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- EMDB-45675: Cryo-EM model derived from localized reconstruction of human aden... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45675
タイトルCryo-EM model derived from localized reconstruction of human adenovirus (Ad5)-hexon-FX complex at 3.6A resolution
マップデータ
試料
  • 複合体: Human adenovirus 5 (Ad5) in complex with Coagulation factor FX
    • 細胞器官・細胞要素: Hexon protein
      • 細胞器官・細胞要素: Human Coagulation Factor X
        • タンパク質・ペプチド: Coagulation factor X
      • タンパク質・ペプチド: Hexon protein
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードAdenovirus / Hexon / Coagulation factor X / Coagulation factor II / Prothrombin / Complex / Interactions / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


T=25 icosahedral viral capsid / coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus ...T=25 icosahedral viral capsid / coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / phospholipid binding / Golgi lumen / blood coagulation / viral capsid / host cell / positive regulation of cell migration / symbiont entry into host cell / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Adenovirus hexon protein / Adenovirus Pll, hexon, N-terminal / Adenovirus Pll, hexon, C-terminal / Adenovirus Pll, hexon, subdomain 2 / Hexon, adenovirus major coat protein, N-terminal domain / Hexon, adenovirus major coat protein, C-terminal domain / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily ...Adenovirus hexon protein / Adenovirus Pll, hexon, N-terminal / Adenovirus Pll, hexon, C-terminal / Adenovirus Pll, hexon, subdomain 2 / Hexon, adenovirus major coat protein, N-terminal domain / Hexon, adenovirus major coat protein, C-terminal domain / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Coagulation factor X / Hexon protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス) / human blood metagenome (メタゲノム) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.61 Å
データ登録者Reddy VS / Ma OX
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI161367 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structure-derived insights from blood factors binding to the surfaces of different adenoviruses.
著者: Haley E Mudrick / Shao-Chia Lu / Janarjan Bhandari / Mary E Barry / Jack R Hemsath / Felix G M Andres / Olivia X Ma / Michael A Barry / Vijay S Reddy /
要旨: The tropism of adenoviruses (Ads) is significantly influenced by the binding of various blood factors. To investigate differences in their binding, we conducted cryo-EM analysis on complexes of ...The tropism of adenoviruses (Ads) is significantly influenced by the binding of various blood factors. To investigate differences in their binding, we conducted cryo-EM analysis on complexes of several human adenoviruses with human platelet factor-4 (PF4), coagulation factors FII (Prothrombin), and FX. While we observed EM densities for FII and FX bound to all the species-C adenoviruses examined, no densities were seen for PF4, even though PF4 can co-pellet with various Ads. Similar to FX, the γ-carboxyglutamic acid (Gla) domain of FII binds within the surface cavity of hexon trimers. While FII binds equally to species-C Ads: Ad5, Ad6, and Ad657, FX exhibits significantly better binding to Ad5 and Ad657 compared to Ad6. Although only the FX-Gla domain is observed at high-resolution (3.7 Å), the entire FX is visible at low-resolution bound to Ad5 in three equivalent binding modes consistent with the 3-fold symmetric hexon. Only the Gla and kringle-1 domains of FII are visible on all the species-C adenoviruses, where the rigid FII binds in an upright fashion, in contrast to the flexible and bent FX. These data suggest that differential binding of FII and FX may shield certain species-C adenoviruses differently against immune molecules, thereby modulating their tropism.
履歴
登録2024年7月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月27日-
マップ公開2024年11月27日-
更新2024年11月27日-
現状2024年11月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45675.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45675.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Y (Sec.)X (Row.)Z (Col.)
1.41 Å/pix.
x 83 pix.
= 205.568 Å		1.41 Å/pix.
x 92 pix.
= 116.864 Å		1.41 Å/pix.
x 146 pix.
= 129.536 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.408 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.09115553 - 0.16055463
平均 (標準偏差)0.0026619553 (±0.015622816)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZXY
Origin-38-49-40
サイズ9214683
Spacing8314692
セルA: 116.864 Å / B: 205.568 Å / C: 129.536 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45675_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45675_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human adenovirus 5 (Ad5) in complex with Coagulation factor FX

全体名称: Human adenovirus 5 (Ad5) in complex with Coagulation factor FX
要素
  • 複合体: Human adenovirus 5 (Ad5) in complex with Coagulation factor FX
    • 細胞器官・細胞要素: Hexon protein
      • 細胞器官・細胞要素: Human Coagulation Factor X
        • タンパク質・ペプチド: Coagulation factor X
      • タンパク質・ペプチド: Hexon protein
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: Human adenovirus 5 (Ad5) in complex with Coagulation factor FX

超分子名称: Human adenovirus 5 (Ad5) in complex with Coagulation factor FX
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: Localized reconstruction.
由来(天然)生物種: Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)
分子量理論値: 400 KDa

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超分子 #2: Hexon protein

超分子名称: Hexon protein / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)

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超分子 #3: Human Coagulation Factor X

超分子名称: Human Coagulation Factor X / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 3 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: human blood metagenome (メタゲノム)

