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- EMDB-22928: Structure of the yeast TRAPPIII-Ypt1(Rab1) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22928
タイトルStructure of the yeast TRAPPIII-Ypt1(Rab1) complex
マップデータUnsharpened reconstruction
試料
  • 複合体: TRAPPIII-Ypt1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex subunit 23
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex subunit 31
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex subunit BET5
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex subunit BET3
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex subunit 33
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex subunit 20
    • タンパク質・ペプチド: GTP-binding protein YPT1
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex III-specific subunit 85
  • リガンド: PALMITIC ACID
機能・相同性
機能・相同性情報


pre-mRNA catabolic process / autophagy of peroxisome / Cvt vesicle assembly / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Golgi vesicle docking / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / Golgi vesicle budding / RAB geranylgeranylation / TRAPPI protein complex / SNARE complex disassembly ...pre-mRNA catabolic process / autophagy of peroxisome / Cvt vesicle assembly / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Golgi vesicle docking / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / Golgi vesicle budding / RAB geranylgeranylation / TRAPPI protein complex / SNARE complex disassembly / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / TRAPPII protein complex / TRAPPIII protein complex / TRAPP complex / early endosome to Golgi transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated vesicle budding / cis-Golgi network membrane / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / intra-Golgi vesicle-mediated transport / piecemeal microautophagy of the nucleus / Golgi stack / protein-containing complex localization / cis-Golgi network / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endocytic recycling / phagophore assembly site / retrograde transport, endosome to Golgi / reticulophagy / SNARE complex assembly / sporulation resulting in formation of a cellular spore / positive regulation of macroautophagy / autophagosome assembly / chromosome organization / endomembrane system / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / Neutrophil degranulation / SNARE binding / meiotic cell cycle / macroautophagy / intracellular protein transport / trans-Golgi network / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / endosome membrane / Golgi membrane / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / mitochondrion / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
TRAPP III complex, Trs85 / ER-Golgi trafficking TRAPP I complex 85 kDa subunit / Trafficking protein particle complex subunit 2 / Sedlin, N-terminal conserved region / Trafficking protein particle complex subunit / Sybindin-like family / Sybindin-like family / TRAPP I complex, subunit 5 / TRAPP complex, Trs33 subunit / Bet3 family ...TRAPP III complex, Trs85 / ER-Golgi trafficking TRAPP I complex 85 kDa subunit / Trafficking protein particle complex subunit 2 / Sedlin, N-terminal conserved region / Trafficking protein particle complex subunit / Sybindin-like family / Sybindin-like family / TRAPP I complex, subunit 5 / TRAPP complex, Trs33 subunit / Bet3 family / Transport protein particle (TRAPP) component / Transport protein particle (TRAPP) component / NO signalling/Golgi transport ligand-binding domain superfamily / Longin-like domain superfamily / small GTPase Rab1 family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GTP-binding protein YPT1 / Trafficking protein particle complex subunit BET3 / Trafficking protein particle complex subunit 20 / Trafficking protein particle complex III-specific subunit 85 / Trafficking protein particle complex subunit 31 / Trafficking protein particle complex subunit BET5 / Trafficking protein particle complex subunit 23 / Trafficking protein particle complex subunit 33
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Joiner AMN / Phillips BP / Miller EA / Fromme JC
資金援助 米国, 英国, 10件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM116942 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM136258 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM097272 米国
National Institutes of Health/National Institute on Minority Health and Health Disparities (NIH/NIMHD)R01HD095296 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM124559 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM124559 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1661380 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1719875 米国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MRC_UP_1201/10 英国
National Science Foundation (NSF, United States)DGE-1650441 米国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2021
タイトル: Structural basis of TRAPPIII-mediated Rab1 activation.
著者: Aaron Mn Joiner / Ben P Phillips / Kumar Yugandhar / Ethan J Sanford / Marcus B Smolka / Haiyuan Yu / Elizabeth A Miller / J Christopher Fromme /
要旨: The GTPase Rab1 is a master regulator of the early secretory pathway and is critical for autophagy. Rab1 activation is controlled by its guanine nucleotide exchange factor, the multisubunit TRAPPIII ...The GTPase Rab1 is a master regulator of the early secretory pathway and is critical for autophagy. Rab1 activation is controlled by its guanine nucleotide exchange factor, the multisubunit TRAPPIII complex. Here, we report the 3.7 Å cryo-EM structure of the Saccharomyces cerevisiae TRAPPIII complex bound to its substrate Rab1/Ypt1. The structure reveals the binding site for the Rab1/Ypt1 hypervariable domain, leading to a model for how the complex interacts with membranes during the activation reaction. We determined that stable membrane binding by the TRAPPIII complex is required for robust activation of Rab1/Ypt1 in vitro and in vivo, and is mediated by a conserved amphipathic α-helix within the regulatory Trs85 subunit. Our results show that the Trs85 subunit serves as a membrane anchor, via its amphipathic helix, for the entire TRAPPIII complex. These findings provide a structural understanding of Rab activation on organelle and vesicle membranes.
履歴
登録2020年11月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月2日-
マップ公開2021年6月2日-
更新2021年6月23日-
現状2021年6月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.032
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.032
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7kmt
  • 表面レベル: 0.032
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22928.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22928.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened reconstruction
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.378 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.032
最小 - 最大-0.03911396 - 0.110499196
平均 (標準偏差)5.3638914e-06 (±0.0027153348)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 396.864 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3781.3781.378
M x/y/z288288288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z396.864396.864396.864
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS288288288
D min/max/mean-0.0390.1100.000

