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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7b6h | |||||||||
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タイトル | Drosophila melanogaster TRAPP C11 subunits region 1 to 718 | |||||||||
![]() | Trafficking protein particle complex subunit 11 | |||||||||
![]() | EXOCYTOSIS / Golgi / GEFS / Rab1 / TRAPP | |||||||||
機能・相同性 | ![]() RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / TRAPPIII protein complex / Golgi vesicle transport / protein secretion / intracellular transport / long-term memory / Golgi apparatus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å | |||||||||
![]() | Galindo, A. / Munro, S. / Planelles-Herrero, V.J. / Degliesposti, G. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of metazoan TRAPPIII, the multi-subunit complex that activates the GTPase Rab1. 著者: Antonio Galindo / Vicente J Planelles-Herrero / Gianluca Degliesposti / Sean Munro / ![]() 要旨: The TRAPP complexes are nucleotide exchange factors that play essential roles in membrane traffic and autophagy. TRAPPII activates Rab11, and TRAPPIII activates Rab1, with the two complexes sharing a ...The TRAPP complexes are nucleotide exchange factors that play essential roles in membrane traffic and autophagy. TRAPPII activates Rab11, and TRAPPIII activates Rab1, with the two complexes sharing a core of small subunits that affect nucleotide exchange but being distinguished by specific large subunits that are essential for activity in vivo. Crystal structures of core subunits have revealed the mechanism of Rab activation, but how the core and the large subunits assemble to form the complexes is unknown. We report a cryo-EM structure of the entire Drosophila TRAPPIII complex. The TRAPPIII-specific subunits TRAPPC8 and TRAPPC11 hold the catalytic core like a pair of tongs, with TRAPPC12 and TRAPPC13 positioned at the joint between them. TRAPPC2 and TRAPPC2L link the core to the two large arms, with the interfaces containing residues affected by disease-causing mutations. The TRAPPC8 arm is positioned such that it would contact Rab1 that is bound to the core, indicating how the arm could determine the specificity of the complex. A lower resolution structure of TRAPPII shows a similar architecture and suggests that the TRAPP complexes evolved from a single ur-TRAPP. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 120.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 93 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 81847.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: gry, Dmel\CG17569, gryz, l(3)63Bd, TRAPPC11, CG17569, Dmel_CG17569 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q8IRE3 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: TRAPPIII complex - TRAPPC11 subunit / タイプ: COMPLEX 詳細: Partial model of the TRAPP C11 subunits from the C11 map. Part of the TRAPPIII complex Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 285.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS 詳細: 32% of the images were acquiring tilted the stage 19 degrees. |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / 倍率(補正後): 75000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 0.8 sec. / 電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 3671 詳細: 1190 from the whole dataset were collected with the stage tilted at 19 degrees |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1601314 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 353400 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 302.4 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL |