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- PDB-6y54: Crystal structure of a Neisseria meningitidis serogroup A capsula... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y54
タイトルCrystal structure of a Neisseria meningitidis serogroup A capsular oligosaccharide bound to a functional Fab
要素
  • Fab A1.1 H chain
  • Fab A1.1 L chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / antigen-antibody complex / epitope mapping / carbohydrate / glycan
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / IODIDE ION / Chem-OA8 / Chem-OAB / Chem-OOW
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Dello Iacono, L. / Henriques, P. / Adamo, R.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
European Commission675671 イタリア
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: Structure of a protective epitope reveals the importance of acetylation of Neisseria meningitidis serogroup A capsular polysaccharide.
著者: Henriques, P. / Dello Iacono, L. / Gimeno, A. / Biolchi, A. / Romano, M.R. / Arda, A. / Bernardes, G.J.L. / Jimenez-Barbero, J. / Berti, F. / Rappuoli, R. / Adamo, R.
履歴
登録2020年2月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Fab A1.1 H chain
L: Fab A1.1 L chain
M: Fab A1.1 H chain
N: Fab A1.1 L chain
O: Fab A1.1 H chain
P: Fab A1.1 L chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,89627
ポリマ－146,2396
非ポリマー4,65721
水46826
1
H: Fab A1.1 H chain
L: Fab A1.1 L chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,48811
ポリマ－48,7462
非ポリマー1,7419
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
M: Fab A1.1 H chain
N: Fab A1.1 L chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,55311
ポリマ－48,7462
非ポリマー1,8069
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
O: Fab A1.1 H chain
P: Fab A1.1 L chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8565
ポリマ－48,7462
非ポリマー1,1103
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.609, 153.205, 101.051
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.527, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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抗体 , 2種, 6分子 HMOLNP

#1: 抗体 Fab A1.1 H chain


分子量: 24520.445 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 Fab A1.1 L chain


分子量: 24225.871 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 6種, 47分子

#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-OOW / {[(2R,3S,4R,5S,6R)-5-acetamido-3-hydroxy-4-(2-oxopropyl)-6-(phosphonooxy)oxan-2-yl]methoxy}phosphonic acid


分子量: 423.204 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H19NO13P2
#6: 化合物 ChemComp-OA8 / {[(2R,3S,4R,5S,6S)-3-(acetyloxy)-5-acetamido-4,6-dihydroxyoxan-2-yl]methoxy}phosphonic acid


分子量: 343.224 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H18NO10P
#7: 化合物 ChemComp-OAB / {[(2R,3S,4R,5S,6S)-5-acetamido-3,6-dihydroxy-4-(2-oxopropyl)oxan-2-yl]methoxy}phosphonic acid


分子量: 343.224 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H18NO10P
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM MES pH 5.4, 255 mM KI 25% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→49.74 Å / Num. obs: 44254 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 44.08 Å2 / CC1/2: 0.979 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2.67→2.76 Å / Num. unique obs: 4231 / CC1/2: 0.598

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5KVF, 3FO9

5kvf

3fo9


解像度: 2.67→49.74 Å / SU ML: 0.4614 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.4224
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2672 2185 4.96 %
Rwork0.2102 --
obs0.213 44059 97.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 48.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.67→49.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8219 0 225 26 8470
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00858642
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14911778
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.20831334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00821466
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.75183036
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.67-2.730.40451390.392403X-RAY DIFFRACTION89.79
2.73-2.790.38991200.31592650X-RAY DIFFRACTION98.19
2.79-2.860.34021530.28682619X-RAY DIFFRACTION98.58
2.86-2.940.38861340.2822667X-RAY DIFFRACTION98.49
2.94-3.030.31051360.25682632X-RAY DIFFRACTION98.93
3.03-3.120.30811470.24092669X-RAY DIFFRACTION98.43
3.12-3.230.31521480.24072609X-RAY DIFFRACTION98.53
3.23-3.360.30861330.242688X-RAY DIFFRACTION99.37
3.36-3.520.3241060.25782535X-RAY DIFFRACTION91.99
3.52-3.70.29351520.22932507X-RAY DIFFRACTION94.9
3.7-3.930.29421130.21842506X-RAY DIFFRACTION92.84
3.93-4.240.25511510.17192639X-RAY DIFFRACTION98.66
4.24-4.660.17511260.13872671X-RAY DIFFRACTION98.49
4.66-5.340.17141530.13732686X-RAY DIFFRACTION99.16
5.34-6.720.21371470.17872678X-RAY DIFFRACTION99.02
6.72-49.740.23851270.19252715X-RAY DIFFRACTION98.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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