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万見
- PDB-1apv: CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF TRANSITION STATE MIMICS BOUND TO PEN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1apv
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF TRANSITION STATE MIMICS BOUND TO PENICILLOPEPSIN: DIFLUOROSTATINE-AND DIFLUOROSTATONE-CONTAINING PEPTIDES
要素
  • INHIBITOR ISOVALERYL (IVA)-VAL-VAL-HYDRATED DIFLUOROSTATONE-N-METHYLAMINE
  • PENICILLOPEPSIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ACID PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


penicillopepsin / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIMETHYLFORMAMIDE / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-xylopyranose / Penicillopepsin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Penicillium janthinellum (菌類)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sielecki, A.R. / James, M.N.G.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Crystallographic analysis of transition state mimics bound to penicillopepsin: difluorostatine- and difluorostatone-containing peptides.
著者: James, M.N. / Sielecki, A.R. / Hayakawa, K. / Gelb, M.H.
#1: ジャーナル: Biological Macromolecules and Assemblies / 年: 1987
タイトル: Aspartic Proteinases and Their Catalytic Pathway
著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1985
タイトル: Stereochemical Analysis of Peptide Bond Hydrolysis Catalyzed by the Aspartic Proteinase Penicillopepsin
著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R.
#3: ジャーナル: Aspartic Proteinases and Their Inhibitors / 年: 1985
タイトル: X-Ray Diffraction Studies on Penicillopepsin and its Complexes: The Hydrolytic Mechanism
著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. / Hofmann, T.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1984
タイトル: Effect of Ph on the Activities of Penicillopepsin and Rhizopus Pepsin and a Proposal for the Productive Substrate Binding Mode in Penicillopepsin
著者: Hofmann, T. / Hodges, R.S. / James, M.N.G.
#5: ジャーナル: Peptides: Structure and Function, Proceedings of the of the Eighth American Peptide Symposium
年: 1983
タイトル: Crystallographic Analysis of a Pepstatin Analogue Binding to the Aspartyl Proteinase Penicillopepsin at 1.8 Angstroms Resolution
著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. / Moult, J.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1983
タイトル: Structure and Refinement of Penicillopepsin at 1.8 Angstroms Resolution
著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R.
#7: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1982
タイトル: Conformational Flexibility in the Active Sites of Aspartyl Proteinases Revealed by a Pepstatin Fragment Binding to Penicillopepsin
著者: James, M.N.G. / Sielecki, A. / Salituro, F. / Rich, D.H. / Hofmann, T.
履歴
登録1991年12月16日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: PENICILLOPEPSIN
I: INHIBITOR ISOVALERYL (IVA)-VAL-VAL-HYDRATED DIFLUOROSTATONE-N-METHYLAMINE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4916
ポリマ－33,9912
非ポリマー4994
水4,990277
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area12670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.520, 46.570, 66.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.03, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Atom site foot note1: RESIDUES PRO E 134 AND PRO E 315 ARE CIS PROLINES.
2: THE REGION FROM SER E 277 TO SER E 281 IS POORLY ORDERED.
3: THE FOLLOWING WATER MOLECULES ARE SITTING ON A SPECIAL POSITION: HOH 563, HOH 617 AND HOH 618.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-563-

HOH

21E-617-

HOH

31E-618-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 EI

#1: タンパク質 PENICILLOPEPSIN


分子量: 33468.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Penicillium janthinellum (菌類) / 参照: UniProt: P00798, penicillopepsin
#2: タンパク質・ペプチド INHIBITOR ISOVALERYL (IVA)-VAL-VAL-HYDRATED DIFLUOROSTATONE-N-METHYLAMINE


分子量: 522.626 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TRANSITION STATE MIMIC

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糖 , 2種, 2分子

#3: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 糖 ChemComp-XYS / alpha-D-xylopyranose / alpha-D-xylose / D-xylose / xylose / XYLOPYRANOSE


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 150.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H10O5
識別子タイププログラム
DXylpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-xylopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-XylpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
XylSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 279分子

#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-DMF / DIMETHYLFORMAMIDE


分子量: 73.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.1 %
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 45 Å / Num. all: 27480 / Num. obs: 24854 / Rmerge(I) obs: 0.037

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.8→8 Å / σ(I): 1 /
Rfactor反射数
obs0.131 22675
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2402 0 30 277 2709
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 22675 / σ(I): 1 / Rfactor obs: 0.131
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 13 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.038
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.039
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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