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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9307 | |||||||||
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タイトル | Structure of the HO BMC shell: BMC-TD focused structure, closed state | |||||||||
![]() | Asymmetric reconstruction, BMC-T2, closed state | |||||||||
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![]() | microcompartment / shell / compartmentalization / BMC fold / STRUCTURAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
![]() | Greber BJ / Sutter M / Kerfeld CA | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The Plasticity of Molecular Interactions Governs Bacterial Microcompartment Shell Assembly. 著者: Basil J Greber / Markus Sutter / Cheryl A Kerfeld / ![]() 要旨: Bacterial microcompartments (BMCs) are composed of an enzymatic core encapsulated by a selectively permeable protein shell that enhances catalytic efficiency. Many pathogenic bacteria derive ...Bacterial microcompartments (BMCs) are composed of an enzymatic core encapsulated by a selectively permeable protein shell that enhances catalytic efficiency. Many pathogenic bacteria derive competitive advantages from their BMC-based catabolism, implicating BMCs as drug targets. BMC shells are of interest for bioengineering due to their diverse and selective permeability properties and because they self-assemble. A complete understanding of shell composition and organization is a prerequisite for biotechnological applications. Here, we report the cryoelectron microscopy structure of a BMC shell at 3.0-Å resolution, using an image-processing strategy that allowed us to determine the previously uncharacterized structural details of the interactions formed by the BMC-T and BMC-T shell subunits in the context of the assembled shell. We found unexpected structural plasticity among these interactions, resulting in distinct shell populations assembled from varying numbers of the BMC-T and BMC-T subunits. We discuss the implications of these findings on shell assembly and function. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 12.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18 KB 18 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 150.5 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6mzuMC ![]() 9296C ![]() 9308C ![]() 9309C ![]() 9310C ![]() 9311C ![]() 9312C ![]() 9313C ![]() 9314C ![]() 9315C ![]() 6mzvC ![]() 6mzxC ![]() 6mzyC ![]() 6n06C ![]() 6n07C ![]() 6n09C ![]() 6n0fC ![]() 6n0gC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Asymmetric reconstruction, BMC-T2, closed state | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.03 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Bacterial microcompartment shell from Haliangium ochraceum
全体 | 名称: Bacterial microcompartment shell from Haliangium ochraceum |
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要素 |
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-超分子 #1: Bacterial microcompartment shell from Haliangium ochraceum
超分子 | 名称: Bacterial microcompartment shell from Haliangium ochraceum タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 6.5 MDa |
-分子 #1: Microcompartments protein
分子 | 名称: Microcompartments protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() 株: DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2 |
分子量 | 理論値: 22.904137 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MSITLRTYIF LDALQPQLAT FIGKTARGFL PVPGQASLWV EIAPGIAINR VTDAALKATK VQPAVQVVER AYGLLEVHHF DQGEVLAAG STILDKLEVR EEGRLKPQVM THQIIRAVEA YQTQIINRNS QGMMILPGES LFILETQPAG YAVLAANEAE K AANVHLVN ...文字列: MSITLRTYIF LDALQPQLAT FIGKTARGFL PVPGQASLWV EIAPGIAINR VTDAALKATK VQPAVQVVER AYGLLEVHHF DQGEVLAAG STILDKLEVR EEGRLKPQVM THQIIRAVEA YQTQIINRNS QGMMILPGES LFILETQPAG YAVLAANEAE K AANVHLVN VTPYGAFGRL YLAGSEAEID AAAEAAEAAI RSVSGVAQES FRDR UniProtKB: Bacterial microcompartment protein trimer-2 |
-分子 #2: Microcompartments protein
分子 | 名称: Microcompartments protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 36 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() 株: DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2 |
分子量 | 理論値: 10.126718 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MADALGMIEV RGFVGMVEAA DAMVKAAKVE LIGYEKTGGG YVTAVVRGDV AAVKAATEAG QRAAERVGEV VAVHVIPRPH VNVDAALPL GRTPGMDKSA UniProtKB: Bacterial microcompartment protein homohexamer |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 3 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
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グリッド | 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #1 - トポロジー: CONTINUOUS / 詳細: unspecified | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV 詳細: 5-7 sec incubation of the sample on the grid before blotting and plunging. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-30 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 928 / 平均露光時間: 4.5 sec. / 平均電子線量: 25.0 e/Å2 詳細: 928 images retained after inspection for image quality. |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.0 µm / 倍率(補正後): 48543 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |