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- PDB-6ynz: Cryo-EM structure of Tetrahymena thermophila mitochondrial ATP sy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ynz
タイトルCryo-EM structure of Tetrahymena thermophila mitochondrial ATP synthase - F1Fo composite tetramer model
要素
  • (ATP synthase subunit ...) x 3
  • ATP synthase F0 subunit 9
  • ATPTT1
  • ATPTT10
  • ATPTT11
  • ATPTT12
  • ATPTT13
  • ATPTT2
  • ATPTT3
  • ATPTT4
  • ATPTT5
  • ATPTT6
  • ATPTT7
  • ATPTT8
  • ATPTT9
  • Inhibitor of F1 (IF1)
  • Oligomycin sensitivity-conferring protein (OSCP)
  • Ymf56
  • Ymf66
  • subunit b
  • subunit d
  • subunit delta
  • subunit epsilon
  • subunit f
  • subunit i/j
  • subunit k
キーワードMEMBRANE PROTEIN / mitochondria / ATP synthase / F1Fo tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


: / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / sulfide oxidation, using sulfide:quinone oxidoreductase / sulfide:quinone oxidoreductase activity / thylakoid / carboxylic ester hydrolase activity / proton-transporting ATP synthase complex / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / : ...: / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / sulfide oxidation, using sulfide:quinone oxidoreductase / sulfide:quinone oxidoreductase activity / thylakoid / carboxylic ester hydrolase activity / proton-transporting ATP synthase complex / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / : / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / FAD binding / ADP binding / mitochondrial inner membrane / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Sulphide quinone-reductase / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / FAD/NAD(P)-binding domain / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site ...Sulphide quinone-reductase / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / FAD/NAD(P)-binding domain / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / alpha/beta hydrolase fold / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / Alpha/beta hydrolase fold-1 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / CARDIOLIPIN / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / PHOSPHATE ION / Ubiquinone-8 / Transmembrane protein, putative / Uncharacterized protein ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / CARDIOLIPIN / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / PHOSPHATE ION / Ubiquinone-8 / Transmembrane protein, putative / Uncharacterized protein / Oxidoreductase, putative / Transmembrane protein / ATP synthase subunit beta / Transmembrane protein, putative / Transmembrane protein / Alpha/beta hydrolase / Uncharacterized protein / Transmembrane protein, putative / Transmembrane protein / Transmembrane protein / Uncharacterized protein / Transmembrane protein, putative / Uncharacterized protein / ATP synthase F1, delta subunit / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / Acyl carrier protein, putative / ATP synthase subunit gamma / Uncharacterized protein / ATP synthase subunit d, mitochondrial / Uncharacterized protein / ATP synthase subunit alpha / Transmembrane protein / Ymf56 / ATP synthase F0 subunit 9 / Ymf66
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Kock Flygaard, R. / Muhleip, A. / Amunts, A.
資金援助 スウェーデン, 3件
組織認可番号国
Swedish Research CouncilNT_2015-04107 スウェーデン
European Research Council (ERC)ERC-2018-StG-805230 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation2018.0080 スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Type III ATP synthase is a symmetry-deviated dimer that induces membrane curvature through tetramerization.
著者: Rasmus Kock Flygaard / Alexander Mühleip / Victor Tobiasson / Alexey Amunts /
要旨: Mitochondrial ATP synthases form functional homodimers to induce cristae curvature that is a universal property of mitochondria. To expand on the understanding of this fundamental phenomenon, we ...Mitochondrial ATP synthases form functional homodimers to induce cristae curvature that is a universal property of mitochondria. To expand on the understanding of this fundamental phenomenon, we characterized the unique type III mitochondrial ATP synthase in its dimeric and tetrameric form. The cryo-EM structure of a ciliate ATP synthase dimer reveals an unusual U-shaped assembly of 81 proteins, including a substoichiometrically bound ATPTT2, 40 lipids, and co-factors NAD and CoQ. A single copy of subunit ATPTT2 functions as a membrane anchor for the dimeric inhibitor IF. Type III specific linker proteins stably tie the ATP synthase monomers in parallel to each other. The intricate dimer architecture is scaffolded by an extended subunit-a that provides a template for both intra- and inter-dimer interactions. The latter results in the formation of tetramer assemblies, the membrane part of which we determined to 3.1 Å resolution. The structure of the type III ATP synthase tetramer and its associated lipids suggests that it is the intact unit propagating the membrane curvature.
