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- EMDB-10415: SAGA DUB module bound to a ubiqitinated nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10415
タイトルSAGA DUB module bound to a ubiqitinated nucleosome
マップデータpostprocess masked map
試料
  • 複合体: SAGA DUB-ubiqitinated nucleosome complex
    • 複合体: nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: x 5種
    • 複合体: SAGA DUB module
      • タンパク質・ペプチド: x 3種
    • 複合体: DNA
      • DNA: x 2種
    • 複合体: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
    • 複合体: ubiquitin
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 1種
キーワードCoactivator / Transcription / Histone acetyltransferase / Histone deubiquitinase / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


RITS complex assembly / DUBm complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / regulation of protein localization to chromatin / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus ...RITS complex assembly / DUBm complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / regulation of protein localization to chromatin / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / Ub-specific processing proteases / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / mRNA export from nucleus / nuclear pore / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / enzyme activator activity / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / RNA splicing / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / transcription elongation by RNA polymerase II / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity
類似検索 - 分子機能
Yeast SAGA-associated factor 11, N-terminal domain / SAGA-associated factor 11 N-terminal domain / SAGA complex, Sgf11 subunit / SAGA-associated factor 73, zinc finger domain / Sgf11 (transcriptional regulation protein) / Zinc finger domain / Transcription factor, enhancer of yellow 2 / Transcription factor EnY2 superfamily / Transcription factor e(y)2 / SAGA-associated factor 73 ...Yeast SAGA-associated factor 11, N-terminal domain / SAGA-associated factor 11 N-terminal domain / SAGA complex, Sgf11 subunit / SAGA-associated factor 73, zinc finger domain / Sgf11 (transcriptional regulation protein) / Zinc finger domain / Transcription factor, enhancer of yellow 2 / Transcription factor EnY2 superfamily / Transcription factor e(y)2 / SAGA-associated factor 73 / SCA7 domain / SCA7, zinc-binding domain / SCA7 domain profile. / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Polyubiquitin-C / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8 / SAGA-associated factor 73 / Histone H4 / Histone H3.2 / SAGA-associated factor 11 / Histone H2A / Transcription and mRNA export factor SUS1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / synthetic construct (人工物) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Wang H / Cramer P
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research FoundationSFB860, SPP1935, EXC 2067/1-390729940 ドイツ
European Research Council693023 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Structure of the transcription coactivator SAGA.
著者: Haibo Wang / Christian Dienemann / Alexandra Stützer / Henning Urlaub / Alan C M Cheung / Patrick Cramer /
要旨: Gene transcription by RNA polymerase II is regulated by activator proteins that recruit the coactivator complexes SAGA (Spt-Ada-Gcn5-acetyltransferase) and transcription factor IID (TFIID). SAGA is ...Gene transcription by RNA polymerase II is regulated by activator proteins that recruit the coactivator complexes SAGA (Spt-Ada-Gcn5-acetyltransferase) and transcription factor IID (TFIID). SAGA is required for all regulated transcription and is conserved among eukaryotes. SAGA contains four modules: the activator-binding Tra1 module, the core module, the histone acetyltransferase (HAT) module and the histone deubiquitination (DUB) module. Previous studies provided partial structures, but the structure of the central core module is unknown. Here we present the cryo-electron microscopy structure of SAGA from the yeast Saccharomyces cerevisiae and resolve the core module at 3.3 Å resolution. The core module consists of subunits Taf5, Sgf73 and Spt20, and a histone octamer-like fold. The octamer-like fold comprises the heterodimers Taf6-Taf9, Taf10-Spt7 and Taf12-Ada1, and two histone-fold domains in Spt3. Spt3 and the adjacent subunit Spt8 interact with the TATA box-binding protein (TBP). The octamer-like fold and its TBP-interacting region are similar in TFIID, whereas Taf5 and the Taf6 HEAT domain adopt distinct conformations. Taf12 and Spt20 form flexible connections to the Tra1 module, whereas Sgf73 tethers the DUB module. Binding of a nucleosome to SAGA displaces the HAT and DUB modules from the core-module surface, allowing the DUB module to bind one face of an ubiquitinated nucleosome.
履歴
登録2019年10月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月6日-
マップ公開2020年1月29日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6t9l
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10415.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10415.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈postprocess masked map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.10051431 - 0.22963826
平均 (標準偏差)0.000099417266 (±0.002636907)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 548.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.371.371.37
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z548.000548.000548.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.1010.2300.000

