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- PDB-6oer: Cryo-EM structure of mouse RAG1/2 NFC complex (DNA2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oer
タイトルCryo-EM structure of mouse RAG1/2 NFC complex (DNA2)
要素
  • (DNA (46-MER)) x 2
  • (DNA (57-MER)) x 2
  • (V(D)J recombination-activating protein ...) x 2
  • High mobility group protein B1
キーワードRECOMBINATION/DNA / V(D)J recombination / DNA Transposition / RAG / SCID / RECOMBINATION / RECOMBINATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


non-sequence-specific DNA binding, bending / mature B cell differentiation involved in immune response / DNA recombinase complex / B cell homeostatic proliferation / endodeoxyribonuclease complex / negative regulation of T cell differentiation in thymus / DNA geometric change / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of organ growth / bubble DNA binding ...non-sequence-specific DNA binding, bending / mature B cell differentiation involved in immune response / DNA recombinase complex / B cell homeostatic proliferation / endodeoxyribonuclease complex / negative regulation of T cell differentiation in thymus / DNA geometric change / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of organ growth / bubble DNA binding / V(D)J recombination / negative regulation of T cell apoptotic process / regulation of behavioral fear response / negative regulation of thymocyte apoptotic process / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / histone H3K4me3 reader activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / regulation of T cell differentiation / DNA binding, bending / positive regulation of T cell differentiation / supercoiled DNA binding / pattern recognition receptor signaling pathway / T cell lineage commitment / B cell lineage commitment / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / T cell homeostasis / positive regulation of intracellular signal transduction / T cell differentiation / protein autoubiquitination / four-way junction DNA binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / B cell differentiation / thymus development / RING-type E3 ubiquitin transferase / visual learning / autophagy / chemotaxis / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / T cell differentiation in thymus / chromosome / chromatin organization / endonuclease activity / DNA recombination / histone binding / sequence-specific DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / adaptive immune response / endosome / defense response to bacterium / chromatin remodeling / inflammatory response / innate immune response / DNA repair / hydrolase activity / chromatin binding / protein homodimerization activity / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
HMG box A DNA-binding domain, conserved site / HMG box A DNA-binding domain signature. / Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / : / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / : / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / RAG nonamer-binding domain / V(D)J recombination-activating protein 1 ...HMG box A DNA-binding domain, conserved site / HMG box A DNA-binding domain signature. / Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / : / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / : / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / RAG nonamer-binding domain / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding / : / : / : / : / : / : / RAG1 importin binding / Recombination-activation protein 1 (RAG1) nonamer-binding domain / Recombination-activation protein 1 (RAG1) DNA-binding domain / Recombination-activation protein 1 (RAG1) pre-RNase H domain / Recombination-activation protein 1 (RAG1) RNase H domain / Recombination-activation protein 1 (RAG1) ZnC2 domain / Recombination-activation protein 1 (RAG1) ZnH2 domain / Recombination-activation protein 1 (RAG1) C-terminal domain / Recombination activating protein 2 / RAG2 PHD domain / V-D-J recombination activating protein 2 / Recombination activating protein 2, PHD domain / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Kelch-type beta propeller / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger C2H2 superfamily / Ring finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / V(D)J recombination-activating protein 1 / V(D)J recombination-activating protein 2 / High mobility group protein B1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Equus caballus (ウマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Chen, X. / Cui, Y. / Zhou, Z.H. / Yang, W. / Gellert, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK036167 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Cutting antiparallel DNA strands in a single active site.
著者: Xuemin Chen / Yanxiang Cui / Robert B Best / Huaibin Wang / Z Hong Zhou / Wei Yang / Martin Gellert /
要旨: A single enzyme active site that catalyzes multiple reactions is a well-established biochemical theme, but how one nuclease site cleaves both DNA strands of a double helix has not been well ...A single enzyme active site that catalyzes multiple reactions is a well-established biochemical theme, but how one nuclease site cleaves both DNA strands of a double helix has not been well understood. In analyzing site-specific DNA cleavage by the mammalian RAG1-RAG2 recombinase, which initiates V(D)J recombination, we find that the active site is reconfigured for the two consecutive reactions and the DNA double helix adopts drastically different structures. For initial nicking of the DNA, a locally unwound and unpaired DNA duplex forms a zipper via alternating interstrand base stacking, rather than melting as generally thought. The second strand cleavage and formation of a hairpin-DNA product requires a global scissor-like movement of protein and DNA, delivering the scissile phosphate into the rearranged active site.
履歴
登録2019年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年1月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年1月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02020年1月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42025年5月28日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V(D)J recombination-activating protein 1
B: V(D)J recombination-activating protein 2
C: V(D)J recombination-activating protein 1
D: V(D)J recombination-activating protein 2
F: DNA (46-MER)
I: DNA (46-MER)
G: DNA (57-MER)
J: DNA (57-MER)
H: High mobility group protein B1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)444,59815
ポリマ－444,3079
非ポリマー2916
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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V(D)J recombination-activating protein ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG-1


分子量: 119388.352 Da / 分子数: 2 / 変異: E962Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rag1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P15919, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 V(D)J recombination-activating protein 2 / RAG-2


分子量: 59138.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rag2, Rag-2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21784

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DNA鎖 , 4種, 4分子 FIGJ

#3: DNA鎖 DNA (46-MER)


分子量: 15503.931 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli K-12 (大腸菌)
#4: DNA鎖 DNA (46-MER)


分子量: 15275.817 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli K-12 (大腸菌)
#5: DNA鎖 DNA (57-MER)


分子量: 18784.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli K-12 (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (57-MER)


分子量: 18792.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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タンパク質 , 1種, 1分子 H

#7: タンパク質 High mobility group protein B1 / High mobility group protein 1 / HMG-1


分子量: 18897.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Equus caballus (ウマ) / 参照: UniProt: Q08IE6

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非ポリマー , 2種, 6分子

#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#9: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RAG1/2 Nick-forming complex (DNA2) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: YES
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.29 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 333280 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00720333
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.79928387
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.54211470
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0473135
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0173066

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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