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- PDB-3ep2: Model of Phe-tRNA(Phe) in the ribosomal pre-accommodated state re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ep2
タイトルModel of Phe-tRNA(Phe) in the ribosomal pre-accommodated state revealed by cryo-EM
要素
  • 30S ribosomal protein S12
  • 50S ribosomal protein L11
  • Elongation factor Tu
  • Fragment H43-44 of the 23S rRNA
  • Fragment H69 of the 23S rRNA
  • Fragment H95 of the 23S rRNA
  • Fragment h18 of the 16S rRNA
  • Fragment h44 of the 16S rRNA
  • tRNA
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN/RNA / protein translation / ternary complex / A/T-tRNA / automated data collection / Antibiotic resistance / Elongation factor / GTP-binding / Membrane / Methylation / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Protein biosynthesis / Ribonucleoprotein / Ribosomal protein / RNA-binding / rRNA-binding / tRNA-binding / RIBOSOMAL PROTEIN-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor complex / protein-synthesizing GTPase / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translational elongation / translation elongation factor activity / translational termination ...guanyl-nucleotide exchange factor complex / protein-synthesizing GTPase / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translational elongation / translation elongation factor activity / translational termination / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Small GTP-binding protein domain / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Elongation factor Tu 1 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Elongation factor Tu 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Frank, J. / Li, W. / Agirrezabala, X.
引用
ジャーナル: EMBO J / 年: 2008
タイトル: Recognition of aminoacyl-tRNA: a common molecular mechanism revealed by cryo-EM.
著者: Wen Li / Xabier Agirrezabala / Jianlin Lei / Lamine Bouakaz / Julie L Brunelle / Rodrigo F Ortiz-Meoz / Rachel Green / Suparna Sanyal / Måns Ehrenberg / Joachim Frank /
要旨: The accuracy of ribosomal translation is achieved by an initial selection and a proofreading step, mediated by EF-Tu, which forms a ternary complex with aminoacyl(aa)-tRNA. To study the binding modes ...The accuracy of ribosomal translation is achieved by an initial selection and a proofreading step, mediated by EF-Tu, which forms a ternary complex with aminoacyl(aa)-tRNA. To study the binding modes of different aa-tRNAs, we compared cryo-EM maps of the kirromycin-stalled ribosome bound with ternary complexes containing Phe-tRNA(Phe), Trp-tRNA(Trp), or Leu-tRNA(LeuI). The three maps suggest a common binding manner of cognate aa-tRNAs in their specific binding with both the ribosome and EF-Tu. All three aa-tRNAs have the same 'loaded spring' conformation with a kink and twist between the D-stem and anticodon stem. The three complexes are similarly integrated in an interaction network, extending from the anticodon loop through h44 and protein S12 to the EF-Tu-binding CCA end of aa-tRNA, proposed to signal cognate codon-anticodon interaction to the GTPase centre and tune the accuracy of aa-tRNA selection.
#2: ジャーナル: Nat. Struct. Molec. Biol. / 年: 2003
タイトル: Incorporation of aminoacyl-tRNA into the ribosome as seen by cryo-electron microscopy
著者: Valle, M. / Zavialov, A. / Li, W. / Stagg, S.M. / Sengupta, J. / Nielsen, R.C. / Nissen, P. / Harvey, S.C. / Ehrenberg, M. / Frank, J.
履歴
登録2008年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月30日Group: Refinement description
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1055
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Elongation factor Tu
L: 30S ribosomal protein S12
I: 50S ribosomal protein L11
Y: tRNA
A: Fragment h18 of the 16S rRNA
C: Fragment h44 of the 16S rRNA
B: Fragment H43-44 of the 23S rRNA
D: Fragment H95 of the 23S rRNA
E: Fragment H69 of the 23S rRNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,9789
ポリマ－131,9789
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 XLI

#1: タンパク質 Elongation factor Tu / EF-Tu / P-43 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 43239.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6N1, UniProt: P0CE48*PLUS
#2: タンパク質 30S ribosomal protein S12 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13636.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7S3
#3: タンパク質 50S ribosomal protein L11 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14763.165 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7J7

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RNA鎖 , 6種, 6分子 YACBDE

#4: RNA鎖 tRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 23844.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌)
#5: RNA鎖 Fragment h18 of the 16S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 2871.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌)
#6: RNA鎖 Fragment h44 of the 16S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 3601.218 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌)
#7: RNA鎖 Fragment H43-44 of the 23S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 15504.268 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌)
#8: RNA鎖 Fragment H95 of the 23S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 9089.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌)
#9: RNA鎖 Fragment H69 of the 23S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 5427.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ribosome in pre-accommodated state / タイプ: RIBOSOME
詳細: A/T-tRNA(Phe), EF-Tu, L11, S12, fragments h44 and h18 from the 16S rRNA, fragments H43-H44, H69, and H95 from the 23S rRNA
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2002年7月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 49650 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1RSRefモデルフィッティングTNT
2SPIDER３次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: SINGLE PARTICLE / 解像度: 9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 75996 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--See Method in the citation REFINEMENT PROTOCOL--auto
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
12AVY

2avy
PDB 未公開エントリ

12AVY1PDBexperimental model
22AW4

2aw4
PDB 未公開エントリ

12AW42PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数657 187 0 0 844

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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