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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21845 | |||||||||
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タイトル | The V1 region of human V-ATPase in state 1 (focused refinement) | |||||||||
マップデータ | The V1 region of human V-ATPase in state 1 (focused refinement) | |||||||||
試料 |
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キーワード | V-ATPase / proton pump / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proton-transporting two-sector ATPase complex / Ion channel transport / intracellular pH reduction / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / cellular response to increased oxygen levels / synaptic vesicle lumen acidification / Golgi lumen acidification / Transferrin endocytosis and recycling / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / lysosomal lumen acidification ...proton-transporting two-sector ATPase complex / Ion channel transport / intracellular pH reduction / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / cellular response to increased oxygen levels / synaptic vesicle lumen acidification / Golgi lumen acidification / Transferrin endocytosis and recycling / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / lysosomal lumen acidification / clathrin-coated vesicle membrane / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Amino acids regulate mTORC1 / proton-transporting V-type ATPase complex / ROS and RNS production in phagocytes / protein localization to cilium / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / proton transmembrane transporter activity / microvillus / cilium assembly / transmembrane transporter complex / regulation of macroautophagy / specific granule membrane / ATP metabolic process / H+-transporting two-sector ATPase / proton transmembrane transport / ruffle / Insulin receptor recycling / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / secretory granule / synaptic vesicle membrane / cilium / melanosome / ATPase binding / intracellular iron ion homeostasis / endosome membrane / endosome / apical plasma membrane / Golgi membrane / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / Neutrophil degranulation / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア) / Legionella pneumophila subsp. pneumophila (strain Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513) (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang L / Wu H | |||||||||
引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2020 タイトル: Structures of a Complete Human V-ATPase Reveal Mechanisms of Its Assembly. 著者: Longfei Wang / Di Wu / Carol V Robinson / Hao Wu / Tian-Min Fu / 要旨: Vesicular- or vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are ATP-driven proton pumps comprised of a cytoplasmic V complex for ATP hydrolysis and a membrane-embedded V complex for proton ...Vesicular- or vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are ATP-driven proton pumps comprised of a cytoplasmic V complex for ATP hydrolysis and a membrane-embedded V complex for proton transfer. They play important roles in acidification of intracellular vesicles, organelles, and the extracellular milieu in eukaryotes. Here, we report cryoelectron microscopy structures of human V-ATPase in three rotational states at up to 2.9-Å resolution. Aided by mass spectrometry, we build all known protein subunits with associated N-linked glycans and identify glycolipids and phospholipids in the V complex. We define ATP6AP1 as a structural hub for V complex assembly because it connects to multiple V subunits and phospholipids in the c-ring. The glycolipids and the glycosylated V subunits form a luminal glycan coat critical for V-ATPase folding, localization, and stability. This study identifies mechanisms of V-ATPase assembly and biogenesis that rely on the integrated roles of ATP6AP1, glycans, and lipids. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21845.map.gz | 16.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21845-v30.xml emd-21845.xml | 17.6 KB 17.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_21845.png | 127.3 KB | ||
Filedesc metadata | emd-21845.cif.gz | 6.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21845 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21845 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_21845_validation.pdf.gz | 383.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_21845_full_validation.pdf.gz | 383.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_21845_validation.xml.gz | 7.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_21845_validation.cif.gz | 8.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21845 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21845 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 6wlzMC 6wlwC 6wm2C 6wm3C 6wm4C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-11132 (タイトル: Cryo-EM structures of human V-ATPase / Data size: 8.4 TB Data #1: Unaligned multi frame micrographs of human V-ATPase in complex with SidK [micrographs - multiframe]) |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21845.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | The V1 region of human V-ATPase in state 1 (focused refinement) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Human V-ATPase and SidK complex
+超分子 #1: Human V-ATPase and SidK complex
+超分子 #2: Human V-ATPase
+超分子 #3: SidK
+分子 #1: V-type proton ATPase catalytic subunit A
+分子 #2: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
+分子 #3: SidK
+分子 #4: V-type proton ATPase subunit E 1
+分子 #5: V-type proton ATPase subunit G 1
+分子 #6: V-type proton ATPase subunit D
+分子 #7: V-type proton ATPase subunit F
+分子 #8: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.1 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1000000 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |