[日本語] English
万見
- EMDB-10617: Subunits BBS 1,4,8,9,18 of the human BBSome complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10617
タイトルSubunits BBS 1,4,8,9,18 of the human BBSome complex
マップデータ
試料
  • 複合体: BBSome core complex
    • タンパク質・ペプチド: Bardet-Biedl syndrome 1 protein
    • タンパク質・ペプチド: Bardet-Biedl syndrome 4 protein
    • タンパク質・ペプチド: Tetratricopeptide repeat domain 8 isoform 2
    • タンパク質・ペプチド: Protein PTHB1
    • タンパク質・ペプチド: BBSome-interacting protein 1
キーワードciliary transport / Arl6 effector / adaptor protein / complex / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of non-motile cilium assembly / protein localization to photoreceptor outer segment / receptor localization to non-motile cilium / BBSome / photoreceptor cell morphogenesis / retinal rod cell development / sperm flagellum assembly / negative regulation of appetite by leptin-mediated signaling pathway / photoreceptor cell outer segment organization / smoothened binding ...regulation of non-motile cilium assembly / protein localization to photoreceptor outer segment / receptor localization to non-motile cilium / BBSome / photoreceptor cell morphogenesis / retinal rod cell development / sperm flagellum assembly / negative regulation of appetite by leptin-mediated signaling pathway / photoreceptor cell outer segment organization / smoothened binding / olfactory behavior / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / sensory processing / microtubule anchoring at centrosome / protein localization to organelle / photoreceptor connecting cilium / ciliary transition zone / patched binding / negative regulation of actin filament polymerization / ventricular system development / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / positive regulation of cilium assembly / Golgi to plasma membrane protein transport / melanosome transport / striatum development / protein localization to cilium / positive regulation of multicellular organism growth / maintenance of protein location in nucleus / non-motile cilium assembly / regulation of stress fiber assembly / photoreceptor cell maintenance / brain morphogenesis / negative regulation of systemic arterial blood pressure / hormone metabolic process / retina homeostasis / fertilization / cartilage development / non-motile cilium / centrosome cycle / protein localization to centrosome / neural precursor cell proliferation / motile cilium / eating behavior / fat pad development / erythrocyte homeostasis / ciliary membrane / heart looping / fat cell differentiation / social behavior / face development / pericentriolar material / dendrite development / adult behavior / spermatid development / dynactin binding / mitotic cytokinesis / B cell homeostasis / regulation of lipid metabolic process / axoneme / cilium assembly / photoreceptor outer segment / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / intracellular transport / photoreceptor inner segment / visual perception / centriole / response to endoplasmic reticulum stress / regulation of cytokinesis / hippocampus development / phosphoprotein binding / neural tube closure / cerebral cortex development / lipid metabolic process / centriolar satellite / microtubule cytoskeleton organization / Wnt signaling pathway / fibrillar center / neuron migration / sensory perception of smell / protein transport / retina development in camera-type eye / protein-macromolecule adaptor activity / gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / ciliary basal body / cilium / negative regulation of gene expression / centrosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cilia BBSome complex subunit 10 / Tetratricopeptide repeat protein 8 / : / Cilia BBSome complex subunit 10 / Bardet-Biedl syndrome 1 protein, GAE domain / Parathyroid hormone-responsive B1 / PTHB1, N-terminal domain / PTHB1, C-terminal domain / : / : ...Cilia BBSome complex subunit 10 / Tetratricopeptide repeat protein 8 / : / Cilia BBSome complex subunit 10 / Bardet-Biedl syndrome 1 protein, GAE domain / Parathyroid hormone-responsive B1 / PTHB1, N-terminal domain / PTHB1, C-terminal domain / : / : / : / PTHB1 N-terminal / PTHB1 GAE domain / PTHB1 platform domain / PTHB1 hairpin / PTHB1 C-terminal helix bundle / Bardet-Biedl syndrome 1 protein / Bardet-Biedl syndrome 1, N-terminal / Ciliary BBSome complex subunit 1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tetratricopeptide repeat domain 8 / BBSome-interacting protein 1 / Protein PTHB1 / BBSome complex member BBS1 / BBSome complex member BBS4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Klink BU / Raunser S
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structure of the human BBSome core complex.
著者: Björn Udo Klink / Christos Gatsogiannis / Oliver Hofnagel / Alfred Wittinghofer / Stefan Raunser /
要旨: The BBSome is a heterooctameric protein complex that plays a central role in primary cilia homeostasis. Its malfunction causes the severe ciliopathy Bardet-Biedl syndrome (BBS). The complex acts as a ...The BBSome is a heterooctameric protein complex that plays a central role in primary cilia homeostasis. Its malfunction causes the severe ciliopathy Bardet-Biedl syndrome (BBS). The complex acts as a cargo adapter that recognizes signaling proteins such as GPCRs and links them to the intraflagellar transport machinery. The underlying mechanism is poorly understood. Here we present a high-resolution cryo-EM structure of a human heterohexameric core subcomplex of the BBSome. The structure reveals the architecture of the complex in atomic detail. It explains how the subunits interact with each other and how disease-causing mutations hamper this interaction. The complex adopts a conformation that is open for binding to membrane-associated GTPase Arl6 and a large positively charged patch likely strengthens the interaction with the membrane. A prominent negatively charged cleft at the center of the complex is likely involved in binding of positively charged signaling sequences of cargo proteins.
履歴
登録2020年1月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月29日-
マップ公開2020年1月29日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6xt9
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10617.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10617.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 280 pix.
= 299.6 Å		1.07 Å/pix.
x 280 pix.
= 299.6 Å		1.07 Å/pix.
x 280 pix.
= 299.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.060557723 - 0.11145467
平均 (標準偏差)0.00021456317 (±0.002398998)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 299.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z299.600299.600299.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0610.1110.000

