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万見
- PDB-3u88: Crystal structure of human menin in complex with MLL1 and LEDGF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u88
タイトルCrystal structure of human menin in complex with MLL1 and LEDGF
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2A
  • Lens epithelium-derived growth factor
  • Menin
キーワードTRANSCRIPTION / menin / MEN1 / MLL / JunD / LEDGF / TPR
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / protein-cysteine methyltransferase activity / Y-form DNA binding / response to potassium ion / histone H3K4 trimethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / Phosphorylation of CLOCK, acetylation of BMAL1 (ARNTL) at target gene promoters ...negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / protein-cysteine methyltransferase activity / Y-form DNA binding / response to potassium ion / histone H3K4 trimethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / Phosphorylation of CLOCK, acetylation of BMAL1 (ARNTL) at target gene promoters / The CRY:PER:kinase complex represses transactivation by the BMAL:CLOCK (ARNTL:CLOCK) complex / definitive hemopoiesis / MLL1/2 complex / histone H3K4 methyltransferase activity / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / osteoblast development / anterior/posterior pattern specification / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Phosphorylated BMAL1:CLOCK (ARNTL:CLOCK) activates expression of core clock genes / T-helper 2 cell differentiation / embryonic hemopoiesis / negative regulation of JNK cascade / supercoiled DNA binding / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / mRNA 5'-splice site recognition / Integration of provirus / negative regulation of protein phosphorylation / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / histone methyltransferase complex / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / R-SMAD binding / cleavage furrow / exploration behavior / MLL1 complex / negative regulation of cell cycle / : / membrane depolarization / negative regulation of osteoblast differentiation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / response to UV / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of fibroblast proliferation / spleen development / four-way junction DNA binding / heterochromatin / transcription repressor complex / homeostasis of number of cells within a tissue / nuclear periphery / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / post-embryonic development / response to gamma radiation / Post-translational protein phosphorylation / circadian regulation of gene expression / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / phosphoprotein binding / euchromatin / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / PKMTs methylate histone lysines / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Transcriptional regulation of granulopoiesis / nuclear matrix / MAPK cascade / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / response to heat / protein-containing complex assembly / response to oxidative stress / fibroblast proliferation / double-stranded DNA binding / methylation / DNA-binding transcription factor binding / protein-macromolecule adaptor activity / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2390 / Conserved domain common to transcription factors TFIIS, elongin A, CRSP70 / Menin / Menin / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2390 / Conserved domain common to transcription factors TFIIS, elongin A, CRSP70 / Menin / Menin / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / Lens epithelium-derived growth factor, integrase-binding domain / HIV integrase-binding domain superfamily / Lens epithelium-derived growth factor (LEDGF) / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / SET domain / SET domain profile. / SET domain superfamily / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Helix non-globular / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Special / Zinc finger, FYVE/PHD-type / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0BR / CHOLIC ACID / L-CANAVANINE / GLYOXYLIC ACID / Menin / PC4 and SFRS1-interacting protein / Histone-lysine N-methyltransferase 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Huang, J. / Wan, B. / Lei, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: The same pocket in menin binds both MLL and JUND but has opposite effects on transcription.
著者: Huang, J. / Gurung, B. / Wan, B. / Matkar, S. / Veniaminova, N.A. / Wan, K. / Merchant, J.L. / Hua, X. / Lei, M.
履歴
登録2011年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月7日Group: Database references
改定 1.22017年6月21日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name ..._entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_isoform / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Menin
B: Menin
M: Histone-lysine N-methyltransferase 2A
C: Lens epithelium-derived growth factor
N: Histone-lysine N-methyltransferase 2A
D: Lens epithelium-derived growth factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,94429
ポリマ－158,3806
非ポリマー3,56423
水00
1
A: Menin
M: Histone-lysine N-methyltransferase 2A
C: Lens epithelium-derived growth factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,31017
ポリマ－79,1903
非ポリマー2,12014
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6640 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area26520 Å2
手法PISA
2
B: Menin
N: Histone-lysine N-methyltransferase 2A
D: Lens epithelium-derived growth factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,63412
ポリマ－79,1903
非ポリマー1,4439
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6390 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area26260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)187.990, 187.990, 238.417
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ABMNCD

