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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6rqf | ||||||||||||
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タイトル | 3.6 Angstrom cryo-EM structure of the dimeric cytochrome b6f complex from Spinacia oleracea with natively bound thylakoid lipids and plastoquinone molecules | ||||||||||||
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![]() | PHOTOSYNTHESIS / Plastoquinol-plastocyanin oxido-reductase Cytochrome b6f Photosynthesis Electron transport | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() plastoquinol--plastocyanin reductase activity / cytochrome b6f complex / plastoquinol-plastocyanin reductase / electron transporter, transferring electrons within cytochrome b6/f complex of photosystem II activity / cytochrome complex assembly / : / : / photosynthetic electron transport chain / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c ...plastoquinol--plastocyanin reductase activity / cytochrome b6f complex / plastoquinol-plastocyanin reductase / electron transporter, transferring electrons within cytochrome b6/f complex of photosystem II activity / cytochrome complex assembly / : / : / photosynthetic electron transport chain / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / electron transporter, transferring electrons within the cyclic electron transport pathway of photosynthesis activity / chloroplast thylakoid membrane / photosynthesis / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / membrane => GO:0016020 / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å | ||||||||||||
![]() | Malone, L.A. / Qian, P. / Mayneord, G.E. / Hitchcock, A. / Farmer, D. / Thompson, R. / Swainsbury, D.J.K. / Ranson, N. / Hunter, C.N. / Johnson, M.P. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of the spinach cytochrome bf complex at 3.6 Å resolution. 著者: Lorna A Malone / Pu Qian / Guy E Mayneord / Andrew Hitchcock / David A Farmer / Rebecca F Thompson / David J K Swainsbury / Neil A Ranson / C Neil Hunter / Matthew P Johnson / ![]() 要旨: The cytochrome b f (cytb f ) complex has a central role in oxygenic photosynthesis, linking electron transfer between photosystems I and II and converting solar energy into a transmembrane ...The cytochrome b f (cytb f ) complex has a central role in oxygenic photosynthesis, linking electron transfer between photosystems I and II and converting solar energy into a transmembrane proton gradient for ATP synthesis. Electron transfer within cytb f occurs via the quinol (Q) cycle, which catalyses the oxidation of plastoquinol (PQH) and the reduction of both plastocyanin (PC) and plastoquinone (PQ) at two separate sites via electron bifurcation. In higher plants, cytb f also acts as a redox-sensing hub, pivotal to the regulation of light harvesting and cyclic electron transfer that protect against metabolic and environmental stresses. Here we present a 3.6 Å resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the dimeric cytb f complex from spinach, which reveals the structural basis for operation of the Q cycle and its redox-sensing function. The complex contains up to three natively bound PQ molecules. The first, PQ1, is located in one cytb f monomer near the PQ oxidation site (Q) adjacent to haem b and chlorophyll a. Two conformations of the chlorophyll a phytyl tail were resolved, one that prevents access to the Q site and another that permits it, supporting a gating function for the chlorophyll a involved in redox sensing. PQ2 straddles the intermonomer cavity, partially obstructing the PQ reduction site (Q) on the PQ1 side and committing the electron transfer network to turnover at the occupied Q site in the neighbouring monomer. A conformational switch involving the haem c propionate promotes two-electron, two-proton reduction at the Q site and avoids formation of the reactive intermediate semiquinone. The location of a tentatively assigned third PQ molecule is consistent with a transition between the Q and Q sites in opposite monomers during the Q cycle. The spinach cytb f structure therefore provides new insights into how the complex fulfils its catalytic and regulatory roles in photosynthesis. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 363.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 310.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.7 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 85.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 115.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 3種, 6分子 IAKCLD
#1: タンパク質 | 分子量: 24186.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 31357.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 18956.480 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P08980, plastoquinol-plastocyanin reductase |
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-Cytochrome b6-f complex subunit ... , 5種, 10分子 JBMENFOGPH
#2: タンパク質 | 分子量: 17456.662 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #5: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3452.200 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #6: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3774.431 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #7: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4171.985 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #8: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3170.809 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-非ポリマー , 10種, 29分子 ![](data/chem/img/HEM.gif)
![](data/chem/img/HEC.gif)
![](data/chem/img/CLA.gif)
![](data/chem/img/BCR.gif)
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![](data/chem/img/6PL.gif)
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![](data/chem/img/PGV.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/SQD.gif)
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![](data/chem/img/CLA.gif)
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![](data/chem/img/6PL.gif)
![](data/chem/img/LMG.gif)
![](data/chem/img/PGV.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/SQD.gif)
#9: 化合物 | ChemComp-HEM / #10: 化合物 | ChemComp-HEC / #11: 化合物 | #12: 化合物 | #13: 化合物 | #14: 化合物 | #15: 化合物 | #16: 化合物 | ChemComp-PGV / ( #17: 化合物 | #18: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Spinach Cytochrome b6f complex with native bound plastoquinone and thylakoid lipids タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 281 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 1.15 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: (1.14_3260: phenix.real_space_refine) / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 422660 | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 108560 / 対称性のタイプ: POINT |