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- EMDB-10491: Structure of the vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10491
タイトルStructure of the vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex
マップデータCryo-EM single particle analysis reconstruction of the vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex
試料
  • 複合体: Vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex
    • タンパク質・ペプチド: x 17種
キーワードgamma-Tubulin Ring Complex / microtubule nucleation / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule minus-end binding / microtubule nucleator activity / polar microtubule / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / dense body / microtubule nucleation / gamma-tubulin binding ...microtubule minus-end binding / microtubule nucleator activity / polar microtubule / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / dense body / microtubule nucleation / gamma-tubulin binding / mitotic sister chromatid segregation / spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization / tubulin binding / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / spindle / spindle pole / mitotic cell cycle / actin cytoskeleton / microtubule / cytoskeleton / hydrolase activity / focal adhesion / centrosome / GTP binding / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Actins signature 1. ...Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Actin / Actin family / Actin / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-tubulin complex component / Gamma-tubulin complex component 3 homolog / Actin, cytoplasmic 1 / Tubulin gamma-1 chain / Gamma-tubulin complex component / Gamma tubulin ring protein
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Zupa E / Pfeffer S
引用ジャーナル: Nature / : 2020
タイトル: Insights into the assembly and activation of the microtubule nucleator γ-TuRC.
著者: Peng Liu / Erik Zupa / Annett Neuner / Anna Böhler / Justus Loerke / Dirk Flemming / Thomas Ruppert / Till Rudack / Christoph Peter / Christian Spahn / Oliver J Gruss / Stefan Pfeffer / Elmar Schiebel /
要旨: Microtubules are dynamic polymers of α- and β-tubulin and have crucial roles in cell signalling, cell migration, intracellular transport and chromosome segregation. They assemble de novo from αβ- ...Microtubules are dynamic polymers of α- and β-tubulin and have crucial roles in cell signalling, cell migration, intracellular transport and chromosome segregation. They assemble de novo from αβ-tubulin dimers in an essential process termed microtubule nucleation. Complexes that contain the protein γ-tubulin serve as structural templates for the microtubule nucleation reaction. In vertebrates, microtubules are nucleated by the 2.2-megadalton γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), which comprises γ-tubulin, five related γ-tubulin complex proteins (GCP2-GCP6) and additional factors. GCP6 is unique among the GCP proteins because it carries an extended insertion domain of unknown function. Our understanding of microtubule formation in cells and tissues is limited by a lack of high-resolution structural information on the γ-TuRC. Here we present the cryo-electron microscopy structure of γ-TuRC from Xenopus laevis at 4.8 Å global resolution, and identify a 14-spoked arrangement of GCP proteins and γ-tubulins in a partially flexible open left-handed spiral with a uniform sequence of GCP variants. By forming specific interactions with other GCP proteins, the GCP6-specific insertion domain acts as a scaffold for the assembly of the γ-TuRC. Unexpectedly, we identify actin as a bona fide structural component of the γ-TuRC with functional relevance in microtubule nucleation. The spiral geometry of γ-TuRC is suboptimal for microtubule nucleation and a controlled conformational rearrangement of the γ-TuRC is required for its activation. Collectively, our cryo-electron microscopy reconstructions provide detailed insights into the molecular organization, assembly and activation mechanism of vertebrate γ-TuRC, and will serve as a framework for the mechanistic understanding of fundamental biological processes associated with microtubule nucleation, such as meiotic and mitotic spindle formation and centriole biogenesis.
履歴
登録2019年11月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年12月11日-
マップ公開2019年12月11日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6tf9
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10491.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM single particle analysis reconstruction of the vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 537.6 Å
2.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 537.6 Å
2.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 537.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.07939351 - 0.247138
平均 (標準偏差)0.0008742602 (±0.006880397)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 537.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.12.12.1
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z537.600537.600537.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-200-200-200
NX/NY/NZ401401401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0790.2470.001

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添付データ

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追加マップ: Cryo-EM single particle analysis reconstruction of the vertebrate...

