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- PDB-7mrw: Native RhopH complex of the malaria parasite Plasmodium falciparum -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mrw
タイトルNative RhopH complex of the malaria parasite Plasmodium falciparum
要素
  • Cytoadherence linked asexual protein 3.1
  • High molecular weight rhoptry protein 2
  • High molecular weight rhoptry protein 3
キーワードMEMBRANE PROTEIN / malaria / rhoptry / complex / soluble
機能・相同性Cytoadherence-linked asexual protein / Cytoadherence-linked asexual protein / adhesion of symbiont to microvasculature / High molecular weight rhoptry protein 2 / Cytoadherence linked asexual protein 3.1 / High molecular weight rhoptry protein 3
機能・相同性情報
生物種Plasmodium falciparum NF54 (マラリア病原虫)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.72 Å
データ登録者Ho, C.M. / Jih, J. / Lai, M. / Li, X.R. / Goldberg, D.E. / Beck, J.R. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 10件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI094386 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)K99/R00 HL133453 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI007323 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10RR23057 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD018111 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Native structure of the RhopH complex, a key determinant of malaria parasite nutrient acquisition.
著者: Chi-Min Ho / Jonathan Jih / Mason Lai / Xiaorun Li / Daniel E Goldberg / Josh R Beck / Z Hong Zhou /
要旨: The RhopH complex is implicated in malaria parasites' ability to invade and create new permeability pathways in host erythrocytes, but its mechanisms remain poorly understood. Here, we enrich the ...The RhopH complex is implicated in malaria parasites' ability to invade and create new permeability pathways in host erythrocytes, but its mechanisms remain poorly understood. Here, we enrich the endogenous RhopH complex in a native soluble form, comprising RhopH2, CLAG3.1, and RhopH3, directly from parasite cell lysates and determine its atomic structure using cryo-electron microscopy (cryo-EM), mass spectrometry, and the cryoID program. CLAG3.1 is positioned between RhopH2 and RhopH3, which both share substantial binding interfaces with CLAG3.1 but make minimal contacts with each other. The forces stabilizing individual subunits include 13 intramolecular disulfide bonds. Notably, CLAG3.1 residues 1210 to 1223, previously predicted to constitute a transmembrane helix, are embedded within a helical bundle formed by residues 979 to 1289 near the C terminus of CLAG3.1. Buried in the core of the RhopH complex and largely shielded from solvent, insertion of this putative transmembrane helix into the erythrocyte membrane would likely require a large conformational rearrangement. Given the unusually high disulfide content of the complex, it is possible that such a rearrangement could be initiated by the breakage of allosteric disulfide bonds, potentially triggered by interactions at the erythrocyte membrane. This first direct observation of an exported transmembrane protein-in a soluble, trafficking state and with atomic details of buried putative membrane-insertion helices-offers insights into the assembly and trafficking of RhopH and other parasite-derived complexes to the erythrocyte membrane. Our study demonstrates the potential the endogenous structural proteomics approach holds for elucidating the molecular mechanisms of hard-to-isolate complexes in their native, functional forms.
履歴
登録2021年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23959
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoadherence linked asexual protein 3.1
B: High molecular weight rhoptry protein 2
C: High molecular weight rhoptry protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)435,3283
ポリマ－435,3283
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area18130 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area111450 Å2

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要素

#1: タンパク質 Cytoadherence linked asexual protein 3.1


分子量: 167444.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: CLAG3.1, subunit of the soluble form of the RhopH complex
由来: (天然) Plasmodium falciparum NF54 (マラリア病原虫)
株: isolate NF54 / 参照: UniProt: A0A2I0BTS3
#2: タンパク質 High molecular weight rhoptry protein 2


分子量: 162886.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: RhopH2, subunit of the soluble form of the RhopH complex
由来: (天然) Plasmodium falciparum NF54 (マラリア病原虫)
株: isolate NF54 / 参照: UniProt: A0A2I0BSI4
#3: タンパク質 High molecular weight rhoptry protein 3


分子量: 104997.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: RhopH3, subunit of the soluble form of the RhopH complex
由来: (天然) Plasmodium falciparum NF54 (マラリア病原虫)
株: isolate NF54 / 参照: UniProt: W7JUX6

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: High molecular mass rhoptry protein complex (RhopH complex)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum NF54 (マラリア病原虫)
株: NF54
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.13_2998精密化
PHENIX1.13_2998精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Gautomatch粒子像選択
4cryoSPARCCTF補正
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2900167
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 108872 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
精密化立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.008924740
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.909833340
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0543594
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00584182
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.01514857

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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