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- PDB-3l0d: Crystal structure of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l0d
タイトルCrystal structure of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Bartonella henselae with bound NAD
要素Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / NIAID / SSGCID / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / lyme disease / tick-transmitted pathogen / bartonellosis / ALS collaborative crystallography
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; アルデヒドまたはケトンに対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors, NAD or NADP as acceptor / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Bartonella henselae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Bartonella henselae with bound NAD
著者: Edwards, T.E. / Abendroth, J. / Sankaran, B. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
履歴
登録2009年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,3444
ポリマ－77,0172
非ポリマー1,3272
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5660 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area24750 Å2
手法PISA
2
A: Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,6888
ポリマ－154,0354
非ポリマー2,6544
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-1/31
Buried area18680 Å2
ΔGint-154 kcal/mol
Surface area42140 Å2
手法PISA
3
A: Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

B: Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,3444
ポリマ－77,0172
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-1/31
Buried area4990 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area25420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.776, 91.776, 161.402
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 1 - 335 / Label seq-ID: 22 - 356

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase


分子量: 38508.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bartonella henselae (バクテリア)
遺伝子: gap, BH15080 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8L201, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.72 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Hampton Research CSHT condition H4, 0.1 M Tris pH 8.5, 25% v/v tert-butanol, 23.7 mg/mL protein, crystal tracking ID 206078h4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 26594 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 2.39 / Num. unique all: 2657 / % possible all: 96.2

-
位相決定

Phasing MRRfactor: 42.44 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å44.54 Å
Translation3 Å44.54 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3DOC

3doc


解像度: 2.5→38.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / WRfactor Rfree: 0.24 / WRfactor Rwork: 0.197 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.805 / SU B: 24.642 / SU ML: 0.239 / SU R Cruickshank DPI: 0.541 / SU Rfree: 0.29 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.541 / ESU R Free: 0.29 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1343 5.1 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.204 26592 94.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 73.44 Å2 / Biso mean: 29.076 Å2 / Biso min: 9.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.15 Å20.58 Å20 Å2
2--1.15 Å20 Å2
3----1.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→38.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4941 0 88 97 5126
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0215125
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4541.9647011
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2935660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.39724.02204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.68515768
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.661529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2852
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213825
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5351.53294
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.00725300
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.56731831
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4784.51711
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2451 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.250.5
MEDIUM THERMAL0.662
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.562 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 104 -
Rwork0.311 1866 -
all-1970 -
obs--95.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4871-0.446-0.81421.2996-0.51571.56830.025-0.3410.25880.05250.1440.0191-0.09560.2086-0.1690.06010.0132-0.04690.0911-0.07330.108825.615715.8426-15.2012
22.6130.0312-0.12510.66760.52691.5787-0.2458-0.7796-0.46970.10370.1813-0.270.29410.87010.06450.16390.2805-0.00170.74280.17810.26954.6451-9.5697-9.581
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 335
2X-RAY DIFFRACTION1A336
3X-RAY DIFFRACTION1A337 - 414
4X-RAY DIFFRACTION2B1 - 335
5X-RAY DIFFRACTION2B336
6X-RAY DIFFRACTION2B337 - 355

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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