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- PDB-5lnw: Crystal structure of Arabidopsis thaliana Pdx1-I320-G3P complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lnw
タイトルCrystal structure of Arabidopsis thaliana Pdx1-I320-G3P complex
要素Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
キーワードLYASE / beta/alpha barrel / pyridoxal phosphate synthase / glutamine amidotransferase / vitamin B6 biosythesis
機能・相同性
機能・相同性情報


response to non-ionic osmotic stress / response to lipid hydroperoxide / chlorophyll metabolic process / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) activity / hyperosmotic salinity response / pyridoxal phosphate biosynthetic process / amino acid metabolic process / response to UV-B / response to salt stress ...response to non-ionic osmotic stress / response to lipid hydroperoxide / chlorophyll metabolic process / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) activity / hyperosmotic salinity response / pyridoxal phosphate biosynthetic process / amino acid metabolic process / response to UV-B / response to salt stress / endomembrane system / response to oxidative stress / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PdxS/SNZ / PdxS/SNZ N-terminal domain / SOR/SNZ family / PdxS/SNZ family signature. / PdxS/SNZ family profile. / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HG3 / Chem-K8P / 5-O-phosphono-beta-D-ribofuranose / Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Rodrigues, M.J. / Windeisen, V. / Zhang, Y. / Guedez, G. / Weber, S. / Strohmeier, M. / Hanes, J.W. / Royant, A. / Evans, G. / Sinning, I. ...Rodrigues, M.J. / Windeisen, V. / Zhang, Y. / Guedez, G. / Weber, S. / Strohmeier, M. / Hanes, J.W. / Royant, A. / Evans, G. / Sinning, I. / Ealick, S.E. / Begley, T.P. / Tews, I.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationTE 368 ドイツ
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Lysine relay mechanism coordinates intermediate transfer in vitamin B6 biosynthesis.
著者: Rodrigues, M.J. / Windeisen, V. / Zhang, Y. / Guedez, G. / Weber, S. / Strohmeier, M. / Hanes, J.W. / Royant, A. / Evans, G. / Sinning, I. / Ealick, S.E. / Begley, T.P. / Tews, I.
履歴
登録2016年8月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Database references
改定 1.22017年2月22日Group: Database references
改定 2.02019年5月22日Group: Atomic model / Data collection / Refinement description
カテゴリ: atom_site / diffrn_radiation_wavelength / refine_analyze
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id
改定 2.12019年10月23日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / pdbx_chem_comp_identifier / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
B: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
C: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
D: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,79518
ポリマ－136,8614
非ポリマー2,93414
水9,296516
1
A: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
B: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
C: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
D: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
ヘテロ分子

A: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
B: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
C: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
D: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
ヘテロ分子

A: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
B: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
C: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
D: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)419,38554
ポリマ－410,58412
非ポリマー8,80142
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area46710 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area97880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)178.261, 178.261, 115.309
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and resseq 500)
21(chain B and resseq 500)
31(chain C and resseq 500)
41(chain D and resseq 500)

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and resseq 500)A500
211(chain B and resseq 500)B500
311(chain C and resseq 500)C500
411(chain D and resseq 500)D500

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 8分子 ABCD

#1: タンパク質
Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3 / PLP synthase subunit PDX1.3


分子量: 34215.297 Da / 分子数: 4 / 断片: PLP synthase subunit Pdx1.3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: PDX13, GIP2, PDX1L3, RSR4, At5g01410, T10O8.120 / プラスミド: pET-21a-d(+) / 詳細 (発現宿主): NdeI/XhoI / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q8L940, pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing)
#3: 糖
ChemComp-RP5 / 5-O-phosphono-beta-D-ribofuranose / [(2R,3S,4S,5R)-3,4,5-TRIHYDROXYTETRAHYDROFURAN-2-YL]METHYL DIHYDROGEN PHOSPHATE / 5-O-phosphono-beta-D-ribose / 5-O-phosphono-D-ribose / 5-O-phosphono-ribose


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 230.110 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11O8P
識別子タイププログラム
b-D-Ribf5PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

-
非ポリマー , 4種, 526分子

#2: 化合物
ChemComp-K8P / [(2~{R},3~{R})-2,3-bis(oxidanyl)-3-[[(2~{S})-3-oxidanylidenepent-4-en-2-yl]amino]propyl] dihydrogen phosphate


分子量: 269.189 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H16NO7P
#4: 化合物
ChemComp-HG3 / [(2~{R})-2,3,3-tris(oxidanyl)propyl] dihydrogen phosphate


分子量: 188.073 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H9O7P
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 516 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.59 % / Mosaicity: 0.12 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris pH8.5, 0.2 M sodium acetate pH5.5, 10%(w/v) PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97525 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97525 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→44.57 Å / Num. obs: 107077 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 26.59 Å2 / CC1/2: 0.977 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.145 / Net I/σ(I): 6.1 / Num. measured all: 345059 / Scaling rejects: 243
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.9-1.9330.8611592952400.4470.5851.0471.397.8
10.41-44.573.30.14420746240.9460.0830.16813.295.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
Aimless0.5.15データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.9→44.565 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.95 / 位相誤差: 25.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2195 5461 5.1 %
Rwork0.1807 101586 -
obs0.1826 107047 99.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 96 Å2 / Biso mean: 34.629 Å2 / Biso min: 12.57 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→44.565 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8054 0 180 516 8750
Biso mean--45.36 35.32 -
残基数----1074
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0068462
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.93411441
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0751320
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051497
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.8753202
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A17X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.023
12B17X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.023
13C17X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.023
14D17X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.028
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.92160.40361800.35723320350097
1.9216-1.94420.35731940.336933853579100
1.9442-1.96790.33271860.306234043590100
1.9679-1.99280.35361560.301234673623100
1.9928-2.0190.30521870.287833553542100
2.019-2.04670.30382030.276533963599100
2.0467-2.07590.2921840.268234103594100
2.0759-2.10690.31432120.251633613573100
2.1069-2.13990.29431740.237134233597100
2.1399-2.17490.2991660.241934313597100
2.1749-2.21240.28521860.2333823568100
2.2124-2.25270.26861880.215234313619100
2.2527-2.2960.25571630.208833913554100
2.296-2.34290.24851800.202134053585100
2.3429-2.39380.24171690.193934063575100
2.3938-2.44950.23821600.185534393599100
2.4495-2.51070.23292090.179333693578100
2.5107-2.57860.22351630.179233983561100
2.5786-2.65450.21471920.175233723564100
2.6545-2.74010.19721830.16534193602100
2.7401-2.83810.2221550.16713427358299
2.8381-2.95170.23381540.17773401355599
2.9517-3.0860.23222320.17683349358199
3.086-3.24860.23392140.16763345355999
3.2486-3.45210.1842110.15653326353799
3.4521-3.71850.19111360.14863427356399
3.7185-4.09250.15391430.13363418356199
4.0925-4.68410.13371550.12093369352499
4.6841-5.89930.18252480.14723270351898
5.8993-44.57750.17891780.16423290346897
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.71751.003-0.0242.402-0.64281.00530.0725-0.3404-0.06030.4421-0.1012-0.1522-0.08030.00510.0240.24740.0127-0.05830.20820.05650.214422.5995-33.1081-10.5454
21.5895-0.0028-0.81050.7345-0.85632.1173-0.0412-0.1407-0.20590.15240.01640.0294-0.0163-0.04880.02690.17740.00650.00790.10360.03460.22928.1503-37.6806-20.5895
32.6205-0.499-0.26640.8933-0.35741.2424-0.1384-0.4442-0.24250.27490.13950.1398-0.0366-0.0421-0.01820.28240.03070.05750.19860.10210.2858-17.4167-36.2383-10.7509
41.2252-0.4748-0.69791.23040.19851.2585-0.0611-0.1547-0.18810.23030.05190.2199-0.0028-0.06960.03030.15110.00250.05820.16490.04550.2673-28.6139-25.9746-20.6897
51.1806-0.9143-0.06371.2850.92991.88720.10030.4816-0.3832-0.3548-0.08390.1177-0.01050.0491-0.00380.3035-0.0171-0.05160.4049-0.16590.3052-17.7385-35.9646-65.8079
61.40340.015-0.58480.67460.21461.6078-0.01870.3377-0.3428-0.1877-0.0111-0.01710.1240.01360.07840.20690.0237-0.00060.2412-0.13080.2929-2.8984-38.896-55.0154
71.22110.64790.19590.67470.01880.6492-0.09610.5718-0.4224-0.49950.0105-0.3365-0.1363-0.1481-0.02660.43540.07410.11570.4215-0.12560.157122.5606-33.2994-65.9192
80.83090.4459-0.54631.2001-0.38621.30540.01980.2237-0.0587-0.2964-0.0301-0.2332-0.0694-0.02440.04040.22330.04980.09540.2258-0.02460.229532.3034-22.1851-54.6705
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 22:143)A22 - 143
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 144:295)A144 - 295
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 21:144)B21 - 144
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 145:292)B145 - 292
5X-RAY DIFFRACTION5(chain C and resid 22:143)C22 - 143
6X-RAY DIFFRACTION6(chain C and resid 144:291)C144 - 291
7X-RAY DIFFRACTION7(chain D and resid 23:143)D23 - 143
8X-RAY DIFFRACTION8(chain D and resid 144:288)D144 - 291

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

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