ファイルemd_10491_additional.map
注釈Cryo-EM single particle analysis reconstruction of the vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex filtered according to local resolution
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex

全体名称: Vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex
要素
  • 複合体: Vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex
    • タンパク質・ペプチド: Helix 1
    • タンパク質・ペプチド: Belt helices 1,2,3,4
    • タンパク質・ペプチド: Belt helix 5
    • タンパク質・ペプチド: Belt helix 6
    • タンパク質・ペプチド: Belt helix 7
    • タンパク質・ペプチド: Belt helices 8,9,10
    • タンパク質・ペプチド: Belt helices 11,12
    • タンパク質・ペプチド: Belt helices 13,14,15 and Helix 2
    • タンパク質・ペプチド: Belt helix 16
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-tubulin complex component 3 homolog
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-tubulin complex component 2
    • タンパク質・ペプチド: Gamma tubulin ring protein
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin gamma-1 chain
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-tubulin complex component
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-tubulin complex component
    • タンパク質・ペプチド: Belt helix 17
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1

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超分子 #1: Vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex

超分子名称: Vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 2.2 MDa

+
分子 #1: Helix 1

分子名称: Helix 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 2.079272 KDa
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAA

+
分子 #2: Belt helices 1,2,3,4

分子名称: Belt helices 1,2,3,4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 942.027 Da
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAA

+
分子 #3: Belt helix 5

分子名称: Belt helix 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 2.221427 KDa
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA A

+
分子 #4: Belt helix 6

分子名称: Belt helix 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 1.652805 KDa
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAA

+
分子 #5: Belt helix 7

分子名称: Belt helix 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 1.297416 KDa
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAAAAAAA

+
分子 #6: Belt helices 8,9,10

分子名称: Belt helices 8,9,10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 1.084182 KDa
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAAAA

+
分子 #7: Belt helices 11,12

分子名称: Belt helices 11,12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 1.013105 KDa
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAAA

+
分子 #8: Belt helices 13,14,15 and Helix 2

分子名称: Belt helices 13,14,15 and Helix 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 1.15526 KDa
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAAAAA

+
分子 #9: Belt helix 16

分子名称: Belt helix 16 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 1.226338 KDa
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAAAAAA

+
分子 #10: Gamma-tubulin complex component 3 homolog

分子名称: Gamma-tubulin complex component 3 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 103.789352 KDa
配列文字列: MAVPDQKSPN VLLQNLCCRI LGKGEADVAQ QFQYAVRVIG SNFAPTVERD EFLVTEKIKK EFVRQRREAD GALFSELHRK LQSQGVLKN RWSILYLLLS LSEDPRKQPN KTSSFAALFA QALPRDAHST PYYYARPQSL PLSYQDRNVQ CAQNAASIGS S GISSIGMY ...文字列:
MAVPDQKSPN VLLQNLCCRI LGKGEADVAQ QFQYAVRVIG SNFAPTVERD EFLVTEKIKK EFVRQRREAD GALFSELHRK LQSQGVLKN RWSILYLLLS LSEDPRKQPN KTSSFAALFA QALPRDAHST PYYYARPQSL PLSYQDRNVQ CAQNAASIGS S GISSIGMY ALNGPTPQSI IQGQSNQTPN MGDALRQQLG SRLAWTLAAG QQPSQQSTTT KGLPNTVSRN VPRTRREGDS SG SVEITET SLVRDLLYVF QGIDGKFVKM CNSENCYKVD GKVAVSKSLK DITSKLSELG WLHNKIKKYT DQRSLDRAFG LVG QSFCAA LHQELKEYYR LLSVLHSQLQ VEDDQGVNLG VESSLTLRRL LVWTFDPKIR LKTLAALVDH CQGRKGGELA SAVH AYTKT GDPYMRSLVQ HILGLVAYPI LNFLYRWIYD GELEDTYHEF FVASDPVVKT DRLWHDKYSL RKSMIPSFMT MDQSR KVLL IGKSINFLHQ VCHDQTPASK AMAVGKSAES PKDAAELFTD LENAFQTKID AAYFDTSKYL LDVLNKNYNL LEHMQA MRR YLLLGQGDFI RHLMDLLKPE LVRPATTLYQ HNLTGILETA VRATNAQFDN PEILKRLDVR LLEVSPGDTG WDVFSLD YH VDGPIATVFT RECMSHYLRV FNFLWRAKRM EYILTDIWKG HMCNAKLLKG MPELSGVLHQ CHILASEMVH FIHQMQYY I TFEVLECSWD ELWNKVLKAQ DLDHIIAAHD VFLDTIISRC LLDSESRALL NQLRAVFDQI IEFQNAQDAL YRAALEELQ QRLQFEERKK ERESEGEWGV TAAEEDVENK RIQEFQESIP KMRSQLRILT HFYQGIVQQF LVLLTTSTDE SLRFLSFRLD FNEHYKARE PRLRVSMGTR GRRSFHV

