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- EMDB-20864: Structure of two nucleosomes bridged by human PARP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20864
タイトルStructure of two nucleosomes bridged by human PARP2
マップデータtwo nucleosomes bridged by human PARP2
試料
  • 複合体: Two nucleosomes bridged by PARP2
    • 複合体: histone
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • 複合体: DNA
      • DNA: Widom 601 DNA (160-MER)
      • DNA: Widom 601 DNA (160-MER)
    • 複合体: PARP2
      • タンパク質・ペプチド: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
キーワードPARP2 / Nucleosome / Complex / Bridging / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to oxygen-glucose deprivation / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / hippocampal neuron apoptotic process / NAD+ ADP-ribosyltransferase ...response to oxygen-glucose deprivation / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / hippocampal neuron apoptotic process / NAD+ ADP-ribosyltransferase / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / decidualization / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / nucleosome binding / site of DNA damage / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / extrinsic apoptotic signaling pathway / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / nucleotidyltransferase activity / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / epigenetic regulation of gene expression / telomere organization / Interleukin-7 signaling / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / RNA Polymerase I Promoter Opening / Inhibition of DNA recombination at telomere / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Meiotic synapsis / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / innate immune response in mucosa / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / G2/M DNA damage checkpoint / Negative Regulation of CDH1 Gene Transcription / base-excision repair / NoRC negatively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Pre-NOTCH Transcription and Translation / DNA Damage Recognition in GG-NER / Meiotic recombination / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Dual Incision in GG-NER / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines / Formation of Incision Complex in GG-NER / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / nucleosome / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / double-strand break repair / heterochromatin formation / nucleosome assembly / antibacterial humoral response / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / HATs acetylate histones / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence
類似検索 - 分子機能
: / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. ...: / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / : / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H4 / Histone H3.1 / Histone H2A / Poly [ADP-ribose] polymerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.5 Å
データ登録者Gaullier G / Morgan GP / Luger K
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA218255 米国
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2020
タイトル: Bridging of nucleosome-proximal DNA double-strand breaks by PARP2 enhances its interaction with HPF1.
著者: Guillaume Gaullier / Genevieve Roberts / Uma M Muthurajan / Samuel Bowerman / Johannes Rudolph / Jyothi Mahadevan / Asmita Jha / Purushka S Rae / Karolin Luger /
要旨: Poly(ADP-ribose) Polymerase 2 (PARP2) is one of three DNA-dependent PARPs involved in the detection of DNA damage. Upon binding to DNA double-strand breaks, PARP2 uses nicotinamide adenine ...Poly(ADP-ribose) Polymerase 2 (PARP2) is one of three DNA-dependent PARPs involved in the detection of DNA damage. Upon binding to DNA double-strand breaks, PARP2 uses nicotinamide adenine dinucleotide to synthesize poly(ADP-ribose) (PAR) onto itself and other proteins, including histones. PAR chains in turn promote the DNA damage response by recruiting downstream repair factors. These early steps of DNA damage signaling are relevant for understanding how genome integrity is maintained and how their failure leads to genome instability or cancer. There is no structural information on DNA double-strand break detection in the context of chromatin. Here we present a cryo-EM structure of two nucleosomes bridged by human PARP2 and confirm that PARP2 bridges DNA ends in the context of nucleosomes bearing short linker DNA. We demonstrate that the conformation of PARP2 bound to damaged chromatin provides a binding platform for the regulatory protein Histone PARylation Factor 1 (HPF1), and that the resulting HPF1•PARP2•nucleosome complex is enzymatically active. Our results contribute to a structural view of the early steps of the DNA damage response in chromatin.
履歴
登録2019年10月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月6日-
マップ公開2020年10月14日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.008
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.008
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6usj
  • 表面レベル: 0.008
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20864.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20864.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈two nucleosomes bridged by human PARP2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.27 Å/pix.
x 256 pix.
= 325.376 Å		1.27 Å/pix.
x 256 pix.
= 325.376 Å		1.27 Å/pix.
x 256 pix.
= 325.376 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.271 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.005 / ムービー #1: 0.008
最小 - 最大-0.013653066 - 0.031145882
平均 (標準偏差)0.0001114474 (±0.0019357433)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 325.376 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.2711.2711.271
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z325.376325.376325.376
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0140.0310.000

-
添付データ

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マスク #1

ファイルemd_20864_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_20864_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_20864_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

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全体 : Two nucleosomes bridged by PARP2

全体名称: Two nucleosomes bridged by PARP2
要素
  • 複合体: Two nucleosomes bridged by PARP2
    • 複合体: histone
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • 複合体: DNA
      • DNA: Widom 601 DNA (160-MER)
      • DNA: Widom 601 DNA (160-MER)
    • 複合体: PARP2
      • タンパク質・ペプチド: Poly [ADP-ribose] polymerase 2

+
超分子 #1: Two nucleosomes bridged by PARP2

超分子名称: Two nucleosomes bridged by PARP2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Two nucleosomes bridged by human PARP2. Full-length PARP2 was used to prepare the complex, but only the WGR domain showed density in the map.
分子量理論値: 554.959 KDa

+
超分子 #2: histone

超分子名称: histone / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

+
超分子 #4: PARP2

超分子名称: PARP2 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Widom 601 DNA (160-MER)

分子名称: Widom 601 DNA (160-MER) / タイプ: dna / ID: 1
詳細: Widom 601 nucleosome positioning sequence with 7 and 11 additional terminal base pairs
コピー数: 2 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 51.141562 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT) (DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA) (DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DT)(DA)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA) (DC)(DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG) (DG)(DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DT)(DC) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DC) (DG)(DA)(DT)

+
分子 #2: Widom 601 DNA (160-MER)

分子名称: Widom 601 DNA (160-MER) / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 2 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 50.732305 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT) (DG)(DG)(DT)(DC)(DG) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT) (DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG) (DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DC) (DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT) (DT)(DA)(DA)(DC) (DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DA)(DC) (DT)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG) (DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG) (DT)(DG) (DG)(DA)(DT)

+
分子 #3: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.719445 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMARTKQT ARKSTGGKAP RKQLATKAAR KSAPATGGVK KPHRYRPGTV ALREIRRYQK STELLIRKLP FQRLVREIAQ DFKTDLRFQ SSAVMALQEA CEAYLVGLFE DTNLCAIHAK RVTIMPKDIQ LARRIRGERA

UniProtKB: Histone H3.1

+
分子 #4: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.676703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKG GKGLGKGGAK RHRKVLRDNI QGITKPAIRR LARRGGVKRI SGLIYEETRG VLKVFLENVI RDAVTYTEHA KRKTVTAMD VVYALKRQGR TLYGFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #5: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.447825 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKQ GGKARAKAKT RSSRAGLQFP VGRVHRLLRK GNYSERVGAG APVYLAAVLE YLTAEILELA GNAARDNKKT RIIPRHLQL AIRNDEELNK LLGRVTIAQG GVLPNIQAVL LPKKTESHHK AKGK

UniProtKB: Histone H2A

+
分子 #6: Histone H2B type 1-J

分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.217516 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMPEPAKS APAPKKGSKK AVTKAQKKDG KKRKRSRKES YSIYVYKVLK QVHPDTGISS KAMGIMNSFV NDIFERIAGE ASRLAHYNK RSTITSREIQ TAVRLLLPGE LAKHAVSEGT KAVTKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B type 1-J

+
分子 #7: Poly [ADP-ribose] polymerase 2

分子名称: Poly [ADP-ribose] polymerase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: NAD+ ADP-ribosyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 67.069477 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MAARRRRSTG GGRARALNES KRVNNGNTAP EDSSPAKKTR RCQRQESKKM PVAGGKANKD RTEDKQDES VKALLLKGKA PVDPECTAKV GKAHVYCEGN DVYDVMLNQT NLRDNNNKYY LIQLLEDDAQ RNFSVWMRWG R VGKMGQHS ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MAARRRRSTG GGRARALNES KRVNNGNTAP EDSSPAKKTR RCQRQESKKM PVAGGKANKD RTEDKQDES VKALLLKGKA PVDPECTAKV GKAHVYCEGN DVYDVMLNQT NLRDNNNKYY LIQLLEDDAQ RNFSVWMRWG R VGKMGQHS LVACSGNLNK AKEIFQKKFL DKTKNNWEDR EKFEKVPGKY DMLQMDYATN TQDEEETKKE ESLKSPLKPE SQ LDLRVQE LIKLICNVQA MEEMMMEMKY NTKKAPLGKL TVAQIKAGYQ SLKKIEDCIR AGQHGRALME ACNEFYTRIP HDF GLRTPP LIRTQKELSE KIQLLEALGD IEIAIKLVKT ELQSPEHPLD QHYRNLHCAL RPLDHESYEF KVISQYLQST HAPT HSDYT MTLLDLFEVE KDGEKEAFRE DLHNRMLLWH GSRMSNWVGI LSHGLRIAPP EAPITGYMFG KGIYFADMSS KSANY CFAS RLKNTGLLLL SEVALGQCNE LLEANPKAEG LLQGKHSTKG LGKMAPSSAH FVTLNGSTVP LGPASDTGIL NPDGYT LNY NEYIVYNPNQ VRMRYLLKVQ FNFLQLW

UniProtKB: Poly [ADP-ribose] polymerase 2

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMTris
10.0 mMsodium chlorideNaCl
1.0 mMethylenediaminetetraacetic acid
1.0 mMdithiotreitol

詳細: Buffer was pH-adjusted and filtered through a 0.22 um filter.
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot time 2s, blot force 0.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 632 / 平均露光時間: 4.0 sec. / 平均電子線量: 56.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 226250
詳細: Picked using crYOLO version 1.3.1 with a model trained on the same dataset (with the generic model provided with crYOLO used as pre-trained weights).
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Model generated with the InitialModel procedure in RELION
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 27889
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 5 / 平均メンバー数/クラス: 33753 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 詳細: 27889 particles were selected for refinement.
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6f5b

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6f5b

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: D, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: E, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: F, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: G, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: H, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6r1t

chain_id: I, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6r1t

chain_id: J, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Real-space CC
得られたモデル

PDB-6usj:
Structure of two nucleosomes bridged by human PARP2

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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