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- PDB-5m2v: Structure of GluK1 ligand-binding domain (S1S2) in complex with (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m2v
タイトルStructure of GluK1 ligand-binding domain (S1S2) in complex with (2S,4R)-4-(2-carboxyphenoxy)pyrrolidine-2-carboxylic acid at 3.18 A resolution
要素Glutamate receptor ionotropic, kainate 1,Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Kainate receptor ligand-binding domain / GluK1-LBD / GluK1-S1S2 / antagonist
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential ...negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential / glutamate binding / synaptic transmission, GABAergic / adult behavior / modulation of excitatory postsynaptic potential / behavioral response to pain / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / membrane depolarization / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of localization in cell / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / regulation of synaptic plasticity / nervous system development / presynaptic membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / receptor complex / postsynaptic density / neuronal cell body / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7E5 / Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.18 Å
データ登録者Frydenvang, K. / Kastrup, J.S. / Kristensen, C.M.
引用
ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Design and Synthesis of a Series of l-trans-4-Substituted Prolines as Selective Antagonists for the Ionotropic Glutamate Receptors Including Functional and X-ray Crystallographic ...タイトル: Design and Synthesis of a Series of l-trans-4-Substituted Prolines as Selective Antagonists for the Ionotropic Glutamate Receptors Including Functional and X-ray Crystallographic Studies of New Subtype Selective Kainic Acid Receptor Subtype 1 (GluK1) Antagonist (2S,4R)-4-(2-Carboxyphenoxy)pyrrolidine-2-carboxylic Acid.
著者: Krogsgaard-Larsen, N. / Delgar, C.G. / Koch, K. / Brown, P.M. / Moller, C. / Han, L. / Huynh, T.H. / Hansen, S.W. / Nielsen, B. / Bowie, D. / Pickering, D.S. / Kastrup, J.S. / Frydenvang, K. / Bunch, L.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of the kainate receptor GluR5 ligand-binding core in complex with (S)-glutamate.
著者: Naur, P. / Vestergaard, B. / Skov, L.K. / Egebjerg, J. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2016年10月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / diffrn_source
Item: _citation_author.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1,Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
B: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1,Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,36712
ポリマ－58,2172
非ポリマー1,15010
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3080 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area24210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.986, 71.986, 233.363
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and ((resid 5 and (name N or name...
21(chain B and ((resid 5 and (name O or name...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR

Dom-IDComponent-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHR(chain A and ((resid 5 and (name N or name...AA55
12PROPRO(chain A and ((resid 5 and (name N or name...AA5 - 2575 - 257
13PROPRO(chain A and ((resid 5 and (name N or name...AA5 - 2575 - 257
14PROPRO(chain A and ((resid 5 and (name N or name...AA5 - 2575 - 257
15PROPRO(chain A and ((resid 5 and (name N or name...AA5 - 2575 - 257
16PROPRO(chain A and ((resid 5 and (name N or name...AA5 - 2575 - 257
21THRTHR(chain B and ((resid 5 and (name O or name...BB55
22PROPRO(chain B and ((resid 5 and (name O or name...BB5 - 2575 - 257
23PROPRO(chain B and ((resid 5 and (name O or name...BB5 - 2575 - 257
24PROPRO(chain B and ((resid 5 and (name O or name...BB5 - 2575 - 257
25PROPRO(chain B and ((resid 5 and (name O or name...BB5 - 2575 - 257
26PROPRO(chain B and ((resid 5 and (name O or name...BB5 - 2575 - 257

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, kainate 1,Glutamate receptor ionotropic, kainate 1 / GluK1 / Glutamate receptor 5 / GluR5


分子量: 29108.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Native GluK1 is a membrane protein. The protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluK1. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr ...詳細: Native GluK1 is a membrane protein. The protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluK1. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker (residue 117-118). The sequence matches discontinously with reference database (430-544, 667-805). Gly1 is a cloning remnance. isoform GluR5-2. The conflict of Gly34 is refered to Ala - Gly sequence conflict at residue 462 in UNP database
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grik1, Glur5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P22756
#2: 化合物 ChemComp-7E5 / (2~{S},4~{R})-4-(2-carboxyphenoxy)pyrrolidine-2-carboxylic acid / (2S,4R)-4β-(2-カルボキシフェノキシ)ピロリジン-2α-カルボン酸


分子量: 251.235 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13NO5
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.28 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15.2% PEG4000, 0.3 M lithium sulfate, 0.1 M cacodylate buffer pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.18→29.75 Å / Num. obs: 11055 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 55.42 Å2 / Rsym value: 0.14 / Net I/av σ(I): 4.353 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.18-3.356.70.4061.91100
3.35-3.566.70.2862.71100
3.56-3.86.70.2712.61100
3.8-4.116.70.1495.11100
4.11-4.56.60.1096.51100
4.5-5.036.50.09871100
5.03-5.816.40.1026.71100
5.81-7.116.30.0996.61100
7.11-10.065.90.0687.71100
10.06-29.175.20.0695.9194.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.16データスケーリング
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VSO

1vso


解像度: 3.18→29.17 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2714 524 4.77 %Random selection
Rwork0.2188 ---
obs0.2214 10984 99.8 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 134.13 Å2 / Biso mean: 50.3727 Å2 / Biso min: 18.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.18→29.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4016 0 68 0 4084
Biso mean--70.32 --
残基数----504
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024157
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4695613
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041617
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005700
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.9462489
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2390X-RAY DIFFRACTION4.343TORSIONAL
12B2390X-RAY DIFFRACTION4.343TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.18-3.49960.3761080.272825602668
3.4996-4.00490.33461440.278725502694
4.0049-5.04150.25061310.187925902721
5.0415-29.17160.20591410.18427602901

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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