among homotetrameric ion channels that are critical for their structural and functional integrity despite the diversity of structural mechanisms for their gating.
履歴
登録2021年1月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月2日-
マップ公開2021年6月2日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0112
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0112
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7lhf
  • 表面レベル: 0.0112
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23338.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23338.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of full-length type 1 IP3R in LMNG (apo-state)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0112 / ムービー #1: 0.0112
最小 - 最大-0.045988806 - 0.08710761
平均 (標準偏差)0.00017737962 (±0.0020697021)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 470.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z440440440
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z470.800470.800470.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS440440440
D min/max/mean-0.0460.0870.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor tetrameric protein c...

全体名称: Type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor tetrameric protein complex
要素
  • 複合体: Type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor tetrameric protein complex
    • タンパク質・ペプチド: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 1
  • リガンド: (9R,11S)-9-({[(1S)-1-HYDROXYHEXADECYL]OXY}METHYL)-2,2-DIMETHYL-5,7,10-TRIOXA-2LAMBDA~5~-AZA-6LAMBDA~5~-PHOSPHAOCTACOSANE-6,6,11-TRIOL
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor tetrameric protein c...

超分子名称: Type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor tetrameric protein complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: cerebellum / Organelle: endoplasmic reticulum / 細胞中の位置: membrane
分子量理論値: 1.3 MDa

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分子 #1: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 1