#1: タンパク質 Menin


分子量: 61061.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MEN1, SCG2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O00255
#2: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed- ...Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 1 / Trithorax-like protein / Zinc finger protein HRX


分子量: 7782.705 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT2A, ALL1, CXXC7, HRX, HTRX, MLL, MLL1, TRX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q03164, histone-lysine N-methyltransferase
#3: タンパク質 Lens epithelium-derived growth factor / CLL-associated antigen KW-7 / Dense fine speckles 70 kDa protein / DFS 70 / Transcriptional ...CLL-associated antigen KW-7 / Dense fine speckles 70 kDa protein / DFS 70 / Transcriptional coactivator p75/p52


分子量: 10346.106 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSIP1, DFS70, LEDGF, PSIP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75475

-
非ポリマー , 5種, 23分子

#4: 化合物 ChemComp-CHD / CHOLIC ACID


分子量: 408.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40O5
#5: 化合物
ChemComp-GGB / L-CANAVANINE / L-2-AMINO-4-(GUANIDINOOXY)BUTYRIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 176.174 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12N4O3
#6: 化合物 ChemComp-0BR / (4beta,8alpha,9R)-6'-methoxy-10,11-dihydrocinchonan-9-ol


分子量: 326.433 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H26N2O2
#7: 化合物
ChemComp-GLV / GLYOXYLIC ACID / GLYOXALATE / GLYOXYLATE


分子量: 74.035 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H2O3
#8: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.96 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7
詳細: 1.6 M ammonium sulfate, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97872
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→100 Å / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 75.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 22.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER位相決定
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→48.65 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 5048 10.07 %
Rwork0.202 --
obs0.205 50106 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.05 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 77.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.3808 Å20 Å2-0 Å2
2---1.3808 Å20 Å2
3---2.7616 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→48.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9645 0 236 0 9881
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00610039
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09313600
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4933680
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071521
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041727
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.001-3.03510.35041470.29151460X-RAY DIFFRACTION96
3.0351-3.07080.35031720.25861459X-RAY DIFFRACTION100
3.0708-3.10820.25951750.23811457X-RAY DIFFRACTION100
3.1082-3.14750.24991320.22861501X-RAY DIFFRACTION100
3.1475-3.18890.26561630.22331502X-RAY DIFFRACTION100
3.1889-3.23260.32611790.23411454X-RAY DIFFRACTION100
3.2326-3.27880.31371580.23241479X-RAY DIFFRACTION100
3.2788-3.32770.25421580.21991498X-RAY DIFFRACTION100
3.3277-3.37970.25991640.21351478X-RAY DIFFRACTION100
3.3797-3.43510.28511710.2241481X-RAY DIFFRACTION100
3.4351-3.49430.24221720.20191481X-RAY DIFFRACTION100
3.4943-3.55790.24581740.22011477X-RAY DIFFRACTION100
3.5579-3.62630.26931570.20881503X-RAY DIFFRACTION100
3.6263-3.70030.25581790.20421472X-RAY DIFFRACTION100
3.7003-3.78070.23731510.2091501X-RAY DIFFRACTION100
3.7807-3.86860.2411700.19591479X-RAY DIFFRACTION100
3.8686-3.96530.2271580.18351510X-RAY DIFFRACTION100
3.9653-4.07250.22921800.19141482X-RAY DIFFRACTION100
4.0725-4.19220.21560.17651504X-RAY DIFFRACTION100
4.1922-4.32750.19461970.16951472X-RAY DIFFRACTION100
4.3275-4.4820.20092050.16581474X-RAY DIFFRACTION100
4.482-4.66130.1831800.15781492X-RAY DIFFRACTION100
4.6613-4.87330.19221550.17611518X-RAY DIFFRACTION100
4.8733-5.130.22591450.19921548X-RAY DIFFRACTION100
5.13-5.4510.22471860.22471501X-RAY DIFFRACTION100
5.451-5.87120.25971890.22681511X-RAY DIFFRACTION100
5.8712-6.46080.28161620.22811544X-RAY DIFFRACTION100
6.4608-7.39290.2161740.19811545X-RAY DIFFRACTION100
7.3929-9.30360.19761510.16521599X-RAY DIFFRACTION100
9.3036-48.66080.21771880.22941676X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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