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添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_22928_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: RESOLVE Density Modified Map

ファイルemd_22928_additional_1.map
注釈RESOLVE Density Modified Map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: PostProcessed (sharpened) masked map

ファイルemd_22928_additional_2.map
注釈PostProcessed (sharpened) masked map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Trs85-focused locally refined map (sharpened)

ファイルemd_22928_additional_3.map
注釈Trs85-focused locally refined map (sharpened)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Trs33-focused locally refined map (sharpened)

ファイルemd_22928_additional_4.map
注釈Trs33-focused locally refined map (sharpened)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 1, used for model refinement

ファイルemd_22928_half_map_1.map
注釈half map 1, used for model refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 2, used for model validation

ファイルemd_22928_half_map_2.map
注釈half map 2, used for model validation
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

+
全体 : TRAPPIII-Ypt1 complex

全体名称: TRAPPIII-Ypt1 complex
要素
  • 複合体: TRAPPIII-Ypt1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex subunit 23
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex subunit 31
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex subunit BET5
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex subunit BET3
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex subunit 33
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex subunit 20
    • タンパク質・ペプチド: GTP-binding protein YPT1
    • タンパク質・ペプチド: Trafficking protein particle complex III-specific subunit 85
  • リガンド: PALMITIC ACID

+
超分子 #1: TRAPPIII-Ypt1 complex

超分子名称: TRAPPIII-Ypt1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
分子 #1: Trafficking protein particle complex subunit 23

分子名称: Trafficking protein particle complex subunit 23 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 24.889262 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAIETILVIN KSGGLIYQRN FTNDEQKLNS NEYLILASTL HGVFAIASQL TPKALQLTQQ TNIENTIPYI PYVGMSSNRS DTRNGGGNN NKHTNNEKLG SFKGDDFFKE PFTNWNKSGL RQLCTDQFTM FIYQTLTGLK FVAISSSVMP QRQPTIATTD K PDRPKSTS ...文字列:
MAIETILVIN KSGGLIYQRN FTNDEQKLNS NEYLILASTL HGVFAIASQL TPKALQLTQQ TNIENTIPYI PYVGMSSNRS DTRNGGGNN NKHTNNEKLG SFKGDDFFKE PFTNWNKSGL RQLCTDQFTM FIYQTLTGLK FVAISSSVMP QRQPTIATTD K PDRPKSTS NLAIQIADNF LRKVYCLYSD YVMKDPSYSM EMPIRSNLFD EKVKKMVENL Q

