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- PDB-5tbi: Crystal structure of mouse CARM1 in complex with inhibitor LH1427 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tbi
タイトルCrystal structure of mouse CARM1 in complex with inhibitor LH1427
要素Histone-arginine methyltransferase CARM1
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE / CATALYTIC DOMAIN / CHROMATIN REGULATOR / MRNA PROCESSING / MRNA SPLICING / NUCLEUS / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / type I protein arginine methyltransferase / negative regulation of dendrite development / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity ...histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / type I protein arginine methyltransferase / negative regulation of dendrite development / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / protein methyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / protein-arginine N-methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / nuclear replication fork / positive regulation of fat cell differentiation / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / response to cAMP / protein localization to chromatin / estrogen receptor signaling pathway / nuclear receptor coactivator activity / lysine-acetylated histone binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / methylation / cell population proliferation / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich ...Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / PH-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-78V / 3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / Chem-SAO / Histone-arginine methyltransferase CARM1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.294 Å
データ登録者Cura, V. / Marechal, N. / Troffer-Charlier, N. / Halby, L. / Arimondo, P. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
引用ジャーナル: Philos.Trans.R.Soc.Lond.B Biol.Sci. / : 2018
タイトル: Hijacking DNA methyltransferase transition state analogues to produce chemical scaffolds for PRMT inhibitors.
著者: Halby, L. / Marechal, N. / Pechalrieu, D. / Cura, V. / Franchini, D.M. / Faux, C. / Alby, F. / Troffer-Charlier, N. / Kudithipudi, S. / Jeltsch, A. / Aouadi, W. / Decroly, E. / Guillemot, J.C. ...著者: Halby, L. / Marechal, N. / Pechalrieu, D. / Cura, V. / Franchini, D.M. / Faux, C. / Alby, F. / Troffer-Charlier, N. / Kudithipudi, S. / Jeltsch, A. / Aouadi, W. / Decroly, E. / Guillemot, J.C. / Page, P. / Ferroud, C. / Bonnefond, L. / Guianvarc'h, D. / Cavarelli, J. / Arimondo, P.B.
履歴
登録2016年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,49326
ポリマ-163,4024
非ポリマー3,09122
10,809600
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12930 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area50160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.494, 98.029, 205.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-506-

EDO

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Histone-arginine methyltransferase CARM1 / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 / Protein arginine N-methyltransferase 4


分子量: 40850.457 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 130-487 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Carm1, Prmt4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9WVG6, type I protein arginine methyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 622分子

#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-SAO / 5'-S-[(3S)-3-azaniumyl-3-carboxypropyl]-5'-thioadenosine / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 385.419 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C14H21N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-PE8 / 3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / オクタエチレングリコ-ル


分子量: 370.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C16H34O9
#5: 化合物 ChemComp-78V / 4-[2-[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methylamino]ethylamino]-1-(methoxymethyl)pyrimidin-2-one


