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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5lv3 | ||||||
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Title | Crystal structure of mouse CARM1 in complex with ligand LH1561Br | ||||||
![]() | Histone-arginine methyltransferase CARM1 | ||||||
![]() | TRANSFERASE / PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE / CATALYTIC DOMAIN / CHROMATIN REGULATOR / MRNA PROCESSING / MRNA SPLICING / NUCLEUS / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION | ||||||
Function / homology | ![]() histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / negative regulation of dendrite development / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity ...histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / negative regulation of dendrite development / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / protein methyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / protein-arginine N-methyltransferase activity / replication fork reversal / histone methyltransferase activity / nuclear replication fork / positive regulation of fat cell differentiation / estrogen receptor signaling pathway / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / protein localization to chromatin / response to cAMP / nuclear receptor coactivator activity / lysine-acetylated histone binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / methylation / cell population proliferation / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Cura, V. / Marechal, N. / Troffer-Charlier, N. / Halby, L. / Arimondo, P. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Hijacking DNA methyltransferase transition state analogues to produce chemical scaffolds for PRMT inhibitors. Authors: Halby, L. / Marechal, N. / Pechalrieu, D. / Cura, V. / Franchini, D.M. / Faux, C. / Alby, F. / Troffer-Charlier, N. / Kudithipudi, S. / Jeltsch, A. / Aouadi, W. / Decroly, E. / Guillemot, J. ...Authors: Halby, L. / Marechal, N. / Pechalrieu, D. / Cura, V. / Franchini, D.M. / Faux, C. / Alby, F. / Troffer-Charlier, N. / Kudithipudi, S. / Jeltsch, A. / Aouadi, W. / Decroly, E. / Guillemot, J.C. / Page, P. / Ferroud, C. / Bonnefond, L. / Guianvarc'h, D. / Cavarelli, J. / Arimondo, P.B. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 89 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5lv2C ![]() 5lv4C ![]() 5lv5C ![]() 5tbhC ![]() 5tbiC ![]() 5tbjC ![]() 5ih3S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 40850.457 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9WVG6, type I protein arginine methyltransferase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.36 Å3/Da / Density % sol: 47.78 % |
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Crystal grow | Temperature: 297 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: Tris-HCl pH 8.0 100 mM PEG 2000 MME 15% NaCl 100 mM |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M-F / Detector: PIXEL / Date: Nov 11, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.8726 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→30 Å / Num. obs: 143500 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 21.8 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.156 / Net I/σ(I): 8.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.82 Å / Redundancy: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 1.867 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / CC1/2: 0.302 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5IH3 Resolution: 1.8→29.992 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / Phase error: 19.89
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 30.85 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→29.992 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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