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- PDB-1aje: CDC42 FROM HUMAN, NMR, 20 STRUCTURES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aje
タイトルCDC42 FROM HUMAN, NMR, 20 STRUCTURES
要素CDC42HS
キーワードG-PROTEIN / CELLULAR SIGNALING / CYTOSKELETAL REARRANGEMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / modification of synaptic structure / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / Cdc42 protein signal transduction / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / positive regulation of synapse structural plasticity ...GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / modification of synaptic structure / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / Cdc42 protein signal transduction / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / storage vacuole / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / modulation by host of viral process / GTP-dependent protein binding / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / cardiac conduction system development / Inactivation of CDC42 and RAC1 / establishment of Golgi localization / leading edge membrane / regulation of filopodium assembly / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / regulation of modification of postsynaptic structure / dendritic spine morphogenesis / embryonic heart tube development / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / RHO GTPases activate KTN1 / nuclear migration / regulation of lamellipodium assembly / adherens junction organization / sprouting angiogenesis / DCC mediated attractive signaling / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of filopodium assembly / regulation of postsynapse organization / regulation of mitotic nuclear division / RHOV GTPase cycle / establishment or maintenance of cell polarity / phagocytosis, engulfment / heart contraction / Myogenesis / RHOJ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHOQ GTPase cycle / Golgi organization / RHO GTPases activate PAKs / CDC42 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / RAC1 GTPase cycle / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / small monomeric GTPase / G protein activity / positive regulation of DNA replication / secretory granule / filopodium / integrin-mediated signaling pathway / actin filament organization / RHO GTPases Activate Formins / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of JNK cascade / FCGR3A-mediated phagocytosis / EGFR downregulation / MAPK6/MAPK4 signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse / G beta:gamma signalling through CDC42 / mitotic spindle / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / endocytosis / positive regulation of neuron apoptotic process / ubiquitin protein ligase activity / protein localization
類似検索 - 分子機能
Cdc42 / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Cdc42 / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 42 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING
データ登録者Feltham, J.L. / Dotsch, V. / Raza, S. / Manor, D. / Cerione, R.A. / Sutcliffe, M.J. / Wagner, G. / Oswald, R.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Definition of the switch surface in the solution structure of Cdc42Hs.
著者: Feltham, J.L. / Dotsch, V. / Raza, S. / Manor, D. / Cerione, R.A. / Sutcliffe, M.J. / Wagner, G. / Oswald, R.E.
履歴
登録1997年5月2日処理サイト: BNL
改定 1.01997年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CDC42HS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5131
ポリマ－21,5131
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50LOWEST OVERALL ENERGY AND LOWEST CONSTRAINT VIOLATIONS
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 CDC42HS


分子量: 21512.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SEVEN NON-NATIVE AMINO ACIDS REMAIN AT THE N-TERMINUS AFTER CLEAVAGE OF THE FUSION PROTEIN
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / 細胞内の位置: MEMBRANES AND GOLGI / 器官: PLACENTA / プラスミド: PGEX-CDC42HS / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1, BL21 AND DL39 / 参照: UniProt: P60953

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121TOCSY
131HSQC
141HNCO
151HNCA
161HN(CO)CA
171CBCA(CO)NH
181HCACO
191TOCSY-HSQC
1101(H)CCH-TOCSY
1111NOESY-HSQC
1121HMQC-NOESY-HMQC

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試料調製

試料状態pH: 5.5 / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITY (500 MHZ)VarianUNITY (500 MHZ)4001
Varian UNITY INOVA (600 MHZVarianUNITY INOVA (600 MHZ5002
Varian UNITY PLUS (400VarianUNITY PLUS (4006003
Varian 750 MHZ)Varian750 MHZ)7004

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
X-PLOR3.843位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.843BRUNGER精密化
X-PLOR3.843構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST OVERALL ENERGY AND LOWEST CONSTRAINT VIOLATIONS
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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