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万見
- EMDB-20514: Cryo-EM structure of RbBP5 bound to the nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20514
タイトルCryo-EM structure of RbBP5 bound to the nucleosome
マップデータRbBP5 bound to the nucleosome
試料
  • 複合体: RbBP5 in complex with the nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Retinoblastoma-binding protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • DNA: DNA (146-MER)
    • DNA: DNA (146-MER)
キーワードMixed-Lineage Leukemia / MLL1 / nucleosome / histone H3 Lys4 methyltransferase / RbBP5 / WDR5 / ASH2L / DPY30 / Histone Binding-DNA Binding-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone methyltransferase complex / MLL1 complex / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex ...Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone methyltransferase complex / MLL1 complex / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PKMTs methylate histone lysines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / response to estrogen / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / Neddylation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / DNA damage response / nucleolus / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A ...Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Retinoblastoma-binding protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Park SH / Ayoub A
資金援助 米国, 韓国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)DK111465 米国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2015M3D3A1A01064876 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structure of the human MLL1 core complex bound to the nucleosome.
著者: Sang Ho Park / Alex Ayoub / Young-Tae Lee / Jing Xu / Hanseong Kim / Wei Zheng / Biao Zhang / Liang Sha / Sojin An / Yang Zhang / Michael A Cianfrocco / Min Su / Yali Dou / Uhn-Soo Cho /
要旨: Mixed lineage leukemia (MLL) family histone methyltransferases are enzymes that deposit histone H3 Lys4 (K4) mono-/di-/tri-methylation and regulate gene expression in mammals. Despite extensive ...Mixed lineage leukemia (MLL) family histone methyltransferases are enzymes that deposit histone H3 Lys4 (K4) mono-/di-/tri-methylation and regulate gene expression in mammals. Despite extensive structural and biochemical studies, the molecular mechanisms whereby the MLL complexes recognize histone H3K4 within nucleosome core particles (NCPs) remain unclear. Here we report the single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the NCP-bound human MLL1 core complex. We show that the MLL1 core complex anchors to the NCP via the conserved RbBP5 and ASH2L, which interact extensively with nucleosomal DNA and the surface close to the N-terminal tail of histone H4. Concurrent interactions of RbBP5 and ASH2L with the NCP uniquely align the catalytic MLL1 domain at the nucleosome dyad, thereby facilitating symmetrical access to both H3K4 substrates within the NCP. Our study sheds light on how the MLL1 complex engages chromatin and how chromatin binding promotes MLL1 tri-methylation activity.
履歴
登録2019年7月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月2日-
マップ公開2019年12月18日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6pwx
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20514.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20514.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈RbBP5 bound to the nucleosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.01 Å/pix.
x 350 pix.
= 353.5 Å		1.01 Å/pix.
x 350 pix.
= 353.5 Å		1.01 Å/pix.
x 350 pix.
= 353.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.01 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.031580295 - 0.0654671
平均 (標準偏差)0.0001142636 (±0.0016611095)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 353.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.011.011.01
M x/y/z350350350
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z353.500353.500353.500
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS350350350
D min/max/mean-0.0320.0650.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : RbBP5 in complex with the nucleosome

全体名称: RbBP5 in complex with the nucleosome
要素
  • 複合体: RbBP5 in complex with the nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Retinoblastoma-binding protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • DNA: DNA (146-MER)
    • DNA: DNA (146-MER)

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超分子 #1: RbBP5 in complex with the nucleosome

超分子名称: RbBP5 in complex with the nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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分子 #1: Retinoblastoma-binding protein 5

分子名称: Retinoblastoma-binding protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.179359 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SNLELLESFG QNYPEEADGT LDCISMALTC TFNRWGTLLA VGCNDGRIVI WDFLTRGIAK IISAHIHPVC SLCWSRDGHK LVSASTDNI VSQWDVLSGD CDQRFRFPSP ILKVQYHPRD QNKVLVCPMK SAPVMLTLSD SKHVVLPVDD DSDLNVVASF D RRGEYIYT ...文字列:
SNLELLESFG QNYPEEADGT LDCISMALTC TFNRWGTLLA VGCNDGRIVI WDFLTRGIAK IISAHIHPVC SLCWSRDGHK LVSASTDNI VSQWDVLSGD CDQRFRFPSP ILKVQYHPRD QNKVLVCPMK SAPVMLTLSD SKHVVLPVDD DSDLNVVASF D RRGEYIYT GNAKGKILVL KTDSQDLVAS FRVTTGTSNT TAIKSIEFAR KGSCFLINTA DRIIRVYDGR EILTCGRDGE PE PMQKLQD LVNRTPWKKC CFSGDGEYIV AGSARQHALY IWEKSIGNLV KILHGTRGEL LLDVAWHPVR PIIASISSGV VSI WAQNQV ENWSAFAPDF KELDENVEYE ERESEFDIED EDKSEPEQTG ADAAEDEEVD VTSVDPIAAF CSSDEELEDS KALL YLPIA PEVEDPEENP YGPPPDAVQT SLMDEGASSE KKRQSSADGS QPPKKKPKTT NIELQGVPND EVHPLLGVKG DGKSK KKQA GRPKGSKGKE KDSPFKPKLY KGDRGLPLEG SAKGKVQAEL SQPLTAGGAI SELL

UniProtKB: Retinoblastoma-binding protein 5

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分子 #2: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.435126 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #3: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #4: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

UniProtKB: Histone H2A type 1

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分子 #5: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.655948 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAKSAPAPKK GSKKAVTKTQ KKDGKKRRKT RKESYAIYVY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDVFER IAGEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTKY TSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #6: DNA (146-MER)

分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.13877 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT) (DC)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DA)(DT)(DC) (DC)(DG)(DA)(DT)

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分子 #7: DNA (146-MER)

分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.610043 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT) (DC)(DG)(DA)(DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 64.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 32563
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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