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- PDB-4ghi: Crystal structure of the high affinity heterodimer of HIF2 alpha ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ghi
タイトルCrystal structure of the high affinity heterodimer of HIF2 alpha and ARNT C-terminal PAS domains in complex with a benzoxadiazole antagonist
要素
  • Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator
  • Endothelial PAS domain-containing protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / PAS Fold / protein : protein interactions
機能・相同性
機能・相同性情報


myoblast fate commitment / nuclear aryl hydrocarbon receptor complex / Aryl hydrocarbon receptor signalling / positive regulation of hormone biosynthetic process / Cellular response to hypoxia / aryl hydrocarbon receptor complex / regulation of protein neddylation / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / PTK6 Expression / positive regulation of protein sumoylation ...myoblast fate commitment / nuclear aryl hydrocarbon receptor complex / Aryl hydrocarbon receptor signalling / positive regulation of hormone biosynthetic process / Cellular response to hypoxia / aryl hydrocarbon receptor complex / regulation of protein neddylation / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / PTK6 Expression / positive regulation of protein sumoylation / norepinephrine metabolic process / Xenobiotics / surfactant homeostasis / Phase I - Functionalization of compounds / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / epithelial cell maturation / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / embryonic placenta development / aryl hydrocarbon receptor binding / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / blood vessel remodeling / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Endogenous sterols / positive regulation of endothelial cell proliferation / visual perception / NPAS4 regulates expression of target genes / Pexophagy / regulation of heart rate / positive regulation of glycolytic process / erythrocyte differentiation / positive regulation of erythrocyte differentiation / lung development / mitochondrion organization / mRNA transcription by RNA polymerase II / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / PPARA activates gene expression / negative regulation of inflammatory response / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / transcription coactivator binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / sequence-specific double-stranded DNA binding / cellular response to hypoxia / Neddylation / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to oxidative stress / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / angiogenesis / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / response to oxidative stress / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / response to hypoxia / nuclear body / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / HIF-1 alpha, transactivation domain, C-terminal / HIF-1 alpha C terminal transactivation domain / Hypoxia-inducible factor, alpha subunit-like / Hypoxia-inducible factor-1 / Nuclear translocator / PAS fold / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) ...: / HIF-1 alpha, transactivation domain, C-terminal / HIF-1 alpha C terminal transactivation domain / Hypoxia-inducible factor, alpha subunit-like / Hypoxia-inducible factor-1 / Nuclear translocator / PAS fold / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS domain / PAS domain / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Beta-Lactamase / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0X3 / Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator / Endothelial PAS domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Scheuermann, T.H. / Key, J. / Tambar, U.K. / Bruick, R.K. / Gardner, K.H.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2013
タイトル: Allosteric inhibition of hypoxia inducible factor-2 with small molecules.
著者: Scheuermann, T.H. / Li, Q. / Ma, H.W. / Key, J. / Zhang, L. / Chen, R. / Garcia, J.A. / Naidoo, J. / Longgood, J. / Frantz, D.E. / Tambar, U.K. / Gardner, K.H. / Bruick, R.K.
履歴
登録2012年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月3日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endothelial PAS domain-containing protein 1
B: Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0903
ポリマ－27,7812
非ポリマー3091
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area10640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.353, 83.000, 41.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.98, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Endothelial PAS domain-containing protein 1 / EPAS-1 / Basic-helix-loop-helix-PAS protein MOP2 / Class E basic helix-loop-helix protein 73 / ...EPAS-1 / Basic-helix-loop-helix-PAS protein MOP2 / Class E basic helix-loop-helix protein 73 / bHLHe73 / HIF-1-alpha-like factor / HLF / Hypoxia-inducible factor 2-alpha / HIF-2-alpha / HIF2-alpha / Member of PAS protein 2 / PAS domain-containing protein 2


分子量: 13538.300 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal PAS domain, UNP residues 239-350 / 変異: R247E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BHLHE73, EPAS1, HIF2A, MOP2, PASD2 / プラスミド: pHIS-GB1-parallel / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CodonPlus / 参照: UniProt: Q99814
#2: タンパク質 Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator / ARNT protein / Class E basic helix-loop-helix protein 2 / bHLHe2 / Dioxin receptor / nuclear ...ARNT protein / Class E basic helix-loop-helix protein 2 / bHLHe2 / Dioxin receptor / nuclear translocator / Hypoxia-inducible factor 1-beta / HIF-1-beta / HIF1-beta


分子量: 14243.098 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal PAS domain, UNP residues 356-470 / 変異: E362R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARNT, BHLHE2 / プラスミド: pHIS-GB1-parallel / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CodonPlus / 参照: UniProt: P27540
#3: 化合物 ChemComp-0X3 / N-(3-chloro-5-fluorophenyl)-4-nitro-2,1,3-benzoxadiazol-5-amine


