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万見
- PDB-6qu2: Crystal structure of DYRK1A complexed with FC162 inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qu2
タイトルCrystal structure of DYRK1A complexed with FC162 inhibitor
要素Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
キーワードTRANSFERASE / DYRK1A / splicing kinase / kinase inhibitor / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3T45 kinase activity / positive regulation of protein deacetylation / peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / dual-specificity kinase / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of microtubule polymerization / tau-protein kinase activity / amyloid-beta formation / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator ...histone H3T45 kinase activity / positive regulation of protein deacetylation / peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / dual-specificity kinase / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of microtubule polymerization / tau-protein kinase activity / amyloid-beta formation / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / G0 and Early G1 / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cytoskeletal protein binding / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / tubulin binding / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / positive regulation of RNA splicing / peptidyl-threonine phosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / tau protein binding / circadian rhythm / peptidyl-tyrosine phosphorylation / : / nervous system development / actin binding / peptidyl-serine phosphorylation / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / transcription coactivator activity / cytoskeleton / protein kinase activity / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / axon / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JHW / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Besson, T. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of DYRK1A complexed with FC162 inhibitor
著者: Chaikuad, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Besson, T. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2019年2月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
B: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
C: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
D: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,99427
ポリマ－168,3264
非ポリマー3,66823
水4,342241
1
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0617
ポリマ－42,0821
非ポリマー9796
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1199
ポリマ－42,0821
非ポリマー1,0378
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0276
ポリマ－42,0821
非ポリマー9455
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7885
ポリマ－42,0821
非ポリマー7074
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)245.886, 65.889, 148.337
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.500, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: _ / Auth seq-ID: 134 - 482 / Label seq-ID: 10 - 358

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13AA
23DD
14BB
24CC
15BB
25DD
16CC
26DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A / Dual specificity YAK1-related kinase / HP86 / Protein kinase minibrain homolog / hMNB


分子量: 42081.535 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYRK1A, DYRK, MNB, MNBH / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): R3-pRARE2 / 参照: UniProt: Q13627, dual-specificity kinase

-
非ポリマー , 6種, 264分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-JHW / 8-cyclopropyl-2-pyridin-3-yl-[1,3]thiazolo[5,4-f]quinazolin-9-one


分子量: 320.368 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H12N4OS
#6: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.89 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.75
詳細: 31% PEG 400, 0.25 M lithium sulfate and 0.1 M Tris, pH 8.75

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→49.04 Å / Num. obs: 47406 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 35.9 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rpim(I) all: 0.098 / Rrim(I) all: 0.173 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.573 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 6853 / CC1/2: 0.661 / Rpim(I) all: 0.448 / Rrim(I) all: 0.794 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.32データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4yll

4yll


解像度: 2.9→49.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 33.589 / SU ML: 0.3 / SU R Cruickshank DPI: 0.3218 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.368
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2417 2257 4.8 %RANDOM
Rwork0.2018 ---
obs0.2037 45144 98.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 117.76 Å2 / Biso mean: 48.558 Å2 / Biso min: 10.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.36 Å20 Å2-0.55 Å2
2---1.38 Å20 Å2
3---0.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→49.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11385 0 248 241 11874
Biso mean--54.17 27.95 -
残基数----1396
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01911941
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0211154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2031.97616110
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.786325878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.25451402
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.27423.703559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.83152134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0361580
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.21704
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02113423
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022485
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A237300.03
12B237300.03
21A235760.05
22C235760.05
31A236260.05
32D236260.05
41B235220.04
42C235220.04
51B236020.04
52D236020.04
61C234260.05
62D234260.05
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 182 -
Rwork0.334 3289 -
all-3471 -
obs--98.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.72860.17630.16620.59460.52861.08270.1485-0.08660.04340.1021-0.04510.03090.0138-0.0314-0.10340.2014-0.06820.10850.2625-0.01390.0751-3.63-25.09319.327
20.8147-0.2724-0.68251.10680.80821.04040.0485-0.08720.0571-0.41550.1347-0.1165-0.30840.1063-0.18320.3286-0.11520.08070.3124-0.03650.0609-11.32-57.05855.642
30.3979-0.11510.10521.05030.42461.4264-0.03390.11980.0207-0.01790.11430.1448-0.1143-0.0491-0.08040.0262-0.01570.00570.43930.15450.0755-60.114-52.57239.948
41.5142-0.11620.80820.3964-0.07550.92030.2184-0.0245-0.2619-0.0432-0.06930.02150.0621-0.0996-0.14910.1249-0.0526-0.01360.3323-0.00550.0705-40.611-44.802-2.476
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A134 - 482
2X-RAY DIFFRACTION2B134 - 482
3X-RAY DIFFRACTION3C134 - 482
4X-RAY DIFFRACTION4D134 - 482

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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