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_10617_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_10617_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_10617_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : BBSome core complex

全体名称: BBSome core complex
要素
  • 複合体: BBSome core complex
    • タンパク質・ペプチド: Bardet-Biedl syndrome 1 protein
    • タンパク質・ペプチド: Bardet-Biedl syndrome 4 protein
    • タンパク質・ペプチド: Tetratricopeptide repeat domain 8 isoform 2
    • タンパク質・ペプチド: Protein PTHB1
    • タンパク質・ペプチド: BBSome-interacting protein 1

-
超分子 #1: BBSome core complex

超分子名称: BBSome core complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: BBSome core complex containing BBS1,4, 8, 9 and 18. BBS5 was also present in the sample preparation, but was only visible in a subset of particles (see related entry)
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Bardet-Biedl syndrome 1 protein

分子名称: Bardet-Biedl syndrome 1 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 65.159266 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAAASSSDSD ACGAESNEAN SKWLDAHYDP MANIHTFSAC LALADLHGDG EYKLVVGDLG PGGQQPRLKV LKGPLVMTES PLPALPAAA ATFLMEQHEP RTPALALASG PCVYVYKNLR PYFKFSLPQL PPNPLEQDLW NQAKEDRIDP LTLKEMLESI R ETAEEPLS ...文字列:
MAAASSSDSD ACGAESNEAN SKWLDAHYDP MANIHTFSAC LALADLHGDG EYKLVVGDLG PGGQQPRLKV LKGPLVMTES PLPALPAAA ATFLMEQHEP RTPALALASG PCVYVYKNLR PYFKFSLPQL PPNPLEQDLW NQAKEDRIDP LTLKEMLESI R ETAEEPLS IQSLRFLQLE LSEMEAFVNQ HKSNSIKRQT VITTMTTLKK NLADEDAVSC LVLGTENKEL LVLDPEAFTI LA KMSLPSV PVFLEVSGQF DVEFRLAAAC RNGNIYILRR DSKHPKYCIE LSAQPVGLIR VHKVLVVGST QDSLHGFTHK GKK LWTVQM PAAILTMNLL EQHSRGLQAV MAGLANGEVR IYRDKALLNV IHTPDAVTSL CFGRYGREDN TLIMTTRGGG LIIK ILKRT AVFVEGGSEV GPPPAQAMKL NVPRKTRLYV DQTLREREAG TAMHRAFQTD LYLLRLRAAR AYLQALESSL SPLST TARE PLKLHAVVQG LGPTFKLTLH LQNTSTTRPV LGLLVCFLYN EALYSLPRAF FKVPLLVPGL NYPLETFVES LSNKGI SDI IKVLVLREGQ SAPLLSAHVN MPGSEGLAAA

