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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6s7t | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human oligosaccharyltransferase complex OST-B | |||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE / N-glycosylation / Oligosaccharyltransferase / OSTB | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 oligosaccharyltransferase complex binding / oligosaccharyltransferase I complex / membrane-bounded organelle / Asparagine N-linked glycosylation / magnesium ion transport / : / neutrophil degranulation / co-translational protein modification / Miscellaneous transport and binding events / oligosaccharyltransferase complex ...oligosaccharyltransferase complex binding / oligosaccharyltransferase I complex / membrane-bounded organelle / Asparagine N-linked glycosylation / magnesium ion transport / : / neutrophil degranulation / co-translational protein modification / Miscellaneous transport and binding events / oligosaccharyltransferase complex / glycoprotein catabolic process / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase activity / magnesium ion transmembrane transporter activity / protein N-linked glycosylation via asparagine / protein N-linked glycosylation / epithelial cell apoptotic process / azurophil granule membrane / protein glycosylation / plasma membrane => GO:0005886 / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / blastocyst development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / response to unfolded protein / specific granule membrane / rough endoplasmic reticulum / enzyme activator activity / T cell activation / response to endoplasmic reticulum stress / post-translational protein modification / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / response to cytokine / regulation of protein stability / protein modification process / transmembrane transport / cognition / melanosome / protein folding / transferase activity / carbohydrate binding / Maturation of spike protein / membrane => GO:0016020 / carbohydrate metabolic process / nuclear body / viral protein processing / inflammatory response / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Ramirez, A.S. / Kowal, J. / Locher, K.P. | |||||||||
資金援助 | スイス, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2019 タイトル: Cryo-electron microscopy structures of human oligosaccharyltransferase complexes OST-A and OST-B. 著者: Ana S Ramírez / Julia Kowal / Kaspar P Locher / 要旨: Oligosaccharyltransferase (OST) catalyzes the transfer of a high-mannose glycan onto secretory proteins in the endoplasmic reticulum. Mammals express two distinct OST complexes that act in a ...Oligosaccharyltransferase (OST) catalyzes the transfer of a high-mannose glycan onto secretory proteins in the endoplasmic reticulum. Mammals express two distinct OST complexes that act in a cotranslational (OST-A) or posttranslocational (OST-B) manner. Here, we present high-resolution cryo-electron microscopy structures of human OST-A and OST-B. Although they have similar overall architectures, structural differences in the catalytic subunits STT3A and STT3B facilitate contacts to distinct OST subunits, DC2 in OST-A and MAGT1 in OST-B. In OST-A, interactions with TMEM258 and STT3A allow ribophorin-I to form a four-helix bundle that can bind to a translating ribosome, whereas the equivalent region is disordered in OST-B. We observed an acceptor peptide and dolichylphosphate bound to STT3B, but only dolichylphosphate in STT3A, suggesting distinct affinities of the two OST complexes for protein substrates. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6s7t.cif.gz | 436.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6s7t.ent.gz | 347.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6s7t.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6s7t_validation.pdf.gz | 2.7 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6s7t_full_validation.pdf.gz | 2.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6s7t_validation.xml.gz | 83.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6s7t_validation.cif.gz | 115.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s7/6s7t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s7/6s7t | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase subunit ... , 5種, 5分子 ABDEF
#1: タンパク質 | 分子量: 93781.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) 参照: UniProt: Q8TCJ2, dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4196.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0C6T2 |
#4: タンパク質 | 分子量: 12503.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61803 |
#5: タンパク質 | 分子量: 68656.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04843 |
#6: タンパク質 | 分子量: 69347.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04844 |
-タンパク質 , 4種, 4分子 CGHI
#3: タンパク質 | 分子量: 9083.804 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61165 |
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#7: タンパク質 | 分子量: 50754.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A024RAD5, UniProt: P39656*PLUS |
#8: タンパク質 | 分子量: 38081.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAGT1, IAG2, PSEC0084, UNQ628/PRO1244 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H0U3 |
#9: タンパク質 | 分子量: 32270.779 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14165 |
-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 K
#10: タンパク質・ペプチド | 分子量: 588.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
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-糖 , 3種, 4分子
#11: 多糖 | #12: 多糖 | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | #13: 多糖 | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | |
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-非ポリマー , 4種, 26分子
#14: 化合物 | ChemComp-EGY / ( #15: 化合物 | ChemComp-KZB / ( #16: 化合物 | #17: 化合物 | ChemComp-0K3 / ( | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 80 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 14705 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1106821 | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 249725 / 対称性のタイプ: POINT |