分子量: 447.448 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C18H25N9O5
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 600 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: Tris-HCl pH 8.0 100 mM PEG 2000 MME 21% NaCl 100 mM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→49.01 Å / Num. obs: 67916 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 31.25 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.163 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.29→2.35 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 1.152 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 92.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1951精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IH3
解像度: 2.294→45.544 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 24.44
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2284 6469 5 %Random selection
Rwork0.1977 ---
obs0.1993 67860 99.31 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.294→45.544 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10989 0 209 600 11798
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00411470
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.85515502
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3464201
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041690
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042036
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2942-2.32030.34261990.33573654X-RAY DIFFRACTION87
2.3203-2.34760.32722090.3164130X-RAY DIFFRACTION100
2.3476-2.37620.33361970.30594113X-RAY DIFFRACTION100
2.3762-2.40630.39862560.30984101X-RAY DIFFRACTION100
2.4063-2.43790.27612230.28554049X-RAY DIFFRACTION100
2.4379-2.47130.30772040.29484204X-RAY DIFFRACTION100
2.4713-2.50660.37491810.28184129X-RAY DIFFRACTION100
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2.5838-2.62610.2682080.27354097X-RAY DIFFRACTION100
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3.3085-3.42670.21882060.18874164X-RAY DIFFRACTION100
3.4267-3.56390.21921910.17694133X-RAY DIFFRACTION100
3.5639-3.7260.19962210.16254147X-RAY DIFFRACTION100
3.726-3.92230.19122440.15764076X-RAY DIFFRACTION100
3.9223-4.16790.172200.1384080X-RAY DIFFRACTION100
4.1679-4.48950.16812300.1344085X-RAY DIFFRACTION100
4.4895-4.94080.16251830.12254204X-RAY DIFFRACTION100
4.9408-5.65460.17392180.14254103X-RAY DIFFRACTION100
5.6546-7.11980.17682280.18284101X-RAY DIFFRACTION100
7.1198-45.55340.19382480.17634068X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0475-0.24470.24030.96250.21930.9830.0355-0.08020.10760.0696-0.05060.0495-0.02660.03070.00020.202-0.05290.04180.1886-0.06720.19755.005440.1872132.4924
20.68690.22190.0442-0.1859-0.03580.06040.0744-0.02390.01480.0576-0.05560.05040.0560.04890.00190.2024-0.01620.01570.2118-0.01440.292947.731811.8681118.5675
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40.1525-0.0449-0.54520.96920.24631.24970.11510.08740.0004-0.02980.0007-0.0185-0.1266-0.09040.01640.19780.03910.02940.20480.02440.264318.964419.8626114.3525
50.39120.1832-0.30960.0115-0.08360.46470.1471-0.3342-0.04450.1741-0.05620.04060.01740.03150.00250.3472-0.00990.080.4147-0.00110.326638.398729.3444147.6467
60.311-0.1147-0.14060.40430.55190.68230.0715-0.02940.09520.077-0.1490.08140.1611-0.0603-0.00030.260.01490.07110.33010.03970.337917.148221.8938137.0302
70.4622-0.0745-0.0289-0.07260.10851.29630.0802-0.1309-0.0530.0452-0.01540.0442-0.0182-0.06350.00170.25060.01640.0430.25010.02690.23217.028822.6233139.4155
80.2666-0.00110.39520.31590.0280.44480.0169-0.24970.1239-0.0305-0.1281-0.2794-0.12260.2877-0.06980.29970.0160.08690.37250.01410.374224.540430.3066140.9535
91.47310.2576-0.62250.4907-0.70371.0699-0.01410.2060.14040.01170.0151-0.0053-0.08830.0597-00.37510.04870.00180.3243-0.00120.272922.906742.2892174.3542
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130.5671-0.6973-0.14910.31110.2547-0.00840.05230.2831-0.032-0.1144-0.0864-0.11080.0008-0.0781-0.00040.4059-0.00420.07490.5423-0.06120.36839.472628.4068162.6235
140.3774-0.15480.05770.4423-0.51410.5398-0.25540.2217-0.0605-0.01210.0303-0.1365-0.02630.503-0.00150.39850.01340.03980.4472-0.0040.356463.347623.3147174.2304
150.33380.10740.17660.0509-0.10930.5995-0.04460.0943-0.1361-0.0551-0.1133-0.04610.1790.0169-00.42330.0190.06060.3928-0.04890.344658.124817.6765168.8133
16-0.00980.0210.20.26760.26070.4848-0.03430.2759-0.19420.083-0.26810.1319-0.2051-0.2324-0.08720.38970.05330.04520.4354-0.06180.312354.595730.1549167.5291
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 136:282)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 283:349)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 350:478)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 135:293)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 294:336)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 337:365)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 366:445)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 446:477)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain C and resid 136:257)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain C and resid 258:336)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain C and resid 337:478)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain D and resid 136:293)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain D and resid 294:344)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain D and resid 345:372)
15X-RAY DIFFRACTION15(chain D and resid 373:430)
16X-RAY DIFFRACTION16(chain D and resid 431:476)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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