UniProtKB: BBSome complex member BBS1

-
分子 #2: Bardet-Biedl syndrome 4 protein

分子名称: Bardet-Biedl syndrome 4 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.46302 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MHHHHHHGPM AEERVATRTQ FPVSTESQKP RQKKAPEFPI LEKQNWLIHL HYIRKDYEAC KAVIKEQLQE TQGLCEYAIY VQALIFRLE GNIQESLELF QTCAVLSPQS ADNLKQVARS LFLLGKHKAA IEVYNEAAKL NQKDWEISHN LGVCYIYLKQ F NKAQDQLH ...文字列:
MHHHHHHGPM AEERVATRTQ FPVSTESQKP RQKKAPEFPI LEKQNWLIHL HYIRKDYEAC KAVIKEQLQE TQGLCEYAIY VQALIFRLE GNIQESLELF QTCAVLSPQS ADNLKQVARS LFLLGKHKAA IEVYNEAAKL NQKDWEISHN LGVCYIYLKQ F NKAQDQLH NALNLNRHDL TYIMLGKIHL LEGDLDKAIE VYKKAVEFSP ENTELLTTLG LLYLQLGIYQ KAFEHLGNAL TY DPTNYKA ILAAGSMMQT HGDFDVALTK YRVVACAVPE SPPLWNNIGM CFFGKKKYVA AISCLKRANY LAPFDWKILY NLG LVHLTM QQYASAFHFL SAAINFQPKM GELYMLLAVA LTNLEDIENA KRAYAEAVHL DKCNPLVNLN YAVLLYNQGE KKNA LAQYQ EMEKKVSLLK DNSSLEFDSE MVEMAQKLGA ALQVGEALVW TKPVKDPKSK HQTTSTSKPA SFQQPLGSNQ ALGQA MSSA AAYRTLPSGA GGTSQFTKPP SLPLEPEPAV ESSPTETSEQ IREK

UniProtKB: BBSome complex member BBS4

-
分子 #3: Tetratricopeptide repeat domain 8 isoform 2

分子名称: Tetratricopeptide repeat domain 8 isoform 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.702539 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDYKDDDDKA GPMSSEMEPL LLAWSYFRRR KFQLCADLCT QMLEKSPYDQ AAWILKARAL TEMVYIDEID VDQEGIAEMM LDENAIAQV PRPGTSLKLP GTNQTGGPSQ AVRPITQAGR PITGFLRPST QSGRPGTMEQ AIRTPRTAYT ARPITSSSGR F VRLGTASM ...文字列:
MDYKDDDDKA GPMSSEMEPL LLAWSYFRRR KFQLCADLCT QMLEKSPYDQ AAWILKARAL TEMVYIDEID VDQEGIAEMM LDENAIAQV PRPGTSLKLP GTNQTGGPSQ AVRPITQAGR PITGFLRPST QSGRPGTMEQ AIRTPRTAYT ARPITSSSGR F VRLGTASM LTSPDGPFIN LSRLNLTKYS QKPKLAKALF EYIFHHENDV KTALDLAALS TEHSQYKDWW WKVQIGKCYY RL GMYREAE KQFKSALKQQ EMVDTFLYLA KVYVSLDQPV TALNLFKQGL DKFPGEVTLL CGIARIYEEM NNMSSAAEYY KEV LKQDNT HVEAIACIGS NHFYSDQPEI ALRFYRRLLQ MGIYNGQLFN NLGLCCFYAQ QYDMTLTSFE RALSLAENEE EAAD VWYNL GHVAVGIGDT NLAHQCFRLA LVNNNNHAEA YNNLAVLEMR KGHVEQARAL LQTASSLAPH MYEPHFNFAT ISDKI GDLQ RSYVAAQKSE AAFPDHVDTQ HLIKQLRQHF AML

