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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5lv3 | ||||||
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| Title | Crystal structure of mouse CARM1 in complex with ligand LH1561Br | ||||||
Components | Histone-arginine methyltransferase CARM1 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE / CATALYTIC DOMAIN / CHROMATIN REGULATOR / MRNA PROCESSING / MRNA SPLICING / NUCLEUS / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationregulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Cytoprotection by HMOX1 / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase ...regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Cytoprotection by HMOX1 / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / Estrogen-dependent gene expression / protein methyltransferase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / protein-arginine N-methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / nuclear replication fork / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / positive regulation of fat cell differentiation / estrogen receptor signaling pathway / protein localization to chromatin / RNA polymerase II transcription regulator complex / methylation / transcription coactivator activity / cell population proliferation / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Cura, V. / Marechal, N. / Troffer-Charlier, N. / Halby, L. / Arimondo, P. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | ||||||
Citation | Journal: Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. / Year: 2018Title: Hijacking DNA methyltransferase transition state analogues to produce chemical scaffolds for PRMT inhibitors. Authors: Halby, L. / Marechal, N. / Pechalrieu, D. / Cura, V. / Franchini, D.M. / Faux, C. / Alby, F. / Troffer-Charlier, N. / Kudithipudi, S. / Jeltsch, A. / Aouadi, W. / Decroly, E. / Guillemot, J. ...Authors: Halby, L. / Marechal, N. / Pechalrieu, D. / Cura, V. / Franchini, D.M. / Faux, C. / Alby, F. / Troffer-Charlier, N. / Kudithipudi, S. / Jeltsch, A. / Aouadi, W. / Decroly, E. / Guillemot, J.C. / Page, P. / Ferroud, C. / Bonnefond, L. / Guianvarc'h, D. / Cavarelli, J. / Arimondo, P.B. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5lv3.cif.gz | 806.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5lv3.ent.gz | 685.1 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5lv3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5lv3_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5lv3_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | |
| Data in XML | 5lv3_validation.xml.gz | 60.3 KB | Display | |
| Data in CIF | 5lv3_validation.cif.gz | 89 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lv/5lv3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lv/5lv3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5lv2C ![]() 5lv4C ![]() 5lv5C ![]() 5tbhC ![]() 5tbiC ![]() 5tbjC ![]() 5ih3S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 40850.457 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: Q9WVG6, type I protein arginine methyltransferase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.36 Å3/Da / Density % sol: 47.78 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 297 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: Tris-HCl pH 8.0 100 mM PEG 2000 MME 15% NaCl 100 mM |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-2 / Wavelength: 0.8726 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M-F / Detector: PIXEL / Date: Nov 11, 2015 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.8726 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.8→30 Å / Num. obs: 143500 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 21.8 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.156 / Net I/σ(I): 8.7 |
| Reflection shell | Resolution: 1.8→1.82 Å / Redundancy: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 1.867 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / CC1/2: 0.302 / % possible all: 100 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 5IH3 Resolution: 1.8→29.992 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / Phase error: 19.89
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 30.85 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→29.992 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
|
Movie
Controller
About Yorodumi





X-RAY DIFFRACTION
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