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- PDB-6pih: Hexameric ArnA cryo-EM structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pih
タイトルHexameric ArnA cryo-EM structure
要素
  • Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
  • UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase
キーワードANTIBIOTIC / Polymyxin resistance / hexamer / tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


: / UDP-4-deoxy-4-formamido-beta-L-arabinopyranose biosynthetic process / UDP-glucuronate dehydrogenase activity / UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase activity / UDP-glucuronic acid dehydrogenase (UDP-4-keto-hexauronic acid decarboxylating) / UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase / UDP-D-xylose biosynthetic process / UDP-glucuronate decarboxylase activity / lipopolysaccharide biosynthetic process / lipid A biosynthetic process ...: / UDP-4-deoxy-4-formamido-beta-L-arabinopyranose biosynthetic process / UDP-glucuronate dehydrogenase activity / UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase activity / UDP-glucuronic acid dehydrogenase (UDP-4-keto-hexauronic acid decarboxylating) / UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase / UDP-D-xylose biosynthetic process / UDP-glucuronate decarboxylase activity / lipopolysaccharide biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / NAD+ binding / response to antibiotic / protein-containing complex / membrane / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bifunctional polymyxin resistance protein, ArnA / Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA-like, extended (e) SDRs / : / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / NAD-dependent epimerase/dehydratase ...Bifunctional polymyxin resistance protein, ArnA / Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA-like, extended (e) SDRs / : / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA / Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA / Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Yang, M. / Gehring, K.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Cryo-electron microscopy structures of ArnA, a key enzyme for polymyxin resistance, revealed unexpected oligomerizations and domain movements.
著者: Meng Yang / Yu Seby Chen / Muneyoshi Ichikawa / Daniel Calles-Garcia / Kaustuv Basu / Rayan Fakih / Khanh Huy Bui / Kalle Gehring /
要旨: Gram-negative bacteria evade the attack of cationic antimicrobial peptides through modifying their lipid A structure in their outer membranes with 4-amino-4-deoxy-L-arabinose (Ara4N). ArnA is a ...Gram-negative bacteria evade the attack of cationic antimicrobial peptides through modifying their lipid A structure in their outer membranes with 4-amino-4-deoxy-L-arabinose (Ara4N). ArnA is a crucial enzyme in the lipid A modification pathway and its deletion abolishes the polymyxin resistance of gram-negative bacteria. Previous studies by X-ray crystallography have shown that full-length ArnA forms a three-bladed propeller-shaped hexamer. Here, the structures of ArnA determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM) reveal that ArnA exists in two 3D architectures, hexamer and tetramer. This is the first observation of a tetrameric ArnA. The hexameric cryo-EM structure is similar to previous crystal structures but shows differences in domain movements and conformational changes. We propose that ArnA oligomeric states are in a dynamic equilibrium, where the hexamer state is energetically more favorable, and its domain movements are important for cooperating with downstream enzymes in the lipid A-Ara4N modification pathway. The results provide us with new possibilities to explore inhibitors targeting ArnA.
履歴
登録2019年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0456
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
B: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
C: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
D: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
E: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
F: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
G: UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase
H: UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase
I: UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase
J: UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase
K: UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase
L: UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)436,65012
ポリマ－436,65012
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA


分子量: 32717.416 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
遺伝子: arnA, EIT12_05710 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A3W2RQG2, UniProt: P77398*PLUS, UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase, UDP-glucuronic acid dehydrogenase (UDP-4-keto-hexauronic acid decarboxylating)
#2: タンパク質
UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase


分子量: 40057.586 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
遺伝子: arnA, BvCmsC61A_03676 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A479JW67, UniProt: P77398*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ArnA / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.45 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 1.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 35 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 70822 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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