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- PDB-5k8v: Crystal Structure of Mus musculus Protein Arginine Methyltransfer... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5k8v | |||||||||
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Title | Crystal Structure of Mus musculus Protein Arginine Methyltransferase 4 (CARM1 130-487) with CP1 | |||||||||
![]() | Histone-arginine methyltransferase CARM1 | |||||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Function / homology | ![]() histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / negative regulation of dendrite development / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity ...histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / negative regulation of dendrite development / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / protein methyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / protein-arginine N-methyltransferase activity / replication fork reversal / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Cura, V. / Marechal, N. / Mailliot, J. / Troffer-Charlier, N. / Hassenboehler, P. / Wurtz, J.M. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Structural studies of protein arginine methyltransferase 2 reveal its interactions with potential substrates and inhibitors. Authors: Cura, V. / Marechal, N. / Troffer-Charlier, N. / Strub, J.M. / van Haren, M.J. / Martin, N.I. / Cianferani, S. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 799.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 681.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5fubC ![]() 5fulC ![]() 5fwaC ![]() 5fwdC ![]() 5g02C ![]() 5jmqC ![]() 5ih3S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 40850.457 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9WVG6, type I protein arginine methyltransferase |
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-Non-polymers , 6 types, 614 molecules ![](data/chem/img/6RE.gif)
![](data/chem/img/DXE.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/PG6.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/DXE.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/PG6.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-6RE / [[ #3: Chemical | ChemComp-DXE / | ![]() #4: Chemical | ChemComp-EDO / ![]() #5: Chemical | ![]() #6: Chemical | ChemComp-PG6 / | ![]() #7: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 47.08 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: Tris-HCl pH 8.0 100 mM, PEG 2000 MME 15 %, NaCl 100 mM |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 26, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.25→47.72 Å / Num. obs: 73068 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 29.61 Å2 / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.282 / Net I/σ(I): 5.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.25→2.3 Å / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 2.132 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 97.6 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 5IH3 Resolution: 2.25→47.716 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / Phase error: 24
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.25→47.716 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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