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添付データ

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_10415_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_10415_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SAGA DUB-ubiqitinated nucleosome complex

全体名称: SAGA DUB-ubiqitinated nucleosome complex
要素
  • 複合体: SAGA DUB-ubiqitinated nucleosome complex
    • 複合体: nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • 複合体: SAGA DUB module
      • タンパク質・ペプチド: Transcription and mRNA export factor SUS1
      • タンパク質・ペプチド: SAGA-associated factor 11
      • タンパク質・ペプチド: SAGA-associated factor 73
    • 複合体: DNA
      • DNA: Widom601 DNA (145-MER)
      • DNA: Widom601 DNA (145-MER)
    • 複合体: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8
    • 複合体: ubiquitin
      • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: SAGA DUB-ubiqitinated nucleosome complex

超分子名称: SAGA DUB-ubiqitinated nucleosome complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#12
分子量理論値: 250 KDa

+
超分子 #2: nucleosome

超分子名称: nucleosome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #3: SAGA DUB module

超分子名称: SAGA DUB module / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #9-#11
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)

+
超分子 #4: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6-#7
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

+
超分子 #5: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8

超分子名称: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8 / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #8
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)

+
超分子 #6: ubiquitin

超分子名称: ubiquitin / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #12
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.30393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

UniProtKB: Histone H2A

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.524752 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTKYT SAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

+
分子 #5: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.848097 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
PEPAKSAPAP KKGSKKAVTK TQKKDGKKRR KTRKESYAIY VYKVLKQVHP DTGISSKAMS IMNSFVNDVF ERIAGEASRL AHYNKRSTI TSREIQTAVR LLLPGELAKH AVSEGTKAVT KYTSAK

UniProtKB: UNIPROTKB: F6R8G8

+
分子 #8: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8

分子名称: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / 詳細: This is a zinc containing protein. / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ubiquitinyl hydrolase 1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 53.69227 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
配列文字列: MSICPHIQQV FQNEKSKDGV LKTCNAARYI LNHSVPKEKF LNTMKCGTCH EINSGATFMC LQCGFCGCWN HSHFLSHSKQ IGHIFGINS NNGLLFCFKC EDYIGNIDLI NDAILAKYWD DVCTKTMVPS MERRDGLSGL INMGSTCFMS SILQCLIHNP Y FIRHSMSQ ...文字列:
MSICPHIQQV FQNEKSKDGV LKTCNAARYI LNHSVPKEKF LNTMKCGTCH EINSGATFMC LQCGFCGCWN HSHFLSHSKQ IGHIFGINS NNGLLFCFKC EDYIGNIDLI NDAILAKYWD DVCTKTMVPS MERRDGLSGL INMGSTCFMS SILQCLIHNP Y FIRHSMSQ IHSNNCKVRS PDKCFSCALD KIVHELYGAL NTKQASSSST STNRQTGFIY LLTCAWKINQ NLAGYSQQDA HE FWQFIIN QIHQSYVLDL PNAKEVSRAN NKQCECIVHT VFEGSLESSI VCPGCQNNSK TTIDPFLDLS LDIKDKKKLY ECL DSFHKK EQLKDFNYHC GECNSTQDAI KQLGIHKLPS VLVLQLKRFE HLLNGSNRKL DDFIEFPTYL NMKNYCSTKE KDKH SENGK VPDIIYELIG IVSHKGTVNE GHYIAFCKIS GGQWFKFNDS MVSSISQEEV LKEQAYLLFY TIRQVN

UniProtKB: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8

+
分子 #9: Transcription and mRNA export factor SUS1

分子名称: Transcription and mRNA export factor SUS1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 11.094497 KDa
配列文字列:
MTMDTAQLKS QIQQYLVESG NYELISNELK ARLLQEGWVD KVKDLTKSEM NINESTNFTQ ILSTVEPKAL EMVSDSTRET VLKQIREFL EEIVDTQ

UniProtKB: Transcription and mRNA export factor SUS1

+
分子 #10: SAGA-associated factor 11

分子名称: SAGA-associated factor 11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / 詳細: This a zinc-finger containing protein. / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 11.297625 KDa
配列文字列:
MTEETITIDS ISNGILNNLL TTLIQDIVAR ETTQQQLLKT RYPDLRSYYF DPNGSLDING LQKQQESSQY IHCENCGRDV SANRLAAHL QRCLSRGARR

UniProtKB: SAGA-associated factor 11

+
分子 #11: SAGA-associated factor 73

分子名称: SAGA-associated factor 73 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / 詳細: This a zinc-finger containing protein. / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 72.976688 KDa
配列文字列: MRSGDAEIKG IKPKVIEEYS LSQGSGPSND SWKSLMSSAK DTPLQYDHMN RESLKKYFNP NAQLIEDPLD KPIQYRVCEK CGKPLALTA IVDHLENHCA GASGKSSTDP RDESTRETIR NGVESTGRNN NDDDNSNDNN NDDDDDDDND DNEDDDDADD D DDNSNGAN ...文字列:
MRSGDAEIKG IKPKVIEEYS LSQGSGPSND SWKSLMSSAK DTPLQYDHMN RESLKKYFNP NAQLIEDPLD KPIQYRVCEK CGKPLALTA IVDHLENHCA GASGKSSTDP RDESTRETIR NGVESTGRNN NDDDNSNDNN NDDDDDDDND DNEDDDDADD D DDNSNGAN YKKNDSSFNP LKRSTSMESA NTPNMDTKRS KTGTPQTFSS SIKKQKKVKQ RNPTEKHLID FNKQCGVELP EG GYCARSL TCKSHSMGAK RAVSGRSKPY DVLLADYHRE HQTKIGAAAE KRAKQQELQK LQKQIQKEQK KHTQQQKQGQ RSK QRNVNG GKSAKNGGKS TVHNGNNINE IGHVNLTPEE ETTQVLNGVS RSFPLPLEST VLSSVRYRTK YFRMREMFAS SFSV KPGYT SPGYGAIHSR VGCLDLDRTT DYKFRVRTPQ PINHLTNQNL NPKQIQRLQQ QRALQAQLLS QQQQQQQQQQ QHHSP QAQA QASTQQPTQG MVPNHFPGGA TNSSFNANVS SKQIQQQQQQ QQHKSQDTGL TPLEIQSQQQ KLRQQQLQQQ KFEAAA SYL ANATKLMQES NQDSHLSGTH NNNSSKNGNN NLMTMKASIS SPNTSVNSIQ SPPSVNSVNG SGQGVSTGIN VSGNNGR IE VGIGNSVNPY NGRIN

UniProtKB: SAGA-associated factor 73

+
分子 #12: Polyubiquitin-C

分子名称: Polyubiquitin-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.576831 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

UniProtKB: Polyubiquitin-C

+
分子 #6: Widom601 DNA (145-MER)

分子名称: Widom601 DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.520383 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
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+
分子 #7: Widom601 DNA (145-MER)

分子名称: Widom601 DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.99166 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC) (DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DC)(DT)(DG) (DA)(DT)

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分子 #13: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 8 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
100.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMC4H10O2S2Dithiothreitol

詳細: Solution were made from stock solution
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 4 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 9.0 sec. / 平均電子線量: 44.17 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 313986
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: cryoSPARC ab-initio reconstruction was use to generate the startup model.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.5) / 使用した粒子像数: 113856
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.5)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4zux


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 114.6 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6t9l:
SAGA DUB module bound to a ubiqitinated nucleosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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