分子量: 308.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H6ClFN4O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE BOUND INHIBITOR CORRESPONDS TO COMPOUND (2) IN THE PRIMARY LITERATURE CITATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.07 %
結晶化温度: 293 K / pH: 6
詳細: 20% PEG400 50 mM BisTris, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97937
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月16日
放射モノクロメーター: CUSTOM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97937 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 37413 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 30.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.408 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 89.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.7.2_869位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3F1P

3f1p


解像度: 1.5→29.02 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.196 1880 5.03 %
Rwork0.169 --
obs0.17 37409 98.9 %
all-37413 -
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.48 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.6947 Å2-0 Å2-0.9053 Å2
2---1.9307 Å2-0 Å2
3----0.764 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→29.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1782 0 21 184 1987
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112028
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3122758
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.859757
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078285
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006360
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.53970.30671120.25842467X-RAY DIFFRACTION90
1.5397-1.5850.27091440.21732703X-RAY DIFFRACTION98
1.585-1.63610.24121340.20382762X-RAY DIFFRACTION100
1.6361-1.69460.2261410.18092733X-RAY DIFFRACTION100
1.6946-1.76240.221670.16912732X-RAY DIFFRACTION100
1.7624-1.84260.20641530.16742774X-RAY DIFFRACTION100
1.8426-1.93980.20911560.1632719X-RAY DIFFRACTION100
1.9398-2.06130.16331460.15732772X-RAY DIFFRACTION100
2.0613-2.22040.17831420.15422765X-RAY DIFFRACTION100
2.2204-2.44370.18141250.15822799X-RAY DIFFRACTION100
2.4437-2.79710.19381530.16642733X-RAY DIFFRACTION100
2.7971-3.5230.17731590.16282763X-RAY DIFFRACTION100
3.523-29.02710.19921480.172807X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0854-3.0773-4.20013.12064.39576.6379-0.130.225-0.04160.14460.1309-0.1560.54910.3707-0.09770.1447-0.00540.01560.2043-0.04350.125219.512-52.88568.1499
26.58990.4673-2.86083.55370.77133.9677-0.0696-0.09370.04220.3468-0.1221-0.46770.02730.30010.13710.1286-0.0225-0.05160.13220.02920.20320.7688-44.972916.1016
30.26541.019-1.37585.982-6.54729.1684-0.091-0.02510.07010.1968-0.1186-0.2596-0.195-0.01870.23690.1656-0.0376-0.05920.1346-0.02650.200118.0995-35.819812.9339
48.10926.0554-5.58056.9611-3.71136.20680.43190.3720.57540.209-0.04270.784-0.7567-0.599-0.29150.18590.0509-0.050.1905-0.00870.25486.8936-35.65116.2385
51.3452-1.2992-1.2262.9332-0.48094.5108-0.10.2575-0.018-0.2032-0.107-0.2632-0.0973-0.01110.14380.1031-0.0057-0.00470.0820.00060.139115.8936-42.8055.8713
62.4050.0354-0.64694.6715-0.03943.35180.11430.09980.0218-0.1964-0.1372-0.0271-0.18250.01930.00240.1036-0.0170.00690.0936-0.03060.131213.8644-46.88219.405
73.61670.4051-0.31258.3742-3.92286.7884-0.01190.09810.14270.21340.14240.1597-0.3253-0.2151-0.12150.09880.00330.01310.0922-0.01710.058811.74-58.5220.533
83.06762.65721.88564.16042.71015.83650.1121-0.1210.1629-0.0872-0.19380.2963-0.0884-0.49610.07040.11010.0257-0.00240.17930.01340.125316.997-58.86928.722
98.9107-0.1679-1.24661.48210.81863.30290.13760.0259-0.09910.0712-0.03980.01110.4016-0.0618-0.0780.2119-0.0269-0.01630.0706-0.00560.08877.003-68.1625.742
102.67080.731.47993.49773.38924.9530.2471-0.3147-0.32690.2778-0.0430.05820.5153-0.2167-0.12730.175-0.0282-0.01980.10680.02260.1232-0.721-66.27216.54
117.6045-5.39623.28558.4637-5.41763.4742-0.6841-0.91540.38651.2368-0.3442-0.5812-0.5110.07410.6510.22770.0132-0.01570.2583-0.01920.1559-1.635-55.5048.825
121.3366-0.447-1.11291.54871.10944.64130.0412-0.0274-0.01610.02130.06970.0042-0.05420.0712-0.11690.09620.0160.01030.06990.00830.06794.588-60.5426.913
130.62480.092-0.14081.06351.07884.01330.15960.1923-0.0085-0.9789-0.1203-0.26530.18160.2271-0.03090.33720.0660.06980.1284-0.0064-0.054611.249-58.9351.015
143.2987-0.1815-3.06962.6912-1.46128.54580.22140.01190.17310.11040.02750.0244-0.5105-0.0858-0.28120.0963-0.0087-0.01350.0582-0.01190.06154.635-55.6523.847
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 0:248)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 249:272)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 273:282)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 283:299)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 300:326)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 327:348)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 358:377)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 378:390)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resseq 391:404)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resseq 405:417)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resseq 418:422)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resseq 423:446)
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resseq 447:455)
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resseq 456:467)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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