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- PDB-5k47: CryoEM structure of the human Polycystin-2/PKD2 TRP channel -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k47
タイトルCryoEM structure of the human Polycystin-2/PKD2 TRP channel
要素Polycystin-2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ion channel / transient receptor potential channel / polycystic kidney disease / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / determination of liver left/right asymmetry ...detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / determination of liver left/right asymmetry / renal tubule morphogenesis / metanephric ascending thin limb development / HLH domain binding / basal cortex / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / renal artery morphogenesis / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / migrasome / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / detection of mechanical stimulus / calcium-induced calcium release activity / regulation of calcium ion import / cation channel complex / muscle alpha-actinin binding / placenta blood vessel development / voltage-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to hydrostatic pressure / outward rectifier potassium channel activity / cellular response to fluid shear stress / voltage-gated monoatomic cation channel activity / non-motile cilium / cellular response to osmotic stress / actinin binding / motile cilium / transcription regulator inhibitor activity / determination of left/right symmetry / aorta development / inorganic cation transmembrane transport / neural tube development / ciliary membrane / voltage-gated sodium channel activity / protein heterotetramerization / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / heart looping / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / voltage-gated potassium channel activity / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / centrosome duplication / potassium channel activity / sodium ion transmembrane transport / embryonic placenta development / voltage-gated calcium channel activity / monoatomic cation channel activity / cellular response to cAMP / release of sequestered calcium ion into cytosol / potassium ion transmembrane transport / cytoskeletal protein binding / cellular response to calcium ion / basal plasma membrane / ciliary basal body / liver development / establishment of localization in cell / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / calcium ion transmembrane transport / phosphoprotein binding / protein tetramerization / cytoplasmic vesicle membrane / mitotic spindle / cilium / Wnt signaling pathway / intracellular calcium ion homeostasis / cellular response to reactive oxygen species / calcium ion transport / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / cell-cell junction / lamellipodium / heart development / regulation of cell population proliferation / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / basolateral plasma membrane / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / cell surface receptor signaling pathway / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
: / Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.22 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Grieben, M. / Shintre, C.A. / Tessitore, A. / Shrestha, L. / Mukhopadhyay, S. / Mahajan, P. / Chalk, R. / Burgess-Brown, N.A. / Huiskonen, J.T. ...Pike, A.C.W. / Grieben, M. / Shintre, C.A. / Tessitore, A. / Shrestha, L. / Mukhopadhyay, S. / Mahajan, P. / Chalk, R. / Burgess-Brown, N.A. / Huiskonen, J.T. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Carpenter, E.P. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust092809/Z/10/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2017
タイトル: Structure of the polycystic kidney disease TRP channel Polycystin-2 (PC2).
著者: Mariana Grieben / Ashley C W Pike / Chitra A Shintre / Elisa Venturi / Sam El-Ajouz / Annamaria Tessitore / Leela Shrestha / Shubhashish Mukhopadhyay / Pravin Mahajan / Rod Chalk / Nicola A ...著者: Mariana Grieben / Ashley C W Pike / Chitra A Shintre / Elisa Venturi / Sam El-Ajouz / Annamaria Tessitore / Leela Shrestha / Shubhashish Mukhopadhyay / Pravin Mahajan / Rod Chalk / Nicola A Burgess-Brown / Rebecca Sitsapesan / Juha T Huiskonen / Elisabeth P Carpenter /
要旨: Mutations in either polycystin-1 (PC1 or PKD1) or polycystin-2 (PC2, PKD2 or TRPP1) cause autosomal-dominant polycystic kidney disease (ADPKD) through unknown mechanisms. Here we present the ...Mutations in either polycystin-1 (PC1 or PKD1) or polycystin-2 (PC2, PKD2 or TRPP1) cause autosomal-dominant polycystic kidney disease (ADPKD) through unknown mechanisms. Here we present the structure of human PC2 in a closed conformation, solved by electron cryomicroscopy at 4.2-Å resolution. The structure reveals a novel polycystin-specific 'tetragonal opening for polycystins' (TOP) domain tightly bound to the top of a classic transient receptor potential (TRP) channel structure. The TOP domain is formed from two extensions to the voltage-sensor-like domain (VSLD); it covers the channel's endoplasmic reticulum lumen or extracellular surface and encloses an upper vestibule, above the pore filter, without blocking the ion-conduction pathway. The TOP-domain fold is conserved among the polycystins, including the homologous channel-like region of PC1, and is the site of a cluster of ADPKD-associated missense variants. Extensive contacts among the TOP-domain subunits, the pore and the VSLD provide ample scope for regulation through physical and chemical stimuli.
履歴
登録2016年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22017年1月11日Group: Database references
改定 1.32017年2月15日Group: Database references
改定 1.42017年8月30日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: em_imaging_optics / em_sample_support / em_software
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_sample_support.grid_type ..._em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_sample_support.grid_type / _em_software.fitting_id / _em_software.name / _em_software.version
改定 1.52018年10月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: refine / refine_hist ...refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell
Item: _refine_hist.pdbx_refine_id / _refine_ls_restr.pdbx_refine_id / _refine_ls_shell.pdbx_refine_id
改定 1.62018年10月10日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: entity / refine / refine_ls_restr_ncs
Item: _entity.formula_weight / _refine_ls_restr_ncs.pdbx_refine_id
改定 1.72019年12月11日Group: Other / Structure summary / カテゴリ: atom_sites / cell / entity
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _entity.formula_weight
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12020年10月21日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / em_imaging_optics
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _em_imaging_optics.chr_aberration_corrector ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _em_imaging_optics.chr_aberration_corrector / _em_imaging_optics.phase_plate / _em_imaging_optics.sph_aberration_corrector

