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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6z6h | ||||||
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タイトル | HDAC-DC | ||||||
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![]() | GENE REGULATION / Protein complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() HDA1 complex / negative regulation of transcription by transcription factor localization / HSF1 activation / HDACs deacetylate histones / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / histone deacetylase / SUMOylation of chromatin organization proteins / histone deacetylase activity / histone deacetylase complex / chromosome segregation ...HDA1 complex / negative regulation of transcription by transcription factor localization / HSF1 activation / HDACs deacetylate histones / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / histone deacetylase / SUMOylation of chromatin organization proteins / histone deacetylase activity / histone deacetylase complex / chromosome segregation / cellular response to lipopolysaccharide / chromatin remodeling / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.55 Å | ||||||
![]() | Lee, J.-H. / Bollschweiler, D. / Schaefer, T. / Huber, R. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for the regulation of nucleosome recognition and HDAC activity by histone deacetylase assemblies. 著者: Jung-Hoon Lee / Daniel Bollschweiler / Tillman Schäfer / Robert Huber / ![]() 要旨: The chromatin-modifying histone deacetylases (HDACs) remove acetyl groups from acetyl-lysine residues in histone amino-terminal tails, thereby mediating transcriptional repression. Structural makeup ...The chromatin-modifying histone deacetylases (HDACs) remove acetyl groups from acetyl-lysine residues in histone amino-terminal tails, thereby mediating transcriptional repression. Structural makeup and mechanisms by which multisubunit HDAC complexes recognize nucleosomes remain elusive. Our cryo-electron microscopy structures of the yeast class II HDAC ensembles show that the HDAC protomer comprises a triangle-shaped assembly of stoichiometry Hda1-Hda2-Hda3, in which the active sites of the Hda1 dimer are freely accessible. We also observe a tetramer of protomers, where the nucleosome binding modules are inaccessible. Structural analysis of the nucleosome-bound complexes indicates how positioning of Hda1 adjacent to histone H2B affords HDAC catalysis. Moreover, it reveals how an intricate network of multiple contacts between a dimer of protomers and the nucleosome creates a platform for expansion of the HDAC activities. Our study provides comprehensive insight into the structural plasticity of the HDAC complex and its functional mechanism of chromatin modification. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 856.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 697.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 826.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 876.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 117.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 185 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 74851.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HDA1, YNL021W, N2819 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 76017.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HDA1, YNL021W, N2819 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 71915.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HDA2, PLO2, YDR295C / 発現宿主: ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 63422.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HDA3, PLO1, YPR179C / 発現宿主: ![]() ![]() #5: 化合物 | ChemComp-ZN / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: HDAC-DC / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: TFS GLACIOS |
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電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: OTHER |
撮影 | 電子線照射量: 62 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 8.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 11396 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 詳細: Real space refinement | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 739.14 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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