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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7egk | ||||||
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タイトル | Bicarbonate transporter complex SbtA-SbtB bound to AMP | ||||||
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![]() | TRANSPORT PROTEIN / Bicarbonate transporter / CO2 concentrating mechanism / Allosteric inhibition / Photosynthesis | ||||||
機能・相同性 | Na+-dependent bicarbonate transporter superfamily / Na+-dependent bicarbonate transporter superfamily / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / plasma membrane-derived thylakoid membrane / membrane / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Slr1512 protein / Membrane-associated protein slr1513![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å | ||||||
![]() | Fang, S. / Huang, X. / Zhang, X. / Zhang, P. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Molecular mechanism underlying transport and allosteric inhibition of bicarbonate transporter SbtA. 著者: Sunzhenhe Fang / Xiaowei Huang / Xue Zhang / Minhua Zhang / Yahui Hao / Hui Guo / Lu-Ning Liu / Fang Yu / Peng Zhang / ![]() ![]() 要旨: SbtA is a high-affinity, sodium-dependent bicarbonate transporter found in the cyanobacterial CO-concentrating mechanism (CCM). SbtA forms a complex with SbtB, while SbtB allosterically regulates the ...SbtA is a high-affinity, sodium-dependent bicarbonate transporter found in the cyanobacterial CO-concentrating mechanism (CCM). SbtA forms a complex with SbtB, while SbtB allosterically regulates the transport activity of SbtA by binding with adenyl nucleotides. The underlying mechanism of transport and regulation of SbtA is largely unknown. In this study, we report the three-dimensional structures of the cyanobacterial sp. PCC 6803 SbtA-SbtB complex in both the presence and absence of HCO and/or AMP at 2.7 Å and 3.2 Å resolution. An analysis of the inward-facing state of the SbtA structure reveals the HCO/Na binding site, providing evidence for the functional unit as a trimer. A structural comparison found that SbtA adopts an elevator mechanism for bicarbonate transport. A structure-based analysis revealed that the allosteric inhibition of SbtA by SbtB occurs mainly through the T-loop of SbtB, which binds to both the core domain and the scaffold domain of SbtA and locks it in an inward-facing state. T-loop conformation is stabilized by the AMP molecules binding at the SbtB trimer interfaces and may be adjusted by other adenyl nucleotides. The unique regulatory mechanism of SbtA by SbtB makes it important to study inorganic carbon uptake systems in CCM, which can be used to modify photosynthesis in crops. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 217.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 183.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 43.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 64.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39671.246 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: slr1512 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 12021.810 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: slr1513 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: 化合物 | #4: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Bicarbonate transporter SbtA in complex with regulator SbtB タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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対称性 | 点対称性: C3 (3回回転対称) |
3次元再構成 | 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 125998 / 対称性のタイプ: POINT |