+
分子 #2: Trafficking protein particle complex subunit 31

分子名称: Trafficking protein particle complex subunit 31 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 31.755689 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSQRIIQPSA SDQQFPGKSD GYEYTVGPKQ AITSEASTTY IPSRIYSESL LFKRQEASLS AMAFLFQEMI SQLHRTCKTA GDFETKLSD YGHNIGIRLL ELLNFRASVS PSSLPRASAF LSQNESSSKL SNASNSPGML ANSSTATSAS ANERLQEKQT E SLSNYITK ...文字列:
MSQRIIQPSA SDQQFPGKSD GYEYTVGPKQ AITSEASTTY IPSRIYSESL LFKRQEASLS AMAFLFQEMI SQLHRTCKTA GDFETKLSD YGHNIGIRLL ELLNFRASVS PSSLPRASAF LSQNESSSKL SNASNSPGML ANSSTATSAS ANERLQEKQT E SLSNYITK MRRRDLKILD ILQFIHGTLW SYLFNHVSDD LVKSSERDNE YMIVDNFPTL TQFIPGENVS CEYFVCGIIK GF LFNAGFP CGVTAHRMPQ GGHSQRTVYL IQFDRQVLDR EGLRFG

+
分子 #3: Trafficking protein particle complex subunit BET5

分子名称: Trafficking protein particle complex subunit BET5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 18.453875 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGIYSFWIFD RHCNCIFDRE WTLASNSASG TINSKQNEED AKLLYGMIFS LRSITQKLSK GSVKNDIRSI STGKYRVHTY CTASGLWFV LLSDFKQQSY TQVLQYIYSH IYVKYVSNNL LSPYDFAENE NEMRGQGTRK ITNRNFISVL ESFLAPMVNQ

+
分子 #4: Trafficking protein particle complex subunit BET3

分子名称: Trafficking protein particle complex subunit BET3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 22.152445 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MVSTTQSRSL KAMGEEIWKN KTEKINTELF TLTYGSIVAQ LCQDYERDFN KVNDHLYSMG YNIGCRLIED FLARTALPRC ENLVKTSEV LSKCAFKIFL NITPNITNWS HNKDTFSLIL DENPLADFVE LPMDAMKSLW YSNILCGVLK GSLEMVQLDC D VWFVSDIL ...文字列:
MVSTTQSRSL KAMGEEIWKN KTEKINTELF TLTYGSIVAQ LCQDYERDFN KVNDHLYSMG YNIGCRLIED FLARTALPRC ENLVKTSEV LSKCAFKIFL NITPNITNWS HNKDTFSLIL DENPLADFVE LPMDAMKSLW YSNILCGVLK GSLEMVQLDC D VWFVSDIL RGDSQTEIKV KLNRILKDEI PIGED

+
分子 #5: Trafficking protein particle complex subunit 33

分子名称: Trafficking protein particle complex subunit 33 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 30.786176 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSSTHSNNVG HPQSSPQGPL TEQQRAQQQY QIFENSLPKV SQSVYQMLLN EMVPLAMGIE RQISGDVISS DSNVTSENGN INNMIKRLK IEEHHTVDII RSHNLIHELY KADEEEKEKV LARLRNIGFQ IGLKLSELLI FSNNPNLKFK EMDLLLIMKF I CRDVWKQI ...文字列:
MSSTHSNNVG HPQSSPQGPL TEQQRAQQQY QIFENSLPKV SQSVYQMLLN EMVPLAMGIE RQISGDVISS DSNVTSENGN INNMIKRLK IEEHHTVDII RSHNLIHELY KADEEEKEKV LARLRNIGFQ IGLKLSELLI FSNNPNLKFK EMDLLLIMKF I CRDVWKQI FGKQIDNLKT NHRGTFYLLD YDYRPIQSFS LEEDAKNEEL KMIEPFLEIP VGIIRGVLSS LGYSSEEVIC LA SFIDRPT DRPKTAFPKG VSFHVQVTMP Q

+
分子 #6: Trafficking protein particle complex subunit 20

分子名称: Trafficking protein particle complex subunit 20 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 19.721154 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPQYFAIIGK KDNPVYEIEF TNAENPQGFP QDLKELNPFI LHASLDIVED LQWQINPTSQ LNGNGGNGSN GGGGFLRSRA VNNTDNCYL GKVDHFYGLA ITAYISYSGM KFVMIHGNSA NSSVVIDDNN MRSFYQEVHE LYVKTLMNPF YKITDPIRSP A FDSRVRTL ARKHLSK