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分子 #1: Hexon protein

分子名称: Hexon protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Adenovirus hexon protein / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)
分子量理論値: 108.107617 KDa
配列文字列: MATPSMMPQW SYMHISGQDA SEYLSPGLVQ FARATETYFS LNNKFRNPTV APTHDVTTDR SQRLTLRFIP VDREDTAYSY KARFTLAVG DNRVLDMAST YFDIRGVLDR GPTFKPYSGT AYNALAPKGA PNPCEWDEAA TALEINLEEE DDDNEDEVDE Q AEQQKTHV ...文字列:
MATPSMMPQW SYMHISGQDA SEYLSPGLVQ FARATETYFS LNNKFRNPTV APTHDVTTDR SQRLTLRFIP VDREDTAYSY KARFTLAVG DNRVLDMAST YFDIRGVLDR GPTFKPYSGT AYNALAPKGA PNPCEWDEAA TALEINLEEE DDDNEDEVDE Q AEQQKTHV FGQAPYSGIN ITKEGIQIGV EGQTPKYADK TFQPEPQIGE SQWYETEINH AAGRVLKKTT PMKPCYGSYA KP TNENGGQ GILVKQQNGK LESQVEMQFF STTEATAGNG DNLTPKVVLY SEDVDIETPD THISYMPTIK EGNSRELMGQ QSM PNRPNY IAFRDNFIGL MYYNSTGNMG VLAGQASQLN AVVDLQDRNT ELSYQLLLDS IGDRTRYFSM WNQAVDSYDP DVRI IENHG TEDELPNYCF PLGGVINTET LTKVKPKTGQ ENGWEKDATE FSDKNEIRVG NNFAMEINLN ANLWRNFLYS NIALY LPDK LKYSPSNVKI SDNPNTYDYM NKRVVAPGLV DCYINLGARW SLDYMDNVNP FNHHRNAGLR YRSMLLGNGR YVPFHI QVP QKFFAIKNLL LLPGSYTYEW NFRKDVNMVL QSSLGNDLRV DGASIKFDSI CLYATFFPMA HNTASTLEAM LRNDTND QS FNDYLSAANM LYPIPANATN VPISIPSRNW AAFRGWAFTR LKTKETPSLG SGYDPYYTYS GSIPYLDGTF YLNHTFKK V AITFDSSVSW PGNDRLLTPN EFEIKRSVDG EGYNVAQCNM TKDWFLVQML ANYNIGYQGF YIPESYKDRM YSFFRNFQP MSRQVVDDTK YKDYQQVGIL HQHNNSGFVG YLAPTMREGQ AYPANFPYPL IGKTAVDSIT QKKFLCDRTL WRIPFSSNFM SMGALTDLG QNLLYANSAH ALDMTFEVDP MDEPTLLYVL FEVFDVVRVH RPHRGVIETV YLRTPFSAGN ATT

UniProtKB: Hexon protein

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分子 #2: Coagulation factor X

分子名称: Coagulation factor X / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: coagulation factor Xa
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.286738 KDa
配列文字列: MGRPLHLVLL SASLAGLLLL GESLFIRREQ ANNILARVTR ANSFL(CGU)(CGU)MKK GHL(CGU)R(CGU)CM(CGU) (CGU)TCSY(CGU)(CGU)AR(CGU) VF(CGU)DSDKTN(CGU) FWNKYKDGDQ CETSPCQNQG KCKDGLGEYT CTCLEG FEG KNCELFTRKL ...文字列:
MGRPLHLVLL SASLAGLLLL GESLFIRREQ ANNILARVTR ANSFL(CGU)(CGU)MKK GHL(CGU)R(CGU)CM(CGU) (CGU)TCSY(CGU)(CGU)AR(CGU) VF(CGU)DSDKTN(CGU) FWNKYKDGDQ CETSPCQNQG KCKDGLGEYT CTCLEG FEG KNCELFTRKL CSLDNGDCDQ FCHEEQNSVV CSCARGYTLA DNGKACIPTG PYPCGKQTLE RRKRSVAQAT SSSGEAP DS ITWKPYDAAD LDPTENPFDL LDFNQTQPER GDNNLTRIVG GQECKDGECP WQALLINEEN EGFCGGTILS EFYILTAA H CLYQAKRFKV RVGDRNTEQE EGGEAVHEVE VVIKHNRFTK ETYDFDIAVL RLKTPITFRM NVAPACLPER DWAESTLMT QKTGIVSGFG RTHEKGRQST RLKMLEVPYV DRNSCKLSSS FIITQNMFCA GYDTKQEDAC QGDSGGPHVT RFKDTYFVTG IVSWGEGCA RKGKYGIYTK VTAFLKWIDR SMKTRGLPKA KSHAPEVITS SPLK

UniProtKB: Coagulation factor X

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分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 7 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.2 / 構成要素 - 濃度: 20.0 mM / 構成要素 - 名称: Hepes
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 10000 / 平均電子線量: 81.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 倍率（補正後）: 81000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 59000
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6b1t

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.61 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 26000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6b1t


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9cli:
Cryo-EM model derived from localized reconstruction of human adenovirus (Ad5)-hexon-FX complex at 3.6A resolution

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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