履歴
登録2020年4月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02025年4月9日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conf / struct_conn / struct_conn_type / struct_mon_prot_cis / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_atom_id
改定 1.12025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Group: Database references / Experimental summary / Structure summary
Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: database_2 / em_admin / entity
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-10861
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10861
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: Ymf66
b: subunit b
d: subunit d
f: subunit f
i: subunit i/j
k: subunit k
c: Ymf56
g: ATPTT3
h: ATPTT4
j: ATPTT5
l: ATPTT6
m: ATPTT7
n: ATPTT8
o: ATPTT9
p: ATPTT10
q: ATPTT11
r: ATPTT12
s: ATPTT13
e: ATPTT1
A: Ymf66
B: subunit b
D: subunit d
F: subunit f
I: subunit i/j
K: subunit k
C: Ymf56
G: ATPTT3
H: ATPTT4
J: ATPTT5
L: ATPTT6
M: ATPTT7
N: ATPTT8
O: ATPTT9
P: ATPTT10
Q: ATPTT11
R: ATPTT12
S: ATPTT13
E: ATPTT1
i2: Inhibitor of F1 (IF1)
i1: Inhibitor of F1 (IF1)
t: ATPTT2
G1: Oligomycin sensitivity-conferring protein (OSCP)
g1: ATP synthase subunit gamma
C1: ATP synthase subunit alpha
D1: ATP synthase subunit beta
B1: ATP synthase subunit alpha
F1: ATP synthase subunit beta
A1: ATP synthase subunit alpha
E1: ATP synthase subunit beta
P1: ATP synthase F0 subunit 9
O1: ATP synthase F0 subunit 9
N1: ATP synthase F0 subunit 9
M1: ATP synthase F0 subunit 9
L1: ATP synthase F0 subunit 9
K1: ATP synthase F0 subunit 9
J1: ATP synthase F0 subunit 9
I1: ATP synthase F0 subunit 9
H1: ATP synthase F0 subunit 9
Q1: ATP synthase F0 subunit 9
d1: subunit delta
e1: subunit epsilon
G2: Oligomycin sensitivity-conferring protein (OSCP)
g2: ATP synthase subunit gamma
C2: ATP synthase subunit alpha
D2: ATP synthase subunit beta
B2: ATP synthase subunit alpha
F2: ATP synthase subunit beta
A2: ATP synthase subunit alpha
E2: ATP synthase subunit beta
P2: ATP synthase F0 subunit 9
O2: ATP synthase F0 subunit 9
N2: ATP synthase F0 subunit 9
M2: ATP synthase F0 subunit 9
L2: ATP synthase F0 subunit 9
K2: ATP synthase F0 subunit 9
J2: ATP synthase F0 subunit 9
I2: ATP synthase F0 subunit 9
H2: ATP synthase F0 subunit 9
Q2: ATP synthase F0 subunit 9
d2: subunit delta
e2: subunit epsilon
a3: Ymf66
b3: subunit b
d3: subunit d
f3: subunit f
i3: subunit i/j
k3: subunit k
c3: Ymf56
g3: ATPTT3
h3: ATPTT4
j3: ATPTT5
l3: ATPTT6
m3: ATPTT7
n3: ATPTT8
o3: ATPTT9
p3: ATPTT10
q3: ATPTT11
r3: ATPTT12
s3: ATPTT13
e3: ATPTT1
A3: Ymf66
B3: subunit b
D3: subunit d
F3: subunit f
I3: subunit i/j
K3: subunit k
C3: Ymf56
G3: ATPTT3
H3: ATPTT4
J3: ATPTT5
L3: ATPTT6
M3: ATPTT7
N3: ATPTT8
O3: ATPTT9
P3: ATPTT10
Q3: ATPTT11
R3: ATPTT12
S3: ATPTT13
E3: ATPTT1
i5: Inhibitor of F1 (IF1)
i4: Inhibitor of F1 (IF1)
t3: ATPTT2
G4: Oligomycin sensitivity-conferring protein (OSCP)
g4: ATP synthase subunit gamma
C4: ATP synthase subunit alpha
D4: ATP synthase subunit beta
B4: ATP synthase subunit alpha
F4: ATP synthase subunit beta
A4: ATP synthase subunit alpha
E4: ATP synthase subunit beta
P4: ATP synthase F0 subunit 9
O4: ATP synthase F0 subunit 9
N4: ATP synthase F0 subunit 9
M4: ATP synthase F0 subunit 9
L4: ATP synthase F0 subunit 9
K4: ATP synthase F0 subunit 9
J4: ATP synthase F0 subunit 9
I4: ATP synthase F0 subunit 9
H4: ATP synthase F0 subunit 9
Q4: ATP synthase F0 subunit 9
d4: subunit delta
e4: subunit epsilon
G5: Oligomycin sensitivity-conferring protein (OSCP)
g5: ATP synthase subunit gamma
C5: ATP synthase subunit alpha
D5: ATP synthase subunit beta
B5: ATP synthase subunit alpha
F5: ATP synthase subunit beta
A5: ATP synthase subunit alpha
E5: ATP synthase subunit beta
P5: ATP synthase F0 subunit 9
O5: ATP synthase F0 subunit 9
N5: ATP synthase F0 subunit 9
M5: ATP synthase F0 subunit 9
L5: ATP synthase F0 subunit 9
K5: ATP synthase F0 subunit 9
J5: ATP synthase F0 subunit 9
I5: ATP synthase F0 subunit 9
H5: ATP synthase F0 subunit 9
Q5: ATP synthase F0 subunit 9
d5: subunit delta
e5: subunit epsilon
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,392,959302
ポリマ－4,271,624162
非ポリマー121,334140
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

+
タンパク質 , 25種, 134分子 aAa3A3bBb3B3dDd3D3fFf3F3iIi3I3kKk3K3cCc3C3gG...

