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Yorodumi- PDB-5isd: Crystal structure of mouse CARM1 in complex with inhibitor SA0592 -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5isd | ||||||
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Title | Crystal structure of mouse CARM1 in complex with inhibitor SA0592 | ||||||
Components | Histone-arginine methyltransferase CARM1 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE / CATALYTIC DOMAIN / CHROMATIN REGULATOR / MRNA PROCESSING / MRNA SPLICING / NUCLEUS / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION | ||||||
Function / homology | Function and homology information histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / negative regulation of dendrite development / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity ...histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / type I protein arginine methyltransferase / negative regulation of dendrite development / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / protein methyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / protein-arginine N-methyltransferase activity / positive regulation of fat cell differentiation / histone methyltransferase activity / nuclear replication fork / estrogen receptor signaling pathway / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / protein localization to chromatin / lysine-acetylated histone binding / response to cAMP / nuclear receptor coactivator activity / RNA polymerase II transcription regulator complex / methylation / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / cell population proliferation / chromatin remodeling / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / protein-containing complex / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.601 Å | ||||||
Authors | Cura, V. / Marechal, N. / Mailliot, J. / Troffer-Charlier, N. / Hassenboehler, P. / Wurtz, J.M. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: Crystal structure of mouse CARM1 in complex with inhibitor SA0592 Authors: Cura, V. / Marechal, N. / Mailliot, J. / Troffer-Charlier, N. / Wurtz, J.M. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5isd.cif.gz | 791 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5isd.ent.gz | 675.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5isd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/is/5isd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/is/5isd | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5ih3S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 40850.457 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Carm1, Prmt4 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) References: UniProt: Q9WVG6, type I protein arginine methyltransferase |
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-Non-polymers , 6 types, 182 molecules
#2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-M2M / | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-6CZ / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.31 Å3/Da / Density % sol: 46.77 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: Tris-HCl pH 8.0 100 mM PEG 2000 MME 19 % NaCl 133 mM |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 0.9184 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 3, 2011 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9184 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→20 Å / Num. obs: 47090 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 47.83 Å2 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 24.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.69 Å / Redundancy: 5.8 % / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 98.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5IH3 Resolution: 2.601→19.996 Å / SU ML: 0.28 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 23.77
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.601→19.996 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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