UniProtKB: Gamma-tubulin complex component 3 homolog

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分子 #11: Gamma-tubulin complex component 2

分子名称: Gamma-tubulin complex component 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 103.468312 KDa
配列文字列: MSEFRIHHDV NELISLLHVF GLEGADVYID LLQKNRTPYV TTSVSTHSAK VKIAEFSRTP DDFLKKYEEL KSKNTRNLDP LVYLLSKLI EDKETLQYLQ QNAKDKAELA TSSVTSVSLP IAPNTSKISM QELEELRRQL ETATVAVSCS HQPVEVLRKF L RDKLNKKH ...文字列:
MSEFRIHHDV NELISLLHVF GLEGADVYID LLQKNRTPYV TTSVSTHSAK VKIAEFSRTP DDFLKKYEEL KSKNTRNLDP LVYLLSKLI EDKETLQYLQ QNAKDKAELA TSSVTSVSLP IAPNTSKISM QELEELRRQL ETATVAVSCS HQPVEVLRKF L RDKLNKKH TGHPVPVFPS WVYERPALTG DFMSFSNPST DVTVSIGTLP LPSQETCLVE DLLYILIGVD GRYISVQPLV GR QSRSFSV EQNLDSSVKE LVNRILPVAT NYSTVTRFVE ENSSFEYGQV NHALGAAMRT LGKEYMILIS QLEHLQRQGL LSL QKLWFY IQPTLRTMEV LASIATSLNK GECFGGATLS LLHDRTFGYT GDSQAQELCL YLTKAASAPY FDILERWIYR GIIN DPYSE FMVEEHELQK EKIQEDYNDK YWDQRYTIVQ QQIPSFLQKV ADKILSTGKY LNVVRECGHD VTCPDAKEIT YTLKE QAYV ERIEKAYNYA SKVLLDFLME EEELVAHLRS IKHYFLMDQG DFFVHFMDLT EEELKKPVDD IIPTRLEALL ELALRM STA NTDPFKDDLK IELMPHDLIT QLLRVLAIET HQEKALINSD PTELALSGLE SFSFDYIVKW PLSLIINRKA LTRYQML FR HMFYCKHVER LLCNVWISNK TAKQFSLHSA KWFAGAFTLR QRMLNFVQNI QYYMMFEVME PTWHILEKNL KSASNIDD V LSHHTSFLDN CLKDCMLTNP ELLKIFSKLM SVCVMFTNCL QRFTQSMQVQ TEMEHLTLEH GTMMGPPTQC ERTEEALKK KLTSKYLEEH IDKFPSSFGF ESTINNFDSN FSAHLMDLLD KLSMYSTSDC EHSMINIIYR LDFNGFYTER LKQLSSERNQ KSAPLLGPA QHAVSTK

