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- PDB-5lv5: Crystal structure of mouse PRMT6 in complex with inhibitor LH1458 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lv5
タイトルCrystal structure of mouse PRMT6 in complex with inhibitor LH1458
要素Protein arginine N-methyltransferase 6
キーワードTRANSFERASE / S-ADENOSYL-L-METHIONINE
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity ...histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein modification process / cellular senescence / histone binding / methylation / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold ...Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-78G / Protein arginine N-methyltransferase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.802 Å
データ登録者Cura, V. / Marechal, N. / Troffer-Charlier, N. / Halby, L. / Arimondo, P. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
引用ジャーナル: Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci.
年: 2018
タイトル: Hijacking DNA methyltransferase transition state analogues to produce chemical scaffolds for PRMT inhibitors.
著者: Halby, L. / Marechal, N. / Pechalrieu, D. / Cura, V. / Franchini, D.M. / Faux, C. / Alby, F. / Troffer-Charlier, N. / Kudithipudi, S. / Jeltsch, A. / Aouadi, W. / Decroly, E. / Guillemot, J.C. ...著者: Halby, L. / Marechal, N. / Pechalrieu, D. / Cura, V. / Franchini, D.M. / Faux, C. / Alby, F. / Troffer-Charlier, N. / Kudithipudi, S. / Jeltsch, A. / Aouadi, W. / Decroly, E. / Guillemot, J.C. / Page, P. / Ferroud, C. / Bonnefond, L. / Guianvarc'h, D. / Cavarelli, J. / Arimondo, P.B.
履歴
登録2016年9月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1472
ポリマ－44,5971
非ポリマー5501
水3,981221
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,2934
ポリマ－89,1942
非ポリマー1,0992
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_655-x+1,-y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area26200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.703, 77.703, 117.692
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 6 / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT6


分子量: 44597.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prmt6, Hrmt1l6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6NZB1, type I protein arginine methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-78G / 2-[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]ethyl-[[4-azanyl-1-(methoxymethyl)-2-oxidanylidene-pyrimidin-5-yl]methyl]-[(3~{S})-3-azanyl-4-oxidanyl-4-oxidanylidene-butyl]azanium


分子量: 549.560 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H33N10O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: Tris-HCl pH 8.0 100 mM PEG 6000 10 % MgCl2 200 mM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40.16 Å / Num. obs: 32113 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 23.1 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 1.261 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / CC1/2: 0.421 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11rc1_2513: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4C07

4c07


解像度: 1.802→40.16 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 19.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1952 1607 5.01 %Random selection
Rwork0.154 ---
obs0.1561 32094 99.82 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.802→40.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2502 0 39 221 2762
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012633
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.063577
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.592986
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08395
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007481
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8025-1.86070.34041470.27592721X-RAY DIFFRACTION98
1.8607-1.92720.23021470.22472776X-RAY DIFFRACTION100
1.9272-2.00430.23041410.18122784X-RAY DIFFRACTION100
2.0043-2.09550.21651470.16432768X-RAY DIFFRACTION100
2.0955-2.2060.21151500.15122743X-RAY DIFFRACTION100
2.206-2.34420.18581460.14492773X-RAY DIFFRACTION100
2.3442-2.52520.18461410.14562787X-RAY DIFFRACTION100
2.5252-2.77930.18871450.14812784X-RAY DIFFRACTION100
2.7793-3.18130.19071470.15762758X-RAY DIFFRACTION100
3.1813-4.00750.1711470.13662780X-RAY DIFFRACTION100
4.0075-40.170.1861490.14232813X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0468-0.21520.52250.8798-0.08140.8650.05260.0916-0.0883-0.0051-0.07610.07890.0281-0.0389-0.00810.03840.00460.02070.0773-0.00290.069514.3788-14.24255.3231
20.21680.0826-0.038-0.10020.1037-0.11620.07190.0816-0.03590.05450.02530.03770.04590.0250.00210.1201-0.0046-0.0040.2433-0.00040.170139.352817.226113.2777
30.46030.0032-0.09081.5871-0.00260.91020.0525-0.00210.0597-0.0191-0.03360.0123-0.08240.003-0.00040.11810.00110.0030.14840.01210.125119.902112.30898.7829
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 56 through 190 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 191 through 234 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 235 through 377 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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