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- PDB-5ueh: Structure of GSTO1 covalently conjugated to quinolinic acid fluor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ueh
タイトルStructure of GSTO1 covalently conjugated to quinolinic acid fluorosulfate
要素Glutathione S-transferase omega-1
キーワードTRANSFERASE/OXIDOREDUCTASE / arylfluorosulfate / GST / covalent inhibitor / TRANSFERASE-OXIDOREDUCTASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / methylarsonate reductase / methylarsonate reductase activity / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / Vitamin C (ascorbate) metabolism / L-ascorbic acid metabolic process / glutathione dehydrogenase (ascorbate) / Methylation / cellular response to arsenic-containing substance / Glutathione conjugation ...positive regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / methylarsonate reductase / methylarsonate reductase activity / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / Vitamin C (ascorbate) metabolism / L-ascorbic acid metabolic process / glutathione dehydrogenase (ascorbate) / Methylation / cellular response to arsenic-containing substance / Glutathione conjugation / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / glutathione transferase / glutathione transferase activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / xenobiotic catabolic process / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / glutathione metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / oxidoreductase activity / extracellular exosome / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, omega-class / Glutathione S-transferase Omega/Tau-like / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like ...Glutathione S-transferase, omega-class / Glutathione S-transferase Omega/Tau-like / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-85P / Glutathione S-transferase omega-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Mortenson, D.E. / Wilson, I.A. / Kelly, J.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
The George E. Hewitt Foundation 米国
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2018
タイトル: "Inverse Drug Discovery" Strategy To Identify Proteins That Are Targeted by Latent Electrophiles As Exemplified by Aryl Fluorosulfates.
著者: Mortenson, D.E. / Brighty, G.J. / Plate, L. / Bare, G. / Chen, W. / Li, S. / Wang, H. / Cravatt, B.F. / Forli, S. / Powers, E.T. / Sharpless, K.B. / Wilson, I.A. / Kelly, J.W.
履歴
登録2017年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase omega-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6418
ポリマ－27,6871
非ポリマー9547
水3,891216
1
A: Glutathione S-transferase omega-1
ヘテロ分子

A: Glutathione S-transferase omega-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,28216
ポリマ－55,3742
非ポリマー1,90814
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_465y-1,x+1,-z1
Buried area4220 Å2
ΔGint-139 kcal/mol
Surface area21760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.161, 57.161, 140.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase omega-1 / GSTO-1 / Glutathione S-transferase omega 1-1 / GSTO 1-1 / Glutathione-dependent dehydroascorbate ...GSTO-1 / Glutathione S-transferase omega 1-1 / GSTO 1-1 / Glutathione-dependent dehydroascorbate reductase / Monomethylarsonic acid reductase / MMA(V) reductase / S-(Phenacyl)glutathione reductase / SPG-R


分子量: 27686.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTO1, GSTTLP28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P78417, glutathione transferase, glutathione dehydrogenase (ascorbate), methylarsonate reductase
#2: 化合物 ChemComp-85P / 2-(4-chlorophenyl)-6-[(fluorosulfonyl)oxy]quinoline-4-carboxylic acid


分子量: 381.763 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H9ClFNO5S
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 5 mg/mL solution of protein crystallized from precipitant solution containing 2.4 M ammonium sulfate and 0.1 M MES solution pH 5. Crystals cryoprotected by brief immersion in solution ...詳細: 5 mg/mL solution of protein crystallized from precipitant solution containing 2.4 M ammonium sulfate and 0.1 M MES solution pH 5. Crystals cryoprotected by brief immersion in solution containing 1.5 M ammonium sulfate, 25% (v/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年5月9日 / 詳細: Osmic VariMax
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→49.5 Å / Num. obs: 18695 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 25.6 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.043 / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 8.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 2695 / CC1/2: 0.704 / Rpim(I) all: 0.329 / Rsym value: 0.914 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 4IS0

4is0


解像度: 2→49.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 4.214 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.165 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22991 967 5.2 %RANDOM
Rwork0.16988 ---
obs0.17274 17677 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.638 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å20.15 Å20 Å2
2--0.29 Å20 Å2
3----0.95 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2→49.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1917 0 55 216 2188
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192038
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021922
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3851.9842762
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9334457
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6245242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.88424.41986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.6915363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5291510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2292
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02444
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7793.096961
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.783.093960
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.84.6311201
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.7994.6341202
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6363.5121077
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.6343.5121077
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.1885.1491559
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.67426.3622523
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.67426.3612523
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 86 -
Rwork0.259 1260 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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