+
分子 #12: Gamma tubulin ring protein

分子名称: Gamma tubulin ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 184.506188 KDa
配列文字列: MLSFNLRICG MSSEADRLEE LVEYLEQSNG IQISDLHAVL ELLVELSGTG PPQLLPPKRD YFKNNKYVGR NVKYQGYDYY DVQVFEADL GTTVAYQELE ISTTIQRTLQ IMEAAPGTGL PALSFFSQND LSSDKFEKET RGSLFGALVH SRTNDMDIKL D MPPVPENA ...文字列:
MLSFNLRICG MSSEADRLEE LVEYLEQSNG IQISDLHAVL ELLVELSGTG PPQLLPPKRD YFKNNKYVGR NVKYQGYDYY DVQVFEADL GTTVAYQELE ISTTIQRTLQ IMEAAPGTGL PALSFFSQND LSSDKFEKET RGSLFGALVH SRTNDMDIKL D MPPVPENA DLSGLAIKVP QSIDQSEDEG FQSASNMTPD SQSEPSMTPD IDVWEAVLTY GPSKRRCWER IGCPPGKREE PY VTEAGRE AFDKLYKLHE GGLQILSATT LQPQLVLLEE TDLVKAVLNV LIGVVSSTFS YNQALQSFAV KQGVYISGTS PDN VSSLLT QVAEYGTYYT RLSHFSLLTV LDSSHSNGLV FQAFTSGLRK YLQYYRACVL STPASLTLLT ISFLFRKLGR QLRY LAELC CIGTLVTSAT RGISTAFPTG VKLLSYLYKE ALENSSNENY PVLLSLLKTS CEPYTRFIYD WVYSGVFRDV CGEFM IQVN EDYLGFRDKR YWTHGYVLIS KEVEDCVPVF LKHVANEIYI CGKTINLLKL CCPKHYICWS DIPVPRISVT FSLEEL KEM EKDCAVYVAR MERIARHSCI SKEQKALQTE IARQELIIQA RETTEKVFET FKDRKLAEKL SLDTKKRELF QKLKDQY EK EQERRLTTKQ EEADDDFSYA REIRDREKRL KALEEELELK TRQELIEHYS RLSEEATRKE QRALWKLQRH KLETTRLK F FLEEQKRMQD LVANFPVDIC EENLGVLPDG EISHQTDNTN DAGLGNIENE KSVPEQHALH NNNDEVYTAQ NCISKSESL CVDVTLPTEN VHSQTSNASV LGVPSFDSNL CTPDVDIIDF LPTLPSENQE VAVVQSLVDD ALISIGSDLN TDTKDKESLC ALKSDLQES STGSEYDFKT ILKPIACTQV SQGHIKIGEY SSNVQPARPR WSTHGHSSDS NIKIGNYVPD INVHQPKHSQ H GHSSDSNI NISDHMSDVE PRLPRLNLHG HISTGHIKVG EYASDVEPST PRHSVHGHAS QGNIKIGENV SDVKLSRPRW NI HGHVSDA NIKIGENTTE IAPLRPRWNI HGHASQSHIK IGELVSDIEP SQPRRTPFGH PSQSSIPIGD QPVEKYAQKS ESE VHSSNS TIQHLLYSNI PDKNKDTGGT LTDSPVPVPD QGNSNDDTEK RSSTLEQRVQ AADSVCDGEA SPNTAQSLPC MSDT LDLGT NGEENVGNDD HTWEKQQEYL KGLAEKYCLE KYQDSYELMS HPPVLHLYSN VMPNRFSFQT DSDIKSATDE TTVQL IELL SLPVLMKYSV TAPMVSHVYL VNKAIVDYYF VELKMERHFE AMRHFLLMED GEFAQSLSDM LFEKLGSGQT PSELLN PLV LNSILNKALQ YSLHGDSSLA SNLTFALKYL PEVFTPTAPD ALSCLELKYK VDWPLNIVIT DTCMNKYSRI FSFLLQL KH MVWTLRDVWF HLKRTALVNQ ASNSVQYRQL QLYRHEMQHF VKVIQGYIAN QILHVTWCEF RNKLSAVSNL EEIYKTHA D YLNKALFRGL LTEKAAPLMN IIHSIFSLIL KFRLQLISQS WICDTGKQMA VHPNFGLMQQ SYNTFKYYSD FLFEVVSKL VNRGYQPHLE DFLLRINFNS YYKQS

