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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10848 | |||||||||||||||
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タイトル | Cytochrome c oxidase from Saccharomyces cerevisiae | |||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | CIV / CytcO / ELECTRON TRANSPORT | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / mitochondrial respirasome assembly / Mitochondrial protein degradation / : / : / cytochrome-c oxidase / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cellular respiration / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport ...mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / mitochondrial respirasome assembly / Mitochondrial protein degradation / : / : / cytochrome-c oxidase / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cellular respiration / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / enzyme regulator activity / aerobic respiration / proton transmembrane transport / mitochondrial membrane / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / copper ion binding / heme binding / mitochondrion / zinc ion binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.41 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Berndtsson J / Rathore S / Ott M | |||||||||||||||
資金援助 | スウェーデン, 4件
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引用 | ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2020 タイトル: Respiratory supercomplexes enhance electron transport by decreasing cytochrome c diffusion distance. 著者: Jens Berndtsson / Andreas Kohler / Sorbhi Rathore / Lorena Marin-Buera / Hannah Dawitz / Jutta Diessl / Verena Kohler / Antoni Barrientos / Sabrina Büttner / Flavia Fontanesi / Martin Ott / 要旨: Respiratory chains are crucial for cellular energy conversion and consist of multi-subunit complexes that can assemble into supercomplexes. These structures have been intensively characterized in ...Respiratory chains are crucial for cellular energy conversion and consist of multi-subunit complexes that can assemble into supercomplexes. These structures have been intensively characterized in various organisms, but their physiological roles remain unclear. Here, we elucidate their function by leveraging a high-resolution structural model of yeast respiratory supercomplexes that allowed us to inhibit supercomplex formation by mutation of key residues in the interaction interface. Analyses of a mutant defective in supercomplex formation, which still contains fully functional individual complexes, show that the lack of supercomplex assembly delays the diffusion of cytochrome c between the separated complexes, thus reducing electron transfer efficiency. Consequently, competitive cellular fitness is severely reduced in the absence of supercomplex formation and can be restored by overexpression of cytochrome c. In sum, our results establish how respiratory supercomplexes increase the efficiency of cellular energy conversion, thereby providing an evolutionary advantage for aerobic organisms. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10848.map.gz | 169.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10848-v30.xml emd-10848.xml | 32.8 KB 32.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_10848_fsc.xml | 15.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_10848.png | 87.1 KB | ||
マスクデータ | emd_10848_msk_1.map | 193.2 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-10848.cif.gz | 7.8 KB | ||
その他 | emd_10848_half_map_1.map.gz emd_10848_half_map_2.map.gz | 165.9 MB 165.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10848 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10848 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_10848_validation.pdf.gz | 1012.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_10848_full_validation.pdf.gz | 1012.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_10848_validation.xml.gz | 17.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_10848_validation.cif.gz | 24.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10848 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10848 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10848.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 193.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_10848_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Second half map
ファイル | emd_10848_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Second half map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Fist half map
ファイル | emd_10848_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Fist half map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Cytochrome c oxidase
+超分子 #1: Cytochrome c oxidase
+分子 #1: Cytochrome c oxidase subunit 1
+分子 #2: Cytochrome c oxidase subunit 2
+分子 #3: Cytochrome c oxidase subunit 3
+分子 #4: Cytochrome c oxidase subunit 4, mitochondrial
+分子 #5: Cytochrome c oxidase subunit 5A, mitochondrial
+分子 #6: Cytochrome c oxidase subunit 6, mitochondrial
+分子 #7: Cytochrome c oxidase subunit 7, mitochondrial
+分子 #8: Cytochrome c oxidase subunit 8, mitochondrial
+分子 #9: Cytochrome c oxidase subunit 9, mitochondrial
+分子 #10: Cytochrome c oxidase subunit 12, mitochondrial
+分子 #11: Cytochrome c oxidase subunit 13, mitochondrial
+分子 #12: Cytochrome c oxidase subunit 26, mitochondrial
+分子 #13: COPPER (II) ION
+分子 #14: HEME-A
+分子 #15: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE
+分子 #16: (2R,5S,11R,14R)-5,8,11-trihydroxy-2-(nonanoyloxy)-5,11-dioxido-16...
+分子 #17: DINUCLEAR COPPER ION
+分子 #18: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSHOCHOLINE
+分子 #19: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
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グリッド | モデル: Homemade / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 実像数: 8775 / 平均露光時間: 9.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): -0.003 µm / 最小 デフォーカス(公称値): -0.0014 µm / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |