[日本語] English
万見
- PDB-3zfs: Cryo-EM structure of the F420-reducing NiFe-hydrogenase from a me... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zfs
タイトルCryo-EM structure of the F420-reducing NiFe-hydrogenase from a methanogenic archaeon with bound substrate
要素(F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT ...) x 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / METHANOGENESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


coenzyme F420 hydrogenase / coenzyme F420 hydrogenase activity / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, with an iron-sulfur protein as acceptor / ferredoxin hydrogenase activity / iron-sulfur cluster binding / nickel cation binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding
類似検索 - 分子機能
Coenzyme F420 hydrogenase, subunit alpha / Coenzyme F420 hydrogenase subunit beta, archaea / Coenzyme F420 hydrogenase, subunit gamma / : / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, N-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, C-terminal / Oxidoreductase FRHB/FDHB/HCAR-like / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit N-term / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit C terminus / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. ...Coenzyme F420 hydrogenase, subunit alpha / Coenzyme F420 hydrogenase subunit beta, archaea / Coenzyme F420 hydrogenase, subunit gamma / : / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, N-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, C-terminal / Oxidoreductase FRHB/FDHB/HCAR-like / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit N-term / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit C terminus / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / 4Fe-4S binding domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME F420 / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / : / NICKEL (II) ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Coenzyme F420 hydrogenase subunit beta / Coenzyme F420 hydrogenase subunit gamma / Coenzyme F420 hydrogenase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C
データ登録者Mills, D.J. / Vitt, S. / Strauss, M. / Shima, S. / Vonck, J.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2013
タイトル: De novo modeling of the F(420)-reducing [NiFe]-hydrogenase from a methanogenic archaeon by cryo-electron microscopy.
著者: Deryck J Mills / Stella Vitt / Mike Strauss / Seigo Shima / Janet Vonck /
要旨: Methanogenic archaea use a [NiFe]-hydrogenase, Frh, for oxidation/reduction of F420, an important hydride carrier in the methanogenesis pathway from H2 and CO2. Frh accounts for about 1% of the ...Methanogenic archaea use a [NiFe]-hydrogenase, Frh, for oxidation/reduction of F420, an important hydride carrier in the methanogenesis pathway from H2 and CO2. Frh accounts for about 1% of the cytoplasmic protein and forms a huge complex consisting of FrhABG heterotrimers with each a [NiFe] center, four Fe-S clusters and an FAD. Here, we report the structure determined by near-atomic resolution cryo-EM of Frh with and without bound substrate F420. The polypeptide chains of FrhB, for which there was no homolog, was traced de novo from the EM map. The 1.2-MDa complex contains 12 copies of the heterotrimer, which unexpectedly form a spherical protein shell with a hollow core. The cryo-EM map reveals strong electron density of the chains of metal clusters running parallel to the protein shell, and the F420-binding site is located at the end of the chain near the outside of the spherical structure. DOI:http://dx.doi.org/10.7554/eLife.00218.001.
履歴
登録2012年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月3日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.32019年10月2日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2096
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2097
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2096
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2096
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2097
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2097
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT ALPHA
B: F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT GAMMA
C: F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,13612
ポリマ－105,9203
非ポリマー3,2169
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT ALPHA / FRHA / COENZYME F420 HYDROGENASE ALPHA SUBUNIT / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 44873.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: FRHA CONTAINS A NIFE CENTER
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (古細菌)
株: DSM 2133 / 参照: UniProt: D9PYF9, coenzyme F420 hydrogenase
#2: タンパク質 F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT GAMMA / FRHG / COENZYME F420 HYDROGENASE GAMMA SUBUNIT / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 30267.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: FRHG CONTAINS THREE 4FE4S CLUSTERS
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (古細菌)
株: DSM 2133 / 参照: UniProt: D9PYF7, coenzyme F420 hydrogenase
#3: タンパク質 F420-REDUCING HYDROGENASE, SUBUNIT BETA / FRHB / COENZYME F420 HYDROGENASE BETA SUBUNIT / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 30778.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: FRHB CONTAINS FAD AND A 4FE4S CLUSTER
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (古細菌)
株: DSM 2133 / 参照: UniProt: D9PYF6, coenzyme F420 hydrogenase

-
非ポリマー , 6種, 9分子

#4: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O
#5: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#6: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#7: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#8: 化合物 ChemComp-F42 / COENZYME F420 / 補酵素F420


分子量: 773.593 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H36N5O18P
#9: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM

-
詳細

非ポリマーの詳細COENZYME F420 (F42): ONLY ISOALLOXAZINE RING CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON (FCO): ONLY FE ION

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: F420-REDUCING HYDROGENASE / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 50 MM TRIS/HCL, 2 MM DTT, 0.025 MM FAD / pH: 7.6 / 詳細: 50 MM TRIS/HCL, 2 MM DTT, 0.025 MM FAD
試料濃度: 0.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2011年2月11日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 61400 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3820 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1650 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 77 K
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 80
放射波長相対比: 1

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3EMAN2３次元再構成
CTF補正詳細: PER MICROGRAPH
対称性点対称性: T (正4面体型対称)
3次元再構成手法: REFINEMENT IN EMAN2 / 解像度: 4 Å / 粒子像の数: 97290 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.19 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.14 Å / 倍率補正: FIT OF X-RAY MODEL
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2097.(DEPOSITION ID: 10788).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY
原子モデル構築PDB-ID: 2WPN

2wpn


Accession code: 2WPN / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数878 0 107 0 985

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る