UniProtKB: Gamma tubulin ring protein

+
分子 #13: Tubulin gamma-1 chain

分子名称: Tubulin gamma-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 51.226719 KDa
配列文字列: MPREIITLQL GQCGNQIGFE FWKQLCAEHG ISPEGIVEEF ATEGTDRKDV FFYQADDEHY IPRAVLLDLE PRVIHSILNS PYANLYNPE NIYLSEHGGG AGNNWASGFS QGEKIHEDIF DIIDREADGS DSLEGFVLCH SIAGGTGSGL GSYLLERLND R YPKKLVQT ...文字列:
MPREIITLQL GQCGNQIGFE FWKQLCAEHG ISPEGIVEEF ATEGTDRKDV FFYQADDEHY IPRAVLLDLE PRVIHSILNS PYANLYNPE NIYLSEHGGG AGNNWASGFS QGEKIHEDIF DIIDREADGS DSLEGFVLCH SIAGGTGSGL GSYLLERLND R YPKKLVQT YSVFPNQDEM SHVVVQPYNS LLTLKRLTQN ADCVVVLDNT ALNRIATDRL HIQNPSFSQI NQLVSTIMSA ST TTLRYPG YMNNDLIGLI ASLIPTPRLH FLMTGYTPLT TDQSVASVRK TTVLDVMRRL LQPKNVMVST GRDRQTNHCY IAI LNIIQG EVDPTQVHKS LQRIRERKLA NFIPWGPASI QVALSRKSPY LPSAHRVSGL MMANHTNISS LFERTCRQYD KLRK REAFL EQFRKEDIFK DNFDELDNSR EIVQQLIDEY HAATRPDYIS WGTQDK

UniProtKB: Tubulin gamma-1 chain

+
分子 #14: Gamma-tubulin complex component

分子名称: Gamma-tubulin complex component / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 117.577633 KDa
配列文字列: MAHWTRFERD QEGDIKKLVS LMSGIQDDQD GNFQQALQFA WSNFRFHRYL DVSSHTVLRT LEGIFEKLVV HSDLEKAESW KRLTEEFLL LPLPNTEGTK TDSHFAVLSL LLCLSDSPSN HDYTEKPRKK ENDEQEPFDW GKYLREGEDI EFSPDADTPE W SEASEEED ...文字列:
MAHWTRFERD QEGDIKKLVS LMSGIQDDQD GNFQQALQFA WSNFRFHRYL DVSSHTVLRT LEGIFEKLVV HSDLEKAESW KRLTEEFLL LPLPNTEGTK TDSHFAVLSL LLCLSDSPSN HDYTEKPRKK ENDEQEPFDW GKYLREGEDI EFSPDADTPE W SEASEEED AQEPPSREDS GIQVDRTPLE DPEKKGAPPL VSWKVGEPDA RSWLEQHIVH QYWTSRAPRF SHSSHLHSNL SA IWDQHLY TTDPLYTPDD KTIVTETQVI RETLWLLSGV KKLLIFQLND GKVNVRNDII VTHMTQNCLR SVLEQIAAYG QVV FRLQKF IDEITGHGSE VPLPGTLPTA KKTTEAPFRT YQAFMWALYK YFISFKEELT EIEKCIINKD ETVTLAIVLD KLAP RLAQL KVLHRVFSTG IAEVPPDTRN VVRASHLLNT LYKAILDYDN VGEASEQTVS LLFCLWVETV RPYLEIVDEW IVHGN LFDP AKEFIIQRNK DVPFNHRDFW YATYTLYSVS EKTENEDKMS DNASASSGSD QAPAGRQHTM VSFLKPVLKQ IIMAGK SMQ LLKNLKCRTA LQQDSSRDSD RKSLYTLFLE SVQSRLQHGN DSVPDIITEQ QVNKLSLIKM QSIVAKHLEL DEVHDPL LA INFVRLYLEQ SDFLETFTCN EVCVDRSSES VTCQSFELTL RSCLYPHIGK QYLECCGNLM YTLKKDYRLV EYLQAMRN F FLLEAGDTMY DFYTPIFDKI REKEPWLNLS YLNVQIQEAV GQRYPDDSTR LSVSFESVDL AKKKLPVHTL DGLILSYKV PWPVDIVISS ECQKIYNQVF LLLLLIKWAK YSLDVLQFNE LGNASENEST KEGATVEPFP LPPLTSPSEP KGQQIHRMFL LRVKLMHFV NSLHNYLMTR ILHSTGLEFQ HQVEEAKDLD QLIKIHYRYL STIHDRCLLR EKVSSVKEAI MKVLNVVLMF A DRWHAGLG AWKKESIVKM ESDFTNCHKF LVKVLNKAVC RGSFPHLESL ALSLMAGMEQ S

