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Yorodumi- PDB-5tbj: Crystal structure of mouse CARM1 in complex with inhibitor LH1452 -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tbj | |||||||||
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Title | Crystal structure of mouse CARM1 in complex with inhibitor LH1452 | |||||||||
Components | Histone-arginine methyltransferase CARM1 | |||||||||
Keywords | TRANSFERASE / PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE / CATALYTIC DOMAIN / CHROMATIN REGULATOR / MRNA PROCESSING / MRNA SPLICING / NUCLEUS / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION | |||||||||
Function / homology | Function and homology information histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / negative regulation of dendrite development / type I protein arginine methyltransferase / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity ...histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / negative regulation of dendrite development / type I protein arginine methyltransferase / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / protein methyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / protein-arginine N-methyltransferase activity / replication fork reversal / histone methyltransferase activity / nuclear replication fork / positive regulation of fat cell differentiation / estrogen receptor signaling pathway / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / protein localization to chromatin / response to cAMP / nuclear receptor coactivator activity / lysine-acetylated histone binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / methylation / cell population proliferation / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleus / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.32 Å | |||||||||
Authors | Cura, V. / Marechal, N. / Troffer-Charlier, N. / Halby, L. / Arimondo, P. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | |||||||||
Citation | Journal: Philos.Trans.R.Soc.Lond.B Biol.Sci. / Year: 2018 Title: Hijacking DNA methyltransferase transition state analogues to produce chemical scaffolds for PRMT inhibitors. Authors: Halby, L. / Marechal, N. / Pechalrieu, D. / Cura, V. / Franchini, D.M. / Faux, C. / Alby, F. / Troffer-Charlier, N. / Kudithipudi, S. / Jeltsch, A. / Aouadi, W. / Decroly, E. / Guillemot, J. ...Authors: Halby, L. / Marechal, N. / Pechalrieu, D. / Cura, V. / Franchini, D.M. / Faux, C. / Alby, F. / Troffer-Charlier, N. / Kudithipudi, S. / Jeltsch, A. / Aouadi, W. / Decroly, E. / Guillemot, J.C. / Page, P. / Ferroud, C. / Bonnefond, L. / Guianvarc'h, D. / Cavarelli, J. / Arimondo, P.B. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5tbj.cif.gz | 801 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5tbj.ent.gz | 685.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5tbj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5tbj_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5tbj_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | 5tbj_validation.xml.gz | 57.7 KB | Display | |
Data in CIF | 5tbj_validation.cif.gz | 81.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tb/5tbj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tb/5tbj | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5lv2C 5lv3C 5lv4C 5lv5C 5tbhC 5tbiC 5ih3S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 40850.457 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Carm1, Prmt4 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) References: UniProt: Q9WVG6, type I protein arginine methyltransferase |
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-Non-polymers , 6 types, 775 molecules
#2: Chemical | ChemComp-LHD / #3: Chemical | ChemComp-PEG / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Chemical | ChemComp-DXE / | #6: Chemical | ChemComp-PG6 / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.35 Å3/Da / Density % sol: 47.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: Tris-HCl pH 8.0 100 mM PEG 2000 MME 19% NaCl 100 mM |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 0.97857 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 17, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97857 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.32→19.97 Å / Num. obs: 66284 / % possible obs: 98.6 % / Redundancy: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 30.26 Å2 / CC1/2: 0.972 / Rmerge(I) obs: 0.23 / Net I/σ(I): 4.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.32→2.38 Å / Redundancy: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 1.796 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 87.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5IH3 Resolution: 2.32→19.97 Å / SU ML: 0.31 / Cross valid method: FREE R-VALUE / Phase error: 25.76
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.32→19.97 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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