分子名称: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: cerebellum
分子量理論値: 312.0835 KDa
配列文字列: SSFLHIGDIC SLYAEGSTNG FISTLGLVDD RCVVQPEAGD LNNPPKKFRD CLFKLCPMNR YSAQKQFWKA AKPGANSTTD AVLLNKLHH AADLEKKQNE TENRKLLGTV IQYGNVIQLL HLKSNKYLTV NKRLPALLEK NAMRVTLDEA GNEGSWFYIQ P FYKLRSIG ...文字列:
SSFLHIGDIC SLYAEGSTNG FISTLGLVDD RCVVQPEAGD LNNPPKKFRD CLFKLCPMNR YSAQKQFWKA AKPGANSTTD AVLLNKLHH AADLEKKQNE TENRKLLGTV IQYGNVIQLL HLKSNKYLTV NKRLPALLEK NAMRVTLDEA GNEGSWFYIQ P FYKLRSIG DSVVIGDKVV LNPVNAGQPL HASSHQLVDN PGCNEVNSVN CNTSWKIVLF MKWSDNKDDI LKGGDVVRLF HA EQEKFLT CDEHRKKQHV FLRTTGRQSA TSATSSKALW EVEVVQHDPC RGGAGYWNSL FRFKHLATGH YLAAEVDPDF EEE CLEFQP SVDPDQDASR SRLRNAQEKM VYSLVSVPEG NDISSIFELD PTTLRGGDSL VPRNSYVRLR HLCTNTWVHS TNIP IDKEE EKPVMLKIGT SPLKEDKEAF AIVPVSPAEV RDLDFANDAS KVLGSIAGKL EKGTITQNER RSVTKLLEDL VYFVT GGTN SGQDVLEVVF SKPNRERQKL MREQNILKQI FKLLQAPFTD CGDGPMLRLE ELGDQRHAPF RHICRLCYRV LRHSQQ DYR KNQEYIAKQF GFMQKQIGYD VLAEDTITAL LHNNRKLLEK HITAAEIDTF VSLVRKNREP RFLDYLSDLC VSMNKSI PV TQELICKAVL NPTNADILIE TKLVLSRFEF EGVSTGENAL EAGEDEEEVW LFWRDSNKEI RSKSVRELAQ DAKEGQKE D RDVLSYYRYQ LNLFARMCLD RQYLAINEIS GQLDVDLILR CMSDENLPYD LRASFCRLML HMHVDRDPQE QVTPVKYAR LWSEIPSEIA IDDYDSSGAS KDEIKERFAQ TMEFVEEYLR DVVCQRFPFS DKEKNKLTFE VVNLARNLIY FGFYNFSDLL RLTKILLAI LDCVHVTTIF PISKMTKGEE NKGSNVMRSI HGVGELMTQV VLRGGGFLPM TPMAAAPEGN VKQAEPEKED I MVMDTKLK IIEILQFILN VRLDYRISCL LCIFKREFDE SNSQSSETSS GNSSQEGPSN VPGALDFEHI EEQAEGIFGG SE ENTPLDL DDHGGRTFLR VLLHLTMHDY PPLVSGALQL LFRHFSQRQE VLQAFKQVQL LVTSQDVDNY KQIKQDLDQL RSI VEKSEL WVYKGQGPDE PMDGASGENE HKKTEEGTSK PLKHESTSSY NYRVVKEILI RLSKLCVQES ASVRKSRKQQ QRLL RNMGA HAVVLELLQI PYEKAEDTKM QEIMRLAHEF LQNFCAGNQQ NQALLHKHIN LFLNPGILEA VTMQHIFMNN FQLCS EINE RVVQHFVHCI ETHGRNVQYI KFLQTIVKAE GKFIKKCQDM VMAELVNSGE DVLVFYNDRA SFQTLIQMMR SERDRM DEN SPLFMYHIHL VELLAVCTEG KNVYTEIKCN SLLPLDDIVR VVTHEDCIPE VKIAYINFLN HCYVDTEVEM KEIYTSN HM WKLFENFLVD ICRACNNTSD RKHADSVLEK YVTEIVMSIV TTFFSSPFSD QSTTLQTRQP VFVQLLQGVF RVYHCNWL M PSQKASVESC IRVLSDVAKS RAIAIPVDLD SQVNNLFLKS HNIVQKTAMN WRLSARNAAR RDSVLAASRD YRNIIERLQ DIVSALEDRL RPLVQAELSV LVDVLHRPEL LFPENTDARR KCESGGFICK LIKHTKQLLE ENEEKLCIKV LQTLREMMTK DRGYGEKQI SIDELENAEL PQPPEAENST EQELEPSPPL RQLEDHKRGE ALRQILVNRY YGNIRPSGRR ESLTSFGNGP L SPGGPSKP GGGGGGPGSG STSRGEMSLA EVQCHLDKEG ASNLVIDLIM NASSDRVFHE SILLAIALLE GGNTTIQHSF FC RLTEDKK SEKFFKVFYD RMKVAQQEIK ATVTVNTSDL GNKKKDDEVD RDAPSRKKAK EPTTQITEEV RDQLLEASAA TRK AFTTFR READPDDHYQ SGEGTQATTD KAKDDLEMSA VITIMQPILR FLQLLCENHN RDLQNFLRCQ NNKTNYNLVC ETLQ FLDCI CGSTTGGLGL LGLYINEKNV ALINQTLESL TEYCQGPCHE NQNCIATHES NGIDIITALI LNDINPLGKK RMDLV LELK NNASKLLLAI MESRHDSENA ERILYNMRPK ELVEVIKKAY MQGEVEFEDG ENGEDGAASP RNVGHNIYIL AHQLAR HNK ELQTMLKPGG QVDGDEALEF YAKHTAQIEI VRLDRTMEQI VFPVPSICEF LTKESKLRIY YTTERDEQGS KINDFFL RS EDLFNEMNWQ KKLRAQPVLY WCARNMSFWS SISFNLAVLM NLLVAFFYPF KGVRGGTLEP HWSGLLWTAM LISLAIVI A LPKPHGIRAL IASTILRLIF SVGLQPTLFL LGAFNVCNKI IFLMSFVGNC GTFTRGYRAM VLDVEFLYHL LYLLICAMG LFVHEFFYSL LLFDLVYREE TLLNVIKSVT RNGRPIILTA ALALILVYLF SIVGYLFFKD DFILEVDRLP NETAGPETGE SLANDFLYS DVCRVETGEN CTSPAPKEEL LPVEETEQDK EHTCETLLMC IVTVLSHGLR SGGGVGDVLR KPSKEEPLFA A RVIYDLLF FFMVIIIVLN LIFGVIIDTF ADLRSEKQKK EEILKTTCFI CGLERDKFDN KTVTFEEHIK EEHNMWHYLC FI VLVKVKD STEYTGPESY VAEMIRERNL DWFPRMRAMS LVSSDSEGEQ NELRNLQEKL ESTMKLVTNL SGQLSELKDQ MTE QRKQKQ RIGLLGHPPH

UniProtKB: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 1

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分子 #2: (9R,11S)-9-({[(1S)-1-HYDROXYHEXADECYL]OXY}METHYL)-2,2-DIMETHYL-5,...

分子名称: (9R,11S)-9-({[(1S)-1-HYDROXYHEXADECYL]OXY}METHYL)-2,2-DIMETHYL-5,7,10-TRIOXA-2LAMBDA~5~-AZA-6LAMBDA~5~-PHOSPHAOCTACOSANE-6,6,11-TRIOL
タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 28 / 式: PLX
分子量理論値: 767.132 Da
Chemical component information

ChemComp-PLX:
(9R,11S)-9-({[(1S)-1-HYDROXYHEXADECYL]OXY}METHYL)-2,2-DIMETHYL-5,7,10-TRIOXA-2LAMBDA~5~-AZA-6LAMBDA~5~-PHOSPHAOCTACOSANE-6,6,11-TRIOL / リン脂質*YM

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 3.5 µm / 倍率（補正後）: 46943 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 130000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3840 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3712 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-35 / 実像数: 19105 / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1407714
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

9248


詳細: filtered to 60 angstroms
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 303481

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6mu2


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7lhf:
Structure of full-length IP3R1 channel solubilized in LNMG & lipid in the apo-state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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