UniProtKB: Gamma-tubulin complex component

+
分子 #15: Gamma-tubulin complex component

分子名称: Gamma-tubulin complex component / タイプ: protein_or_peptide / ID: 15 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 76.122961 KDa
配列文字列: MIHELLLALS GYPGSIFTWN KRTGLQVSQD IPFLHPGETS VLNRLCKLGT DYIRFTEFIE QYTGHVQQQD HHPSQQGQVG LHGIYLRAF CRGLDSILQP YRQALLDLEQ EFLADPHLSI SHINYSLDQF HLLFPSIMVV VEQIKSQKIH GCQILETVYK H SCGGLPPV ...文字列:
MIHELLLALS GYPGSIFTWN KRTGLQVSQD IPFLHPGETS VLNRLCKLGT DYIRFTEFIE QYTGHVQQQD HHPSQQGQVG LHGIYLRAF CRGLDSILQP YRQALLDLEQ EFLADPHLSI SHINYSLDQF HLLFPSIMVV VEQIKSQKIH GCQILETVYK H SCGGLPPV RSALEKTLAV CHGVMYKQLS AWMLHGLLLD QYEEFFVRQG SSSGNLAAAF EEEEDDLGIG GLTGKQLREL QD LRLIEEE NMLAPSLKQF SLRAEMLPSY IPVRVAEKIL FVGESVQMFE NQNVNMSRTG SILKNQEDTF AAELHRLKQQ PLF SLVDFE SVLDRIRSTV AEHLWKLMVE ESDLLGQLKI IKDFYLLGRG ELFQAFIDVA QNMLKTPPTA VTEHDVNVAF QLSA HKVLL DDDNLLPLLN LTIDYHGKEH KDTSQPREGP FRDMSPREAP TSGWAALGLS YKVQWPLHIL FTPAVLEKYN VVFKY LLSV RRVQSELQHC WALQMQRKHL ESNKTDAIKW RLQNHMAFLV DNLQYYLQVD VLESQFSQLL QQINSTRDFE SIRLAH DHF LSNLLAQSFI LLKPVFHCLN EILELCHSFC SLVSQNLGPL DERGAGQLDI LVKGFSCQSS LLFRILSSVR NHQINPD LA QLLLRLDYNK YYTQAGGTLG SFGL

UniProtKB: Gamma-tubulin complex component

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分子 #16: Belt helix 17

分子名称: Belt helix 17 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 16 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 1.368494 KDa
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAAAAAAAA

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分子 #17: Actin, cytoplasmic 1

分子名称: Actin, cytoplasmic 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 17 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 41.812684 KDa
配列文字列: MEDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG ...文字列:
MEDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG YALPHAILRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFTTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFEQEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PEALFQPSFL GMESCGIHET TYNSIMKCDV DIRKDLYANT VLSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ISKQEYDESG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.011 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称
1.0 mMMgCl2magnesium chloride
1.0 mMGTPGuanosine triphosphate
100.0 mMNaClSodium Chloride
1.0 mMEGTAEthylene glycol tetraacetic acid
50.0 mMHEPESpiperazineethanesulfonic acid
0.02 %C58H114O26Tween 20
0.1 mg/mLgamma-tubulin antigenic C-terminal peptide2
グリッド材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 20 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 9463 / 平均電子線量: 46.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 42000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 5482328
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: 3D initial model from manually selected particles in Relion
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0 Beta) / 使用した粒子像数: 46096
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0 Beta)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0 Beta)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0 Beta)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6tf9:
Structure of the vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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