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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3ep2 | ||||||
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タイトル | Model of Phe-tRNA(Phe) in the ribosomal pre-accommodated state revealed by cryo-EM | ||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOMAL PROTEIN/RNA / protein translation / ternary complex / A/T-tRNA / automated data collection / Antibiotic resistance / Elongation factor / GTP-binding / Membrane / Methylation / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Protein biosynthesis / Ribonucleoprotein / Ribosomal protein / RNA-binding / rRNA-binding / tRNA-binding / RIBOSOMAL PROTEIN-RNA COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 guanyl-nucleotide exchange factor complex / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / stringent response / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translation elongation factor activity / translational termination / positive regulation of RNA splicing ...guanyl-nucleotide exchange factor complex / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / stringent response / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translation elongation factor activity / translational termination / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli K12 (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å | ||||||
データ登録者 | Frank, J. / Li, W. / Agirrezabala, X. | ||||||
引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2008 タイトル: Recognition of aminoacyl-tRNA: a common molecular mechanism revealed by cryo-EM. 著者: Wen Li / Xabier Agirrezabala / Jianlin Lei / Lamine Bouakaz / Julie L Brunelle / Rodrigo F Ortiz-Meoz / Rachel Green / Suparna Sanyal / Måns Ehrenberg / Joachim Frank / 要旨: The accuracy of ribosomal translation is achieved by an initial selection and a proofreading step, mediated by EF-Tu, which forms a ternary complex with aminoacyl(aa)-tRNA. To study the binding modes ...The accuracy of ribosomal translation is achieved by an initial selection and a proofreading step, mediated by EF-Tu, which forms a ternary complex with aminoacyl(aa)-tRNA. To study the binding modes of different aa-tRNAs, we compared cryo-EM maps of the kirromycin-stalled ribosome bound with ternary complexes containing Phe-tRNA(Phe), Trp-tRNA(Trp), or Leu-tRNA(LeuI). The three maps suggest a common binding manner of cognate aa-tRNAs in their specific binding with both the ribosome and EF-Tu. All three aa-tRNAs have the same 'loaded spring' conformation with a kink and twist between the D-stem and anticodon stem. The three complexes are similarly integrated in an interaction network, extending from the anticodon loop through h44 and protein S12 to the EF-Tu-binding CCA end of aa-tRNA, proposed to signal cognate codon-anticodon interaction to the GTPase centre and tune the accuracy of aa-tRNA selection. #2: ジャーナル: Nat. Struct. Molec. Biol. / 年: 2003 タイトル: Incorporation of aminoacyl-tRNA into the ribosome as seen by cryo-electron microscopy 著者: Valle, M. / Zavialov, A. / Li, W. / Stagg, S.M. / Sengupta, J. / Nielsen, R.C. / Nissen, P. / Harvey, S.C. / Ehrenberg, M. / Frank, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3ep2.cif.gz | 42.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3ep2.ent.gz | 19.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3ep2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3ep2_validation.pdf.gz | 840.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3ep2_full_validation.pdf.gz | 840 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3ep2_validation.xml.gz | 16.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3ep2_validation.cif.gz | 23.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ep/3ep2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ep/3ep2 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 3種, 3分子 XLI
#1: タンパク質 | 分子量: 43239.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6N1, UniProt: P0CE48*PLUS |
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#2: タンパク質 | 分子量: 13636.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7S3 |
#3: タンパク質 | 分子量: 14763.165 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7J7 |
-RNA鎖 , 6種, 6分子 YACBDE
#4: RNA鎖 | 分子量: 23844.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) |
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#5: RNA鎖 | 分子量: 2871.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) |
#6: RNA鎖 | 分子量: 3601.218 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) |
#7: RNA鎖 | 分子量: 15504.268 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) |
#8: RNA鎖 | 分子量: 9089.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) |
#9: RNA鎖 | 分子量: 5427.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: ribosome in pre-accommodated state / タイプ: RIBOSOME 詳細: A/T-tRNA(Phe), EF-Tu, L11, S12, fragments h44 and h18 from the 16S rRNA, fragments H43-H44, H69, and H95 from the 23S rRNA |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2002年7月1日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 49650 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2000 nm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
-解析
EMソフトウェア |
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対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: SINGLE PARTICLE / 解像度: 9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 75996 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: cross-correlation coefficient 詳細: METHOD--See Method in the citation REFINEMENT PROTOCOL--auto | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化ステップ | サイクル: LAST
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