UniProtKB: Tetratricopeptide repeat domain 8

-
分子 #4: Protein PTHB1

分子名称: Protein PTHB1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 99.383914 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSLFKARDWW STILGDKEEF DQGCLCLANV DNSGNGQDKI IVGSFMGYLR IFSPHPAKTG DGAQAEDLLL EVDLRDPVLQ VEVGKFVSG TEMLHLAVLH SRKLCVYSVS GTLGNVEHGN QCQMKLMYEH NLQRTACNMT YGSFGGVKGR DLICIQSMDG M LMVFEQES ...文字列:
MSLFKARDWW STILGDKEEF DQGCLCLANV DNSGNGQDKI IVGSFMGYLR IFSPHPAKTG DGAQAEDLLL EVDLRDPVLQ VEVGKFVSG TEMLHLAVLH SRKLCVYSVS GTLGNVEHGN QCQMKLMYEH NLQRTACNMT YGSFGGVKGR DLICIQSMDG M LMVFEQES YAFGRFLPGF LLPGPLAYSS RTDSFLTVSS CQQVESYKYQ VLAFATDADK RQETEQQKLG SGKRLVVDWT LN IGEQALD ICIVSFNQSA SSVFVLGERN FFCLKDNGQI RFMKKLDWSP SCFLPYCSVS EGTINTLIGN HNNMLHIYQD VTL KWATQL PHIPVAVRVG CLHDLKGVIV TLSDDGHLQC SYLGTDPSLF QAPNVQSREL NYDELDVEMK ELQKIIKDVN KSQG VWPMT EREDDLNVSV VVSPNFDSVS QATDVEVGTD LVPSVTVKVT LQNRVILQKA KLSVYVQPPL ELTCDQFTFE FMTPD LTRT VSFSVYLKRS YTPSELEGNA VVSYSRPTDR NPDGIPRVIQ CKFRLPLKLI CLPGQPSKTA SHKITIDTNK SPVSLL SLF PGFASQSDDD QVNVMGFHFL GGARITVLAS KTSQRYRIQS EQFEDLWLIT NELILRLQEY FEKQGVKDFA CSFSGSI PL QEYFELIDHH FELRINGEKL EELLSERAVQ FRAIQRRLLA RFKDKTPAPL QHLDTLLDGT YKQVIALADA VEENQGNL F QSFTRLKSAT HLVILLIALW QKLSADQVAI LEAAFLPLQE DTQELGWEET VDAAISHLLK TCLSKSSKEQ ALNLNSQLN IPKDTSQLKK HITLLCDRLS KGGRLCLSTD AAAPQTMVMP GGCTTIPESD LEERSVEQDS TELFTNHRHL TAETPRPEVS PLQGVSE

UniProtKB: Protein PTHB1

-
分子 #5: BBSome-interacting protein 1

分子名称: BBSome-interacting protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.430824 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MASWSHPQFE KGSAGSAAGS GAGWSHPQFE KGAGLEVLFQ GPKRAEFMLK AAAKRPELSG KNTISNNSDM AEVKSMFREV LPKQGPLFV EDIMTMVLCK PKLLPLKSLT LEKLEKMHQA AQNTIRQQEM AEKDQRQITH

UniProtKB: BBSome-interacting protein 1

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.08 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
20.0 mMTRIS-HCL
150.0 mMNaCl
0.1 mMTCEP
グリッドモデル: UltrAuFoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 286 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III
詳細: double blot with 2 minutes incubation after first sample application.
詳細The sample was cross linked with 0.5% glutaraldehyde

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 実像数: 15266 / 平均露光時間: 15.0 sec. / 平均電子線量: 67.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.3 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 2831329
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Initial models were generated de novo using RaptorX for most of the structure.
詳細: For building an atomic model of the beta propeller domains, we used the two available crystal structures of the beta propeller domains of C. reinhardtii BBS1 (PDB ID 4V0M) and of human BBS9 ...詳細: For building an atomic model of the beta propeller domains, we used the two available crystal structures of the beta propeller domains of C. reinhardtii BBS1 (PDB ID 4V0M) and of human BBS9 (PDB ID 4YD8) as starting points.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPHIRE (ver. 1.2-1.3) / ソフトウェア - 詳細: Meridien / 使用した粒子像数: 862114
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE (ver. 1.2-1.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE (ver. 1.2-1.3) / ソフトウェア - 詳細: Meridien

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る