[日本語] English
万見
- PDB-5l35: Cryo-EM structure of bacteriophage Sf6 at 2.9 Angstrom resolution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l35
タイトルCryo-EM structure of bacteriophage Sf6 at 2.9 Angstrom resolution
要素Gene 5 protein
キーワードVIRUS / phage / Sf6
機能・相同性Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / Gene 5 protein
機能・相同性情報
生物種Shigella phage Sf6 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Zhao, H. / Tang, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM090010 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Structure of a headful DNA-packaging bacterial virus at 2.9 Å resolution by electron cryo-microscopy.
著者: Haiyan Zhao / Kunpeng Li / Anna Y Lynn / Keith E Aron / Guimei Yu / Wen Jiang / Liang Tang /
要旨: The enormous prevalence of tailed DNA bacteriophages on this planet is enabled by highly efficient self-assembly of hundreds of protein subunits into highly stable capsids. These capsids can stand ...The enormous prevalence of tailed DNA bacteriophages on this planet is enabled by highly efficient self-assembly of hundreds of protein subunits into highly stable capsids. These capsids can stand with an internal pressure as high as ∼50 atmospheres as a result of the phage DNA-packaging process. Here we report the complete atomic model of the headful DNA-packaging bacteriophage Sf6 at 2.9 Å resolution determined by electron cryo-microscopy. The structure reveals the DNA-inflated, tensed state of a robust protein shell assembled via noncovalent interactions. Remarkable global conformational polymorphism of capsid proteins, a network formed by extended N arms, mortise-and-tenon-like intercapsomer joints, and abundant β-sheet-like mainchain:mainchain intermolecular interactions, confers significant strength yet also flexibility required for capsid assembly and DNA packaging. Differential formations of the hexon and penton are mediated by a drastic α-helix-to-β-strand structural transition. The assembly scheme revealed here may be common among tailed DNA phages and herpesviruses.
履歴
登録2016年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Database references
改定 1.22017年4月19日Group: Database references
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.name
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number
改定 1.52024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8314
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8314
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Gene 5 protein
B: Gene 5 protein
C: Gene 5 protein
D: Gene 5 protein
E: Gene 5 protein
F: Gene 5 protein
G: Gene 5 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)319,1718
ポリマ－319,1367
非ポリマー351
水00
1
A: Gene 5 protein
B: Gene 5 protein
C: Gene 5 protein
D: Gene 5 protein
E: Gene 5 protein
F: Gene 5 protein
G: Gene 5 protein
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,150,280480
ポリマ－19,148,153420
非ポリマー2,12760
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Gene 5 protein
B: Gene 5 protein
C: Gene 5 protein
D: Gene 5 protein
E: Gene 5 protein
F: Gene 5 protein
G: Gene 5 protein
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.6 MDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,595,85740
ポリマ－1,595,67935
非ポリマー1775
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Gene 5 protein
B: Gene 5 protein
C: Gene 5 protein
D: Gene 5 protein
E: Gene 5 protein
F: Gene 5 protein
G: Gene 5 protein
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.92 MDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,915,02848
ポリマ－1,914,81542
非ポリマー2136
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質
Gene 5 protein


分子量: 45590.840 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Shigella phage Sf6 (ファージ) / 参照: UniProt: Q716H0
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Shigella phage Sf6 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量値: 19.5 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Shigella phage Sf6 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Shigella flexneri / 株: M94
ウイルス殻名称: virus capsid / 直径: 650 nm / 三角数 (T数): 7
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110.0 mMTrisC4H11NO31
21.0 mMmagnesium chlorideMgCl21
試料濃度: 15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: purified Sf6 phage
試料支持グリッドの材料: COPPER
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 9 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFIND3CTF補正
7PHENIX1.1モデルフィッティング
8Coot8.2モデルフィッティング
11jspr1最終オイラー角割当
13jspr1３次元再構成
14PHENIX1.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 68000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 46.6 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL
Target criteria: Pseudo-crystallographic R factor and stereochemistry

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る