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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6v6s | |||||||||
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タイトル | Structure of the native human gamma-tubulin ring complex | |||||||||
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![]() | STRUCTURAL PROTEIN / Tubulin / gamma-tubulin / gamma-tubulin ring complex / gTuRC / g-TuRC / GCP / GCP2 / GCP3 / GCP4 / GCP5 / GCP6 / microtubule / microtubule nucleation / single particle cryo-EM structure | |||||||||
機能・相同性 | ![]() equatorial microtubule organizing center / mitotic spindle microtubule / gamma-tubulin ring complex / microtubule minus-end binding / polar microtubule / gamma-tubulin complex / meiotic spindle organization / microtubule nucleation / gamma-tubulin binding / non-motile cilium ...equatorial microtubule organizing center / mitotic spindle microtubule / gamma-tubulin ring complex / microtubule minus-end binding / polar microtubule / gamma-tubulin complex / meiotic spindle organization / microtubule nucleation / gamma-tubulin binding / non-motile cilium / microtubule organizing center / pericentriolar material / cell leading edge / cytoplasmic microtubule / mitotic sister chromatid segregation / single fertilization / spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / centriole / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / ciliary basal body / meiotic cell cycle / condensed nuclear chromosome / neuron migration / brain development / recycling endosome / structural constituent of cytoskeleton / spindle pole / microtubule cytoskeleton organization / spindle / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / apical part of cell / mitotic cell cycle / microtubule binding / protein-containing complex assembly / microtubule / neuron projection / centrosome / GTP binding / structural molecule activity / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å | |||||||||
![]() | Wieczorek, M. / Urnavicius, L. / Ti, S. / Molloy, K.R. / Chait, B.T. / Kapoor, T.M. | |||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Asymmetric Molecular Architecture of the Human γ-Tubulin Ring Complex. 著者: Michal Wieczorek / Linas Urnavicius / Shih-Chieh Ti / Kelly R Molloy / Brian T Chait / Tarun M Kapoor / ![]() 要旨: The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is an essential regulator of centrosomal and acentrosomal microtubule formation, yet its structure is not known. Here, we present a cryo-EM reconstruction of the ...The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is an essential regulator of centrosomal and acentrosomal microtubule formation, yet its structure is not known. Here, we present a cryo-EM reconstruction of the native human γ-TuRC at ∼3.8 Å resolution, revealing an asymmetric, cone-shaped structure. Pseudo-atomic models indicate that GCP4, GCP5, and GCP6 form distinct Y-shaped assemblies that structurally mimic GCP2/GCP3 subcomplexes distal to the γ-TuRC "seam." We also identify an unanticipated structural bridge that includes an actin-like protein and spans the γ-TuRC lumen. Despite its asymmetric architecture, the γ-TuRC arranges γ-tubulins into a helical geometry poised to nucleate microtubules. Diversity in the γ-TuRC subunits introduces large (>100,000 Å) surfaces in the complex that allow for interactions with different regulatory factors. The observed compositional complexity of the γ-TuRC could self-regulate its assembly into a cone-shaped structure to control microtubule formation across diverse contexts, e.g., within biological condensates or alongside existing filaments. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.4 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 287.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 468.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Gamma-tubulin complex component ... , 5種, 14分子 ACEGMBDFHTIKJL
#1: タンパク質 | 分子量: 105765.719 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 103710.102 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 76179.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 118467.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #5: タンパク質 | | 分子量: 200733.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: Sequence truncated around modeled region of GCP6 to enable deposition; full sequence can be found at Uniprot # Q96RT7. 由来: (天然) ![]() |
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-タンパク質・ペプチド , 1種, 5分子 NOQRS
#6: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4273.259 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-タンパク質 , 2種, 15分子 Uabcdefghijklmt
#7: タンパク質 | 分子量: 41723.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#11: タンパク質 | 分子量: 51255.824 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Unassigned poly-alanine model ... , 3種, 4分子 VYWX
#8: タンパク質 | 分子量: 5634.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #9: タンパク質 | | 分子量: 14060.317 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #10: タンパク質 | | 分子量: 22400.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-非ポリマー , 2種, 15分子 ![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
#12: 化合物 | ChemComp-ADP / |
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#13: 化合物 | ChemComp-GDP / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Native human gamma-tubulin ring complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6, #8-#10 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 45 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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対称性 | 点対称性: C1 (非対称) |
3次元再構成 | 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 103172 / 対称性のタイプ: POINT |