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万見
- PDB-5yz0: Cryo-EM Structure of human ATR-ATRIP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yz0
タイトルCryo-EM Structure of human ATR-ATRIP complex
要素
  • ATR-interacting protein
  • Serine/threonine-protein kinase ATR
キーワードCELL CYCLE / cryo-EM / ATR-ATRIP / DNA damnage response
機能・相同性
機能・相同性情報


ATR-ATRIP complex / establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / MutSalpha complex binding / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / establishment of protein-containing complex localization to telomere / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / multicellular organism development / MutLalpha complex binding / regulation of double-strand break repair ...ATR-ATRIP complex / establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / MutSalpha complex binding / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / establishment of protein-containing complex localization to telomere / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / multicellular organism development / MutLalpha complex binding / regulation of double-strand break repair / nucleobase-containing compound metabolic process / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / protein localization to chromosome, telomeric region / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / negative regulation of DNA replication / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / replicative senescence / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Activation of ATR in response to replication stress / interstrand cross-link repair / regulation of cellular response to heat / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Meiotic synapsis / telomere maintenance / regulation of signal transduction by p53 class mediator / DNA damage checkpoint signaling / Fanconi Anemia Pathway / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / G2/M DNA damage checkpoint / cellular response to gamma radiation / PML body / cellular response to UV / chromosome / Processing of DNA double-strand break ends / peptidyl-serine phosphorylation / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / Golgi apparatus / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
ATR-interacting protein / UME domain / UME (NUC010) domain / Domain in UVSB PI-3 kinase, MEI-41 and ESR-1 / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC domain / FATC ...ATR-interacting protein / UME domain / UME (NUC010) domain / Domain in UVSB PI-3 kinase, MEI-41 and ESR-1 / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase ATR / ATR-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Rao, Q. / Liu, M. / Tian, Y. / Wu, Z. / Wang, H. / Wang, J. / Xu, Y.
資金援助 中国, 7件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0500700 中国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0501100 中国
Strategic Priority Research Program of Chinese Academy of Sciences(CAS))XDB08000000 中国
National Natural Science Foundation of ChinaU1432242 中国
National Natural Science Foundation of China31425008 中国
National Natural Science Foundation of China91419301 中国
Beijing Municipal Science & Technology CommissionZ161100000116034 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structure of human ATR-ATRIP complex.
著者: Qinhui Rao / Mengjie Liu / Yuan Tian / Zihan Wu / Yuhan Hao / Lei Song / Zhaoyu Qin / Chen Ding / Hong-Wei Wang / Jiawei Wang / Yanhui Xu /
要旨: ATR (ataxia telangiectasia-mutated and Rad3-related) protein kinase and ATRIP (ATR-interacting protein) form a complex and play a critical role in response to replication stress and DNA damage. Here, ...ATR (ataxia telangiectasia-mutated and Rad3-related) protein kinase and ATRIP (ATR-interacting protein) form a complex and play a critical role in response to replication stress and DNA damage. Here, we determined the cryo-electron microscopy (EM) structure of the human ATR-ATRIP complex at 4.7 Å resolution and built an atomic model of the C-terminal catalytic core of ATR (residues 1 521-2 644) at 3.9 Å resolution. The complex adopts a hollow "heart" shape, consisting of two ATR monomers in distinct conformations. The EM map for ATRIP reveals 14 HEAT repeats in an extended "S" shape. The conformational flexibility of ATR allows ATRIP to properly lock the N-termini of the two ATR monomers to favor ATR-ATRIP complex formation and functional diversity. The isolated "head-head" and "tail-tail" each adopts a pseudo 2-fold symmetry. The catalytic pockets face outward and substrate access is not restricted by inhibitory elements. Our studies provide a structural basis for understanding the assembly of the ATR-ATRIP complex and a framework for characterizing ATR-mediated DNA repair pathways.
履歴
登録2017年12月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6862
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase ATR
B: Serine/threonine-protein kinase ATR
C: ATR-interacting protein
D: ATR-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)775,3954
ポリマ－775,3954
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase ATR / Ataxia telangiectasia and Rad3-related protein / FRAP-related protein 1


分子量: 301756.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATR, FRP1 / 細胞株 (発現宿主): 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q13535, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 ATR-interacting protein / ATM and Rad3-related-interacting protein


分子量: 85940.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATRIP, AGS1 / 細胞株 (発現宿主): 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8WXE1

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ATR-ATRIP complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 700 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: 293F
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 32 / 利用したフレーム数/画像: 1-32

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 266218 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00833868
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.20646538
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.21120396
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.055882
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0076264

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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