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- PDB-5tpx: Bromodomain from Plasmodium Faciparum Gcn5, complexed with compound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tpx
タイトルBromodomain from Plasmodium Faciparum Gcn5, complexed with compound
要素Histone acetyltransferase GCN5
キーワードTRANSFERASE / Bromodomain / Structural Genomics Consortium (SGC)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / histone H3 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase complex / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain ...Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7H7 / Histone acetyltransferase GCN5
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lin, Y.H. / Hou, C.F.D. / MOUSTAKIM, M. / DIXON, D.J. / Loppnau, P. / Tempel, W. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Hui, R. ...Lin, Y.H. / Hou, C.F.D. / MOUSTAKIM, M. / DIXON, D.J. / Loppnau, P. / Tempel, W. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Hui, R. / BRENNAN, P.E. / Walker, J.R. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / 年: 2017
タイトル: Discovery of a PCAF Bromodomain Chemical Probe.
著者: Moustakim, M. / Clark, P.G. / Trulli, L. / Fuentes de Arriba, A.L. / Ehebauer, M.T. / Chaikuad, A. / Murphy, E.J. / Mendez-Johnson, J. / Daniels, D. / Hou, C.D. / Lin, Y.H. / Walker, J.R. / ...著者: Moustakim, M. / Clark, P.G. / Trulli, L. / Fuentes de Arriba, A.L. / Ehebauer, M.T. / Chaikuad, A. / Murphy, E.J. / Mendez-Johnson, J. / Daniels, D. / Hou, C.D. / Lin, Y.H. / Walker, J.R. / Hui, R. / Yang, H. / Dorrell, L. / Rogers, C.M. / Monteiro, O.P. / Fedorov, O. / Huber, K.V. / Knapp, S. / Heer, J. / Dixon, D.J. / Brennan, P.E.
履歴
登録2016年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase GCN5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4506
ポリマ－14,7661
非ポリマー6845
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.000, 75.000, 49.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1502-

SO4

21A-1637-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase GCN5


分子量: 14765.800 Da / 分子数: 1 / 断片: Bromodomain (UNP residues 1356-1460) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PF3D7_0823300 / プラスミド: PET15-MHL / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)-pRARE2 / 参照: UniProt: Q8IB67, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-7H7 / (1S,2S)-N~1~,N~1~-dimethyl-N~2~-(3-methyl[1,2,4]triazolo[3,4-a]phthalazin-6-yl)-1-phenylpropane-1,2-diamine


分子量: 360.455 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H24N6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.94 % / Mosaicity: 1.537 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: The protein was crystallized at 293 K in 0.1M CaCl2, 30% PEG 8K, 0.2M NH4SO4 with 2mM compound using the sitting drop method.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→37.55 Å / Num. obs: 8411 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 38.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/av σ(I): 20.575 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.147.80.7250.877189
2.14-2.187.70.7090.847189.4
2.18-2.227.60.6080.911198.6
2.22-2.267.80.4660.934195.3
2.26-2.317.80.440.9511100
2.31-2.377.90.4130.944196.7
2.37-2.427.90.340.956199.5
2.42-2.4980.3070.968196.3
2.49-2.567.80.2890.9661100
2.56-2.6580.2310.981196.4
2.65-2.747.80.2060.986198.1
2.74-2.857.90.170.993198.1
2.85-2.987.90.1350.992196.3
2.98-3.147.90.0970.995196.4
3.14-3.337.90.0780.998196.4
3.33-3.597.90.0750.997196.6
3.59-3.957.80.0810.995196.9
3.95-4.527.80.0650.997193.8
4.52-5.697.70.0520.997195.2
5.69-37.557.10.0560.998192.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER位相決定
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4QNS

4qns


解像度: 2.1→37.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU R Cruickshank DPI: 0.396 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.206 / SU Rfree Blow DPI: 0.18 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.173
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 390 4.66 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.188 8368 96.1 %-
原子変位パラメータBiso max: 102.19 Å2 / Biso mean: 45.42 Å2 / Biso min: 26.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.2745 Å20 Å20 Å2
2--6.2745 Å20 Å2
3----12.5489 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→37.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数870 0 43 66 979
Biso mean--54.2 48.99 -
残基数----106
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d392SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes23HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes280HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1806HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion120SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2027SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1806HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3250HARMONIC3.80.67
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.7
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.05
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.35 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 106 4.62 %
Rwork0.182 2188 -
all-2294 -
obs--94.95 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.6336 Å / Origin y: 84.979 Å / Origin z: 57.9396 Å
111213212223313233
T-0.183 Å20.0118 Å20.0204 Å2--0.2053 Å2-0.0153 Å2---0.0498 Å2
L2.5974 °20.06 °2-0.0608 °2-1.9328 °2-0.2513 °2--1.8437 °2
S-0.0098 Å °-0.2411 Å °-0.0128 Å °0.2183 Å °-0.012 Å °0.1618 Å °-0.0784 Å °-0.0147 Å °0.0219 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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