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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7oop | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Pol II-CSB-CSA-DDB1-UVSSA-PAF-SPT6 (Structure 3) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / DNA repair / TCR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() RNA polymerase inhibitor activity / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / blastocyst growth / regulation of transcription-coupled nucleotide-excision repair / Ski complex / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / nucleotide-excision repair complex / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Cdc73/Paf1 complex / positive regulation of mRNA 3'-end processing ...RNA polymerase inhibitor activity / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / blastocyst growth / regulation of transcription-coupled nucleotide-excision repair / Ski complex / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / nucleotide-excision repair complex / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Cdc73/Paf1 complex / positive regulation of mRNA 3'-end processing / inner cell mass cell differentiation / regulation of isotype switching / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / regulation of muscle cell differentiation / endodermal cell fate commitment / : / negative regulation of myeloid cell differentiation / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / response to auditory stimulus / trophectodermal cell differentiation / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / blastocyst hatching / B-WICH complex / DNA protection / single strand break repair / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / nucleosome organization / Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / FGFR2 alternative splicing / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Elongation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Estrogen-dependent gene expression / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / mRNA Splicing - Major Pathway / chromatin-protein adaptor activity / response to superoxide / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / spindle assembly involved in female meiosis / photoreceptor cell maintenance / blastocyst formation / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / ATP-dependent chromatin remodeler activity / mRNA 3'-end processing / UV-damage excision repair / response to UV-B / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / RNA polymerase binding / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / ATP-dependent DNA damage sensor activity / stem cell population maintenance / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / interleukin-6-mediated signaling pathway / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of gene expression, epigenetic / organelle membrane / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / RNA polymerase II complex binding / cullin family protein binding / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / protein tyrosine kinase activator activity / viral release from host cell / RNA Polymerase I Transcription Initiation / site of DNA damage / positive regulation of translational initiation / pyrimidine dimer repair / positive regulation of Wnt signaling pathway / response to X-ray / protein localization to nucleus / mRNA transport / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / ectopic germ cell programmed cell death / ATP-dependent activity, acting on DNA / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / positive regulation of viral genome replication / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / RNA polymerase I complex 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Kokic, G. / Cramer, P. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of human transcription-DNA repair coupling. 著者: Goran Kokic / Felix R Wagner / Aleksandar Chernev / Henning Urlaub / Patrick Cramer / ![]() 要旨: Transcription-coupled DNA repair removes bulky DNA lesions from the genome and protects cells against ultraviolet (UV) irradiation. Transcription-coupled DNA repair begins when RNA polymerase II ...Transcription-coupled DNA repair removes bulky DNA lesions from the genome and protects cells against ultraviolet (UV) irradiation. Transcription-coupled DNA repair begins when RNA polymerase II (Pol II) stalls at a DNA lesion and recruits the Cockayne syndrome protein CSB, the E3 ubiquitin ligase, CRL4 and UV-stimulated scaffold protein A (UVSSA). Here we provide five high-resolution structures of Pol II transcription complexes containing human transcription-coupled DNA repair factors and the elongation factors PAF1 complex (PAF) and SPT6. Together with biochemical and published data, the structures provide a model for transcription-repair coupling. Stalling of Pol II at a DNA lesion triggers replacement of the elongation factor DSIF by CSB, which binds to PAF and moves upstream DNA to SPT6. The resulting elongation complex, EC, uses the CSA-stimulated translocase activity of CSB to pull on upstream DNA and push Pol II forward. If the lesion cannot be bypassed, CRL4 spans over the Pol II clamp and ubiquitylates the RPB1 residue K1268, enabling recruitment of TFIIH to UVSSA and DNA repair. Conformational changes in CRL4 lead to ubiquitylation of CSB and to release of transcription-coupled DNA repair factors before transcription may continue over repaired DNA. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDB形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 201.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 337.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-DNA-directed RNA polymerase II subunit ... , 6種, 6分子 ACEFGI
#1: タンパク質 | 分子量: 217450.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#3: タンパク質 | 分子量: 31439.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 24644.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 14477.001 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 19314.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 14541.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 , 8種, 8分子 BDKMYZcd
#2: タンパク質 | 分子量: 134041.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#4: タンパク質 | 分子量: 16331.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 13310.284 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 199330.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#21: タンパク質 | 分子量: 33617.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#22: タンパク質 | 分子量: 60673.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#25: タンパク質 | 分子量: 80721.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#26: タンパク質 | 分子量: 127097.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 2種, 2分子 HJ
#8: タンパク質 | 分子量: 17162.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#10: タンパク質 | 分子量: 7655.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-RNA polymerase ... , 2種, 2分子 LV
#12: タンパク質 | 分子量: 7018.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#20: タンパク質 | 分子量: 60052.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 NT
#14: DNA鎖 | 分子量: 14494.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
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#18: DNA鎖 | 分子量: 14269.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
-RNA polymerase-associated protein ... , 2種, 2分子 SU
#17: タンパク質 | 分子量: 133715.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#19: タンパク質 | 分子量: 75514.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-DNA excision repair protein ERCC- ... , 2種, 2分子 ab
#23: タンパク質 | 分子量: 44107.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#24: タンパク質 | 分子量: 168701.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q03468, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
-RNA鎖 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 PR
#15: RNA鎖 | 分子量: 14490.756 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
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#16: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3422.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 2種, 9分子 


#27: 化合物 | ChemComp-ZN / #28: 化合物 | ChemComp-MG / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 81000 X |
撮影 | 電子線照射量: 40.4 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8365 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1412038 | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 100000 詳細: Different number of particles was used for different focused refined maps. 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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