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- PDB-6ej4: DYRK1A in complex with XMD7-112 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ej4
タイトルDYRK1A in complex with XMD7-112
要素Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
キーワードTRANSFERASE / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3T45 kinase activity / positive regulation of protein deacetylation / peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / dual-specificity kinase / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of microtubule polymerization / tau-protein kinase activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / amyloid-beta formation ...histone H3T45 kinase activity / positive regulation of protein deacetylation / peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / dual-specificity kinase / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of microtubule polymerization / tau-protein kinase activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / amyloid-beta formation / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / G0 and Early G1 / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cytoskeletal protein binding / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / tubulin binding / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / positive regulation of RNA splicing / peptidyl-threonine phosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / tau protein binding / circadian rhythm / peptidyl-tyrosine phosphorylation / : / nervous system development / actin binding / peptidyl-serine phosphorylation / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / transcription coactivator activity / cytoskeleton / protein kinase activity / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / axon / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B7W / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Rothweiler, U.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2018
タイトル: Novel Scaffolds for Dual Specificity Tyrosine-Phosphorylation-Regulated Kinase (DYRK1A) Inhibitors.
著者: Czarna, A. / Wang, J. / Zelencova, D. / Liu, Y. / Deng, X. / Choi, H.G. / Zhang, T. / Zhou, W. / Chang, J.W. / Kildalsen, H. / Seternes, O.M. / Gray, N.S. / Engh, R.A. / Rothweiler, U.
履歴
登録2017年9月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
B: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
C: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
D: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,7618
ポリマ－170,6164
非ポリマー1,1454
水1,00956
1
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9402
ポリマ－42,6541
非ポリマー2861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9402
ポリマ－42,6541
非ポリマー2861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9402
ポリマ－42,6541
非ポリマー2861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9402
ポリマ－42,6541
非ポリマー2861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.150, 88.190, 229.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A / Dual specificity YAK1-related kinase / HP86 / Protein kinase minibrain homolog / hMNB


分子量: 42653.992 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYRK1A, DYRK, MNB, MNBH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13627, dual-specificity kinase
#2: 化合物
ChemComp-B7W / 3-(3-pyridin-3-yl-1~{H}-pyrrolo[2,3-b]pyridin-5-yl)aniline


分子量: 286.331 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H14N4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M KSCN; 0.05M NaCl; 16% PEG 3350, pH 6.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976251 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976251 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.737
11K, H, -L20.263
反射解像度: 2.88→50 Å / Num. obs: 40869 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 5 % / CC1/2: 0.993 / Rrim(I) all: 0.166 / Net I/σ(I): 9.85
反射 シェル解像度: 2.88→3.05 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.96 / Num. unique obs: 6282 / CC1/2: 0.793 / Rrim(I) all: 0.691 / % possible all: 95.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4nct

4nct


解像度: 2.88→48.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / SU B: 36.553 / SU ML: 0.352 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.09 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27019 2020 4.9 %RANDOM
Rwork0.21999 ---
obs0.22246 38847 98.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 57.455 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.14 Å2-0 Å2-0 Å2
2--49.13 Å20 Å2
3----56.27 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.88→48.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10878 0 88 56 11022
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01911232
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210351
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.271.97915190
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9393.00223954
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.57151333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.46123.989529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.549151950
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8211565
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21622
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02112357
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6713.5115368
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6713.5115367
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2175.2596689
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.2175.2596690
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.3833.5245864
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.3833.5245865
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.7295.2948502
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.62140.44512645
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.62140.44412646
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.879→2.954 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 138 -
Rwork0.296 2578 -
obs--89.46 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.44960.39230.10890.35520.11960.41630.05320.00750.0806-0.00890.00660.05350.0590.0099-0.05980.31070.01310.00390.0019-0.01880.4720.779416.867.9473
20.36190.13680.2590.33640.61411.52710.0043-0.15550.0389-0.09960.16730.022-0.09730.239-0.17160.2196-0.04320.02540.3205-0.06170.2933.154720.968348.8462
30.5880.03350.32370.29550.33591.07960.1787-0.233-0.0236-0.099-0.1438-0.111-0.072-0.1853-0.03490.209-0.08680.04320.19290.0380.366240.72679.20137.5209
40.50320.02940.44630.0740.04382.01830.1786-0.1169-0.1109-0.1215-0.0339-0.01660.156-0.0355-0.14470.31270.0041-0.03320.04040.04510.408416.1836-17.372219.6257
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A134 - 480
2X-RAY DIFFRACTION2B133 - 480
3X-RAY DIFFRACTION3C135 - 479
4X-RAY DIFFRACTION4D134 - 479

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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