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8200
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polycystin-2
B: Polycystin-2
C: Polycystin-2
D: Polycystin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)259,41416
ポリマ－255,9474
非ポリマー3,46712
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area30740 Å2
ΔGint-232 kcal/mol
Surface area90740 Å2
手法PISA
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A213 - 702
2010B213 - 702
1020A213 - 702
2020C213 - 702
1030A213 - 702
2030D213 - 702
1040B213 - 702
2040C213 - 702
1050B213 - 702
2050D213 - 702
1060C213 - 702
2060D213 - 702

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Polycystin-2 / Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein / Polycystic kidney disease 2 protein ...Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein / Polycystic kidney disease 2 protein / Polycystwin / R48321 / Transient receptor potential cation channel subfamily P member 2


分子量: 63986.668 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 185-723 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKD2, TRPP2 / プラスミド: pFB-CT10HF-LIC
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13563
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Polycystin-2 channel tetramer (residues 185-723) / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.256 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
プラスミド: pFB-CT10HF-LIC
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1200 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMHEPESC8H18N2O4S1
320 mMcalcium chlorideCaCl21
40.035 % (w/v)undecyl-b-D-maltopyranosideC23H44O111
試料濃度: 4.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Sample was monodisperse after size exclusion chromatography
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 85 K
詳細: 3 microlitres were applied to the grid and blotted for 3secs prior to plunge in liquid ethane

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 37037 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
撮影平均露光時間: 8.8 sec. / 電子線照射量: 45.1 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 758
詳細: Images were collected in movie-mode at 2.5 frames per second for a duration of 8.8secs
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum / エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 22 / 利用したフレーム数/画像: 1-22

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0135 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION1.3粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.0.8CTF補正
5RELION1.3CTF補正
8Cootモデルフィッティング
10REFMAC5.8.0135モデル精密化
11RELION1.3初期オイラー角割当
12RELION1.3最終オイラー角割当
13RELION1.3分類
14RELION1.3３次元再構成
15RELION1.3モデル精密化
16CTFFIND4モデル精密化
CTF補正詳細: CTF correction as implemented in CTTFIND4/RELION / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 161965
詳細: Particles were autopicked using CTF-corrected template based picking algorithm in RELION using selected 2D class averages based on manually picked particles.
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 19546
詳細: Resolution determined by gold-standard FSC procedure as implemented in RELION
クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL / 詳細: Model was built directly into map de novo
精密化解像度: 4.2→108 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.863 / SU B: 52.839 / SU ML: 0.629
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.29561 --
obs0.29561 35621 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 118.923 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.13 Å20.01 Å2-0.04 Å2
2---1.13 Å20.03 Å2
3---2.25 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 15680
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0070.0216116
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.0215000
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.0371.94721952
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.848334024
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg5.87551928
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg30.75922.356696
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.272152428
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg15.6781592
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0530.22544
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0030.0218096
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.024244
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it4.26612.2057736
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other4.26312.2047735
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it7.74818.2889656
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other7.74918.299657
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it3.42212.4438380
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other3.42212.4448381
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other6.48618.56512297
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined12.00197.30917933
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other1297.31517934
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0 Å / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数
11A53244
12B53244
21A53244
22C53244
31A53246
32D53246
41B53244
42C53244
51B53244
52D53244
61C53246
62D53246
LS精密化 シェル解像度: 4.2→4.309 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.447 2688 -
Rfree-0 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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