#1: タンパク質
Ymf66


分子量: 52561.461 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q951C1
#2: タンパク質
subunit b


分子量: 43910.102 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7MJ84
#3: タンパク質
subunit d


分子量: 26747.951 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q239R1
#4: タンパク質
subunit f


分子量: 24265.398 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q24I07
#5: タンパク質
subunit i/j


分子量: 24395.543 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7LZW2
#6: タンパク質
subunit k


分子量: 20963.871 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7LSX6
#7: タンパク質
Ymf56


分子量: 12299.238 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q950Y8
#8: タンパク質
ATPTT3


分子量: 34719.633 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7M8Q3
#9: タンパク質
ATPTT4


分子量: 32484.051 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7MCZ0
#10: タンパク質
ATPTT5


分子量: 31674.639 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q228N4
#11: タンパク質
ATPTT6


分子量: 29354.383 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7MCQ6
#12: タンパク質
ATPTT7


分子量: 26355.104 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7M980
#13: タンパク質
ATPTT8


分子量: 21782.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7LVK6
#14: タンパク質
ATPTT9


分子量: 18199.361 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q24HK1
#15: タンパク質
ATPTT10


分子量: 17425.703 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7LZE5
#16: タンパク質
ATPTT11


分子量: 17410.811 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q22DV8
#17: タンパク質
ATPTT12


分子量: 17343.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7M0G0
#18: タンパク質
ATPTT13


分子量: 16816.250 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7MLU7
#19: タンパク質
ATPTT1


分子量: 54917.816 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7LVQ8
#20: タンパク質
Inhibitor of F1 (IF1)


分子量: 12987.691 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7M7C0
#21: タンパク質 ATPTT2


分子量: 54344.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7M7B9
#22: タンパク質
Oligomycin sensitivity-conferring protein (OSCP)


分子量: 24782.355 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7MMI7
#26: タンパク質 ...
ATP synthase F0 subunit 9


分子量: 8083.702 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q951A5, EC: 3.6.1.34
#27: タンパク質
subunit delta


分子量: 17892.537 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q22ZH1
#28: タンパク質
subunit epsilon


分子量: 7986.336 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7MMW3

-
ATP synthase subunit ... , 3種, 28分子 g1g2g4g5C1B1A1C2B2A2C4B4A4C5B5A5D1F1E1D2F2E2D4F4E4D5F5E5

#23: タンパク質
ATP synthase subunit gamma


分子量: 32915.152 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q22Z05
#24: タンパク質
ATP synthase subunit alpha


分子量: 59744.012 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q24HY8
#25: タンパク質
ATP synthase subunit beta


分子量: 53490.848 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7LZV1

-
非ポリマー , 9種, 140分子

#29: 化合物...
ChemComp-CDL / CARDIOLIPIN / DIPHOSPHATIDYL GLYCEROL / BIS-(1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHO)-1',3'-SN-GLYCEROL


分子量: 1464.043 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 合成 / 式: C81H156O17P2 / コメント: リン脂質*YM
#30: 化合物
ChemComp-PC1 / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / 3-SN-PHOSPHATIDYLCHOLINE


分子量: 790.145 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H88NO8P / コメント: リン脂質*YM
#31: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#32: 化合物
ChemComp-UQ8 / Ubiquinone-8 / 2,3-dimethoxy-5-methyl-6-[(6E,10E,14E,18E,22E,26E)-3,7,11,15,19,23,27,31-octamethyldotriaconta-2,6,10,14,18,22,26,30-oc taen-1-yl]cyclohexa-2,5-diene-1,4-dione / ユビキノン8


分子量: 727.109 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C49H74O4
#33: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#34: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#35: 化合物
ChemComp-PEE / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / DOPE


分子量: 744.034 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H78NO8P / コメント: DOPE, リン脂質*YM
#36: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#37: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mitochondrial ATP synthase, F1Fo tetramer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#28 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.75 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X
撮影電子線照射量: 30.9 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 20

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION3.1粒子像選択beta
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.13CTF補正
10RELION3.1初期オイラー角割当beta
11RELION3.1最終オイラー角割当beta
13RELION3.1３次元再構成beta
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 40691 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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