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万見
- EMDB-10101: Apoferritin from mouse at 1.84 angstrom resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10101
タイトルApoferritin from mouse at 1.84 angstrom resolution
マップデータ
試料
  • 複合体: Octahedral complex of 24 apoferritin chains
    • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water
キーワードiron ion binding / ferroxidase / iron storage / cytoplasm / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Iron uptake and transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / negative regulation of ferroptosis / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / Neutrophil degranulation / endocytic vesicle lumen / ferric iron binding ...Iron uptake and transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / negative regulation of ferroptosis / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / Neutrophil degranulation / endocytic vesicle lumen / ferric iron binding / autophagosome / iron ion transport / ferrous iron binding / intracellular iron ion homeostasis / immune response / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / mitochondrion / extracellular region / membrane / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferritin heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Mills DJ / Pfeil-Gardiner O / Vonck J
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: To be published later
著者: Vonck J / Mills DJ / Pfeil-Gardiner O
履歴
登録2019年7月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月10日-
マップ公開2019年7月10日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6s61
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10101.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10101.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.66 Å/pix.
x 300 pix.
= 196.8 Å		0.66 Å/pix.
x 300 pix.
= 196.8 Å		0.66 Å/pix.
x 300 pix.
= 196.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.656 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.18645337 - 0.30330154
平均 (標準偏差)-0.00007399501 (±0.017432751)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 196.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.6560.6560.656
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z196.800196.800196.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.1860.303-0.000

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添付データ

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ハーフマップ: mouse apoferritin, half map 1

ファイルemd_10101_half_map_1.map
注釈mouse apoferritin, half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: mouse apoferritin, half map 2

ファイルemd_10101_half_map_2.map
注釈mouse apoferritin, half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Octahedral complex of 24 apoferritin chains

全体名称: Octahedral complex of 24 apoferritin chains
要素
  • 複合体: Octahedral complex of 24 apoferritin chains
    • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Octahedral complex of 24 apoferritin chains

超分子名称: Octahedral complex of 24 apoferritin chains / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 500 KDa

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分子 #1: Ferritin heavy chain

分子名称: Ferritin heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 21.097631 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MTTASPSQVR QNYHQDAEAA INRQINLELY ASYVYLSMSC YFDRDDVALK NFAKYFLHQS HEEREHAEKL MKLQNQRGGR IFLQDIKKP DRDDWESGLN AMECALHLEK SVNQSLLELH KLATDKNDPH LCDFIETYYL SEQVKSIKEL GDHVTNLRKM G APEAGMAE YLFDKHTLGH GDES

UniProtKB: Ferritin heavy chain

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分子 #2: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 24 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3854 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 構成要素:
濃度名称式
5.0 mMHEPES
75.0 mMNaCl
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1788 / 平均露光時間: 30.0 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
詳細: Some images were discarding after motion correction (MotionCor2) and ctf estimation (CTFfind4), leaving 1745 for processing.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.2 µm / 倍率（補正後）: 182927 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 120000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 477115
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

9599

最終 再構成想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.84 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 441902
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2cih


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細phenix.real-space-refine
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6s61:
Apoferritin from mouse at 1.84 angstrom resolution

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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