+
分子 #7: GTP-binding protein YPT1

分子名称: GTP-binding protein YPT1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 23.240227 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNSEYDYLFK LLLIGNSGVG KSCLLLRFSD DTYTNDYIST IGVDFKIKTV ELDGKTVKLQ IWDTAGQERF RTITSSYYRG SHGIIIVYD VTDQESFNGV KMWLQEIDRY ATSTVLKLLV GNKCDLKDKR VVEYDVAKEF ADANKMPFLE TSALDSTNVE D AFLTMARQ ...文字列:
MNSEYDYLFK LLLIGNSGVG KSCLLLRFSD DTYTNDYIST IGVDFKIKTV ELDGKTVKLQ IWDTAGQERF RTITSSYYRG SHGIIIVYD VTDQESFNGV KMWLQEIDRY ATSTVLKLLV GNKCDLKDKR VVEYDVAKEF ADANKMPFLE TSALDSTNVE D AFLTMARQ IKESMSQQNL NETTQKKEDK GNVNLKGQSL TNTGGGCC

+
分子 #8: Trafficking protein particle complex III-specific subunit 85

分子名称: Trafficking protein particle complex III-specific subunit 85
タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 82.850109 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SQENLYFQGM VFSYEHYMNL LFHLDNSKET VPPEIAKRII SNAIAPVITV TSTPLFDKHI QETYKVDSLY MLLRFFGGC VSDRDQANEA KVGQHEHEVC DASDSTDSIP KNKNLEVPNL SKKGSRSRSN SLFQRDSTQS QYIRFTRPLG D LIETRDAN ...文字列:
MGSSHHHHHH SQENLYFQGM VFSYEHYMNL LFHLDNSKET VPPEIAKRII SNAIAPVITV TSTPLFDKHI QETYKVDSLY MLLRFFGGC VSDRDQANEA KVGQHEHEVC DASDSTDSIP KNKNLEVPNL SKKGSRSRSN SLFQRDSTQS QYIRFTRPLG D LIETRDAN DMLFNYHSLE VFLDNYLKLV AANTDEMVPH NLLKKSIYHS FFSLAISSTN NLSPYETFNH PILSLIALDI SN GEVYEDA RDLLVNFKNL NHNTENFPIF MNTNEMLPVF LLCYNDDSQE EFEKCQALAK KLKKQLFVES ILLALWKDSF IYD ENSVIQ LHQPVMSSLE EILFFLQAPT QTTLSLALIN SIYDMLDYLV YDLMIPFMKR KVSFWEETIL QPRKSLFNGA KFFK KFMNK NPVNGNHQHN SLTRDSQGNE YFASSSSEFL MRKLADWSMM LSDFKTAYST YESLMDDLDA FPKYLASCIE WCAVS LLMG AQSIVTVKMI KNDINPLIER ALATYENCSR IQRGKGKESN SLDVTEPVRS YETRCMILAS ELFLSLSNTW TSTPYA IQY LETILDECKL GPCSQIMVWE RLSDCYNLRV DPRIKHRVGA MKKDAKDTED LRGEHKYSTD HFTDEDILSE GLTRRRK AA FFRLIAAKKW AEQKQWRQVS WCLKDIESTY SEIKFLHGNG LILSKLKNQL NLKDVDSAPR PSEKNLTRTS VSFIG

+
分子 #9: PALMITIC ACID

分子名称: PALMITIC ACID / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: PLM
分子量理論値: 256.424 Da
Chemical component information

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID / パルミチン酸

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
10.0 mMTris
350.0 mMsodium chloride
1.0 mMDTT
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 50.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Either 0.02% Tween-20 or 0.025% amphipol A8-35 was added before application of the sample to the grid..

-
電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影Image recording ID: 1
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

-
電子顕微鏡法 #1~

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影Image recording ID: 2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
電子顕微鏡法 #1~~

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影Image recording ID: 3
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

Image recording ID1
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

5741


詳細: Negative stain structure of TRAPPIII complex
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 69315
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

3cue

,

2c0j

,

2j3w

)
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7kmt:
Structure of the yeast TRAPPIII-Ypt1(Rab1) complex

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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