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- PDB-6xt9: Subunits BBS 1,4,8,9,18 of the human BBSome complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xt9
タイトルSubunits BBS 1,4,8,9,18 of the human BBSome complex
要素
  • BBSome-interacting protein 1
  • Bardet-Biedl syndrome 1 protein
  • Bardet-Biedl syndrome 4 protein
  • Protein PTHB1
  • Tetratricopeptide repeat domain 8 isoform 2
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ciliary transport / Arl6 effector / adaptor protein / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of non-motile cilium assembly / protein localization to photoreceptor outer segment / receptor localization to non-motile cilium / BBSome / photoreceptor cell morphogenesis / retinal rod cell development / sperm flagellum assembly / negative regulation of appetite by leptin-mediated signaling pathway / photoreceptor cell outer segment organization / smoothened binding ...regulation of non-motile cilium assembly / protein localization to photoreceptor outer segment / receptor localization to non-motile cilium / BBSome / photoreceptor cell morphogenesis / retinal rod cell development / sperm flagellum assembly / negative regulation of appetite by leptin-mediated signaling pathway / photoreceptor cell outer segment organization / smoothened binding / olfactory behavior / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / sensory processing / microtubule anchoring at centrosome / protein localization to organelle / ciliary transition zone / photoreceptor connecting cilium / melanosome transport / patched binding / ventricular system development / negative regulation of actin filament polymerization / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / positive regulation of cilium assembly / Golgi to plasma membrane protein transport / striatum development / protein localization to cilium / positive regulation of multicellular organism growth / maintenance of protein location in nucleus / non-motile cilium assembly / regulation of stress fiber assembly / brain morphogenesis / photoreceptor cell maintenance / negative regulation of systemic arterial blood pressure / hormone metabolic process / retina homeostasis / fertilization / non-motile cilium / centrosome cycle / protein localization to centrosome / neural precursor cell proliferation / cartilage development / motile cilium / fat pad development / erythrocyte homeostasis / ciliary membrane / eating behavior / pericentriolar material / beta-tubulin binding / spermatid development / fat cell differentiation / social behavior / adult behavior / heart looping / face development / dendrite development / B cell homeostasis / dynactin binding / mitotic cytokinesis / regulation of lipid metabolic process / axoneme / cilium assembly / photoreceptor outer segment / alpha-tubulin binding / intracellular transport / photoreceptor inner segment / centriole / visual perception / response to endoplasmic reticulum stress / hippocampus development / regulation of cytokinesis / phosphoprotein binding / neural tube closure / cerebral cortex development / lipid metabolic process / centriolar satellite / microtubule cytoskeleton organization / Wnt signaling pathway / fibrillar center / neuron migration / sensory perception of smell / protein transport / retina development in camera-type eye / protein-macromolecule adaptor activity / gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / ciliary basal body / cilium / negative regulation of gene expression / centrosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cilia BBSome complex subunit 10 / Tetratricopeptide repeat protein 8 / : / Cilia BBSome complex subunit 10 / Bardet-Biedl syndrome 1 protein, GAE domain / Parathyroid hormone-responsive B1 / PTHB1, N-terminal domain / PTHB1, C-terminal domain / : / : ...Cilia BBSome complex subunit 10 / Tetratricopeptide repeat protein 8 / : / Cilia BBSome complex subunit 10 / Bardet-Biedl syndrome 1 protein, GAE domain / Parathyroid hormone-responsive B1 / PTHB1, N-terminal domain / PTHB1, C-terminal domain / : / : / : / PTHB1 N-terminal / PTHB1 GAE domain / PTHB1 platform domain / PTHB1 hairpin / PTHB1 C-terminal helix bundle / Bardet-Biedl syndrome 1 protein / Bardet-Biedl syndrome 1, N-terminal / Ciliary BBSome complex subunit 1 / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tetratricopeptide repeat domain 8 / BBSome-interacting protein 1 / Protein PTHB1 / BBSome complex member BBS1 / BBSome complex member BBS4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Klink, B.U. / Raunser, S. / Gatsogiannis, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structure of the human BBSome core complex.
著者: Björn Udo Klink / Christos Gatsogiannis / Oliver Hofnagel / Alfred Wittinghofer / Stefan Raunser /
要旨: The BBSome is a heterooctameric protein complex that plays a central role in primary cilia homeostasis. Its malfunction causes the severe ciliopathy Bardet-Biedl syndrome (BBS). The complex acts as a ...The BBSome is a heterooctameric protein complex that plays a central role in primary cilia homeostasis. Its malfunction causes the severe ciliopathy Bardet-Biedl syndrome (BBS). The complex acts as a cargo adapter that recognizes signaling proteins such as GPCRs and links them to the intraflagellar transport machinery. The underlying mechanism is poorly understood. Here we present a high-resolution cryo-EM structure of a human heterohexameric core subcomplex of the BBSome. The structure reveals the architecture of the complex in atomic detail. It explains how the subunits interact with each other and how disease-causing mutations hamper this interaction. The complex adopts a conformation that is open for binding to membrane-associated GTPase Arl6 and a large positively charged patch likely strengthens the interaction with the membrane. A prominent negatively charged cleft at the center of the complex is likely involved in binding of positively charged signaling sequences of cargo proteins.
履歴
登録2020年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging_optics / Item: _em_imaging_optics.phase_plate
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10617
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bardet-Biedl syndrome 1 protein
D: Bardet-Biedl syndrome 4 protein
H: Tetratricopeptide repeat domain 8 isoform 2
I: Protein PTHB1
J: BBSome-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)298,1405
ポリマ－298,1405
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area25700 Å2
ΔGint-152 kcal/mol
Surface area100550 Å2

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要素

#1: タンパク質 Bardet-Biedl syndrome 1 protein / BBS2-like protein 2


分子量: 65159.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BBS1, BBS2L2 / 細胞株 (発現宿主): Hi5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8NFJ9
#2: タンパク質 Bardet-Biedl syndrome 4 protein


分子量: 59463.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BBS4 / 細胞株 (発現宿主): Hi5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96RK4
#3: タンパク質 Tetratricopeptide repeat domain 8 isoform 2 / Tetratricopeptide repeat protein 8


分子量: 58702.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTC8 / 細胞株 (発現宿主): Hi5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A0A0C4DGY3
#4: タンパク質 Protein PTHB1 / Bardet-Biedl syndrome 9 protein / Parathyroid hormone-responsive B1 gene protein


分子量: 99383.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BBS9, PTHB1 / 細胞株 (発現宿主): Hi5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q3SYG4
#5: タンパク質 BBSome-interacting protein 1 / BBSome-interacting protein of 10 kDa


分子量: 15430.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BBIP1, BBIP10, NCRNA00081 / 細胞株 (発現宿主): Hi5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A8MTZ0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BBSome core complex / タイプ: COMPLEX
詳細: BBSome core complex containing BBS1,4, 8, 9 and 18. BBS5 was also present in the sample preparation, but was only visible in a subset of particles (see related entry)
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株: Hi5 / プラスミド: ACEMBL
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMTRIS-HCL1
2150 mMNaCl1
30.1 mMTCEP1
試料濃度: 0.08 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The sample was cross linked with 0.5% glutaraldehyde
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 286 K
詳細: double blot with 2 minutes incubation after first sample application

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Calibrated defocus min: 300 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 15 sec. / 電子線照射量: 67 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 15266
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 位相板: VOLTA PHASE PLATE
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 1-50

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1SPHIRE1.2-1.3粒子像選択Cryolo
2EPU画像取得
3SPHIRE画像取得Transphire used to aid data collection
5CTFFIND4.1.10CTF補正
11SPHIRE1.2-1.3初期オイラー角割当
12SPHIRE1.2-1.3最終オイラー角割当Meridien
13SPHIRE1.2-1.3分類ISAC
14SPHIRE1.2-1.3３次元再構